H18 Eiwitten
18.1 Van polypeptideketen tot een
werkzaam eiwit
Vorming eiwitten
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat mRNA van celkern naar
ribosomen in het grondplasma. In de ribosomen begint de translatie.
1. Het eerste gevormde stukje polypeptideketen is een signaalpeptide
(adreslabel) om het eiwit op de juiste plaats te krijgen. De signaalpeptide bindt
aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) en blokkeert tijdelijk de translatie.
2. Het SMH hecht aan een SHM-receptor van het ER. Hier koppelt het ribosoom
aan een ribosoomreceptor van het ER → komt precies boven eiwitpoort in ER
die dan opent.
3. GTP hecht aan SHM-receptor → splitst in GDP en Pi → SHM komt los van
receptor.
4. Een enzym verwijdert het SHM van de polypeptideketen, hierna gaat de
translatie verder → groeiende polypeptideketen komt binnenin ER.
5. Zodra het stopcodon bereikt is bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA
→ koppelt polypeptideketen los van het ribosoom. Ribosoomreceptor laat
ribosoom los → valt in 2 delen uiteen; eiwitpoort sluit.
6. In ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. Polypeptideketen krijgt
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes
membraan van glad ER vormen transportblaasjes → vervoert eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het gladde ER begint de omzetting naar een naar definitief eiwit. Via
transportblaasjes gaat het eiwit naar het Golgi-systeem. Hier wordt het eiwit
afgewerkt. Dat levert drie mogelijkheden:
1. Een transportblaasje brengt via exocytose (stoffen afscheiden) het product
de cel uit.
2. Eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan.
3. Eiwitten zijn de enzymen van het lysosoom.
, Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben verschillende ruimtelijke structuren. Zo zijn ze bolvormig,
vezelachtig of draadvormig. In binas 67 zijn structuurformules van aminozuren en
eiwitten weergeven.
Primaire structuur: Het aantal en de volgorde van de verschillende
aminozuren in de keten.
Secundaire structuur: Ontstaat door waterstofbruggen tussen N-H en C=O
groepen binnen een polipeptideketen → ὰ-helix of β-plaat.
Tertiaire structuur: Vouwing van het eiwit, ontstaat door bindingen tussen de
restgroepen van aminozuren. o Zwavelbrug: sterke binding tussen twee
cysteïnemoleculen. o Elektrostatische aantrekking: zwakke binding tussen
moleculen door positieve en negatieve ladingen.
o Vanderwaalsbinding: zwakke binding tussen moleculen.
o Waterstofbruggen: zwakke binding tussen N-H en C=O.
Quaternaire structuur: de verschillende polypeptiden die één eiwit vormen.
Vouwen en denaturatie van eiwitten
Chaperonne eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en
fixen de verkeerde eiwitten. Als een eiwit denatureert verliest het zijn ruimtelijke
structuur. Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de
aminozuren, hierdoor ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten.
18.2 Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van alzheimer
Om te kijken of een patiënt alzheimer heeft, worden hersenscans vergeleken, dit is
een valide test. De ziekte van alzheimer heeft twee waarneembare kenmerken:
Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Hersencellen
maken APP. Bij afbraak van verouderd APP kunnen eiwitfragmenten ontstaan
die samenklonteren tot plaques → kunnen een ontstekingsreactie in de
hersenen veroorzaken.
Tangles: eiwitkluwens binnen de hersencellen. Bij gezonde cellen zijn tau-
eiwitten oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het cel skelet
van hersencellen door microtubuli → vormen transportwegen van de cel. Bij
Alzheimerpatiënten zijn ze onoplosbaar en vormen ze kluwens. Deze
kenmerken zorgen ervoor dat de werking van de hersenen verstoord worden
→ geheugenverlies, verwarde gedachten ect.
18.1 Van polypeptideketen tot een
werkzaam eiwit
Vorming eiwitten
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat mRNA van celkern naar
ribosomen in het grondplasma. In de ribosomen begint de translatie.
1. Het eerste gevormde stukje polypeptideketen is een signaalpeptide
(adreslabel) om het eiwit op de juiste plaats te krijgen. De signaalpeptide bindt
aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) en blokkeert tijdelijk de translatie.
2. Het SMH hecht aan een SHM-receptor van het ER. Hier koppelt het ribosoom
aan een ribosoomreceptor van het ER → komt precies boven eiwitpoort in ER
die dan opent.
3. GTP hecht aan SHM-receptor → splitst in GDP en Pi → SHM komt los van
receptor.
4. Een enzym verwijdert het SHM van de polypeptideketen, hierna gaat de
translatie verder → groeiende polypeptideketen komt binnenin ER.
5. Zodra het stopcodon bereikt is bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA
→ koppelt polypeptideketen los van het ribosoom. Ribosoomreceptor laat
ribosoom los → valt in 2 delen uiteen; eiwitpoort sluit.
6. In ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. Polypeptideketen krijgt
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes
membraan van glad ER vormen transportblaasjes → vervoert eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het gladde ER begint de omