APO N°7 | Inmunidad adaptativa IV
APO N°8 | Inmunidad adaptativa IV
Anticuerpos (Ac) o Inmunoglobulinas (Ig)
Es importante recordar que en otros capítulos hemos estudiado los receptores antigénicos de los LB, los BCR.
Cuándo se da el contacto entre el BCR con un antígeno, los LB que se transforman en células plasmáticas
productoras de Ig, liberando al líquido circundante copias idénticas de estos
receptores BCR, que a partir de ahora van a ser solubles, y que van a
actuar como anticuerpos.
El término inmunoglobulina se va a aplicar entonces a todos estos BCR
solubles o anticuerpos. Entonces es importante que entendamos que la
estructura de una inmunoglobulina de superficie y como mencionaba antes,
el BCR y una inmunoglobulina sérica como los anticuerpos que vamos a
estudiar en todo este capítulo son exactamente iguales.
En esta diapositiva lo que hemos representada es un monómero de Ig con
todas sus partes que a partir este momento vamos a comenzar a desglosar
las partes para ir estudiando de una en una.
Los anticuerpos están formados por cuatro cadenas peptídicas cómo pueden ver en este caso se las ha enumerado
como 1, 2, 3 y 4, poseen dos cadenas pesadas que son las 2 y la 3 idénticas entre sí y se denominan pesadas por la
cantidad de aminoácidos que poseen, alrededor de 400 aminoácidos y con un peso que ronda los 50 kg de alto;
también hay dos cadenas livianas la 1 y la 4 idénticas entre sí y como son livianas tienen menor cantidad de
aminoácidos, alrededor de 200 aminoácidos y un peso que ronda los 25 kg de alto, las cadenas livianas según la
secuencia de aminoácidos pueden ser de tipo kappa o lambda.
Cada cadena pesada y liviana va a tener un dominio constante y una variable, los primeros 115 aminoácidos de la
cadena pesada definen su dominio en variable representados en color naranja claro , muchas veces cuando
hablamos de dominio variable lo podemos encontrar marcado como VH1, el resto de la cadena pesada constituye su
porción constante que está en color naranja oscuro . Según la clase Ig a veces puede haber tres o cuatro
dominios, en este caso vemos que hay 3 dominios en la porción constante.
Inmunobiología animal básica Página 1
, APO N°7 | Inmunidad adaptativa IV
La cadena aliviana por su parte también tiene una porción variable en color verde claro siempre en ambas
cadena lo que estamos describiendo y otra porción constante ambos con la misma cantidad de aminoácidos, en
este caso 107 aminoácidos.
Tanto las cadenas pesadas como livianas tienen un extremo amino terminal (NH3) en ambos lados y qué
corresponde a la región variable y participa en el reconocimiento antigénico , también existe un extremo opuesto
qué es el carboxilo terminal (COOH), este extremo es el que participa en la unión a los receptores.
En la porción variable vamos a encontrar qué tanto en las cadenas pesadas como liviana existe una región que se
llama region hipervariable o CDR (regiones determinantes de complentaridad) representados en este
anticuerpos con círculos amarillos. Las regiones que se ubican entre estas secuencias de aminoácidos muestran un
mayor grado de conservación y forman un armazón que va a permitir reconocer al epítopo específico.
La unión de las dos cadenas pesadas y la unión de cada una de las cadenas livianas con la cadena pesada se
establece a partir de puentes disulfuro intercatenarios. Y dentro de cada una de las cadenas livianas y pesadas
vamos a encontrar puentes disulfuro intracatenarios, ósea dentro de las cadenas. Estos puentes otorgan estabilidad
a la inmunoglobulina por eso su importancia.
Existe una región bisagra que divide al anticuerpo
en dos porciones para que se pueda plegar. Esta
región le otorga flexibilidad a la inmunoglobulina.
De este modo queda formado una porción superior
con la Región Fab que significa fragmento de unión
al antigeno, una Region Bisagra en la porción
media y la porción inferior con la Región FC qué
significa la fracción cristalizable, que tiene diversas
funciones biológicas.
En las inmunoglobulinas existe un sitio de unión
para el sistema del complemento que se encuentra debajo del punto de inflexión de la Región Bisagra. Este sitio
de unión para el sistema del complemento usualmente está tapado o inactivado debido al plegamiento de la Region
Fab a merced de la Región Bisagra, por lo tanto las inmunoglobulinas que viajan en sangre están plegadas
porque de lo contrario estarían activando permanentemente el sistema del complemento . Cuando
reconocen a su antígeno específico la Región Bisagra permite que se extiende la Región Fab y de este modo deja
expuesto el sitio de unión para el sistema del complemento para que el inmunocomplejo que se forma a partir de ese
momento puede activar el sistema del complemento.
Inmunobiología animal básica Página 2
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Anticuerpos (Ac) o Inmunoglobulinas (Ig)
Es importante recordar que en otros capítulos hemos estudiado los receptores antigénicos de los LB, los BCR.
Cuándo se da el contacto entre el BCR con un antígeno, los LB que se transforman en células plasmáticas
productoras de Ig, liberando al líquido circundante copias idénticas de estos
receptores BCR, que a partir de ahora van a ser solubles, y que van a
actuar como anticuerpos.
El término inmunoglobulina se va a aplicar entonces a todos estos BCR
solubles o anticuerpos. Entonces es importante que entendamos que la
estructura de una inmunoglobulina de superficie y como mencionaba antes,
el BCR y una inmunoglobulina sérica como los anticuerpos que vamos a
estudiar en todo este capítulo son exactamente iguales.
En esta diapositiva lo que hemos representada es un monómero de Ig con
todas sus partes que a partir este momento vamos a comenzar a desglosar
las partes para ir estudiando de una en una.
Los anticuerpos están formados por cuatro cadenas peptídicas cómo pueden ver en este caso se las ha enumerado
como 1, 2, 3 y 4, poseen dos cadenas pesadas que son las 2 y la 3 idénticas entre sí y se denominan pesadas por la
cantidad de aminoácidos que poseen, alrededor de 400 aminoácidos y con un peso que ronda los 50 kg de alto;
también hay dos cadenas livianas la 1 y la 4 idénticas entre sí y como son livianas tienen menor cantidad de
aminoácidos, alrededor de 200 aminoácidos y un peso que ronda los 25 kg de alto, las cadenas livianas según la
secuencia de aminoácidos pueden ser de tipo kappa o lambda.
Cada cadena pesada y liviana va a tener un dominio constante y una variable, los primeros 115 aminoácidos de la
cadena pesada definen su dominio en variable representados en color naranja claro , muchas veces cuando
hablamos de dominio variable lo podemos encontrar marcado como VH1, el resto de la cadena pesada constituye su
porción constante que está en color naranja oscuro . Según la clase Ig a veces puede haber tres o cuatro
dominios, en este caso vemos que hay 3 dominios en la porción constante.
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La cadena aliviana por su parte también tiene una porción variable en color verde claro siempre en ambas
cadena lo que estamos describiendo y otra porción constante ambos con la misma cantidad de aminoácidos, en
este caso 107 aminoácidos.
Tanto las cadenas pesadas como livianas tienen un extremo amino terminal (NH3) en ambos lados y qué
corresponde a la región variable y participa en el reconocimiento antigénico , también existe un extremo opuesto
qué es el carboxilo terminal (COOH), este extremo es el que participa en la unión a los receptores.
En la porción variable vamos a encontrar qué tanto en las cadenas pesadas como liviana existe una región que se
llama region hipervariable o CDR (regiones determinantes de complentaridad) representados en este
anticuerpos con círculos amarillos. Las regiones que se ubican entre estas secuencias de aminoácidos muestran un
mayor grado de conservación y forman un armazón que va a permitir reconocer al epítopo específico.
La unión de las dos cadenas pesadas y la unión de cada una de las cadenas livianas con la cadena pesada se
establece a partir de puentes disulfuro intercatenarios. Y dentro de cada una de las cadenas livianas y pesadas
vamos a encontrar puentes disulfuro intracatenarios, ósea dentro de las cadenas. Estos puentes otorgan estabilidad
a la inmunoglobulina por eso su importancia.
Existe una región bisagra que divide al anticuerpo
en dos porciones para que se pueda plegar. Esta
región le otorga flexibilidad a la inmunoglobulina.
De este modo queda formado una porción superior
con la Región Fab que significa fragmento de unión
al antigeno, una Region Bisagra en la porción
media y la porción inferior con la Región FC qué
significa la fracción cristalizable, que tiene diversas
funciones biológicas.
En las inmunoglobulinas existe un sitio de unión
para el sistema del complemento que se encuentra debajo del punto de inflexión de la Región Bisagra. Este sitio
de unión para el sistema del complemento usualmente está tapado o inactivado debido al plegamiento de la Region
Fab a merced de la Región Bisagra, por lo tanto las inmunoglobulinas que viajan en sangre están plegadas
porque de lo contrario estarían activando permanentemente el sistema del complemento . Cuando
reconocen a su antígeno específico la Región Bisagra permite que se extiende la Región Fab y de este modo deja
expuesto el sitio de unión para el sistema del complemento para que el inmunocomplejo que se forma a partir de ese
momento puede activar el sistema del complemento.
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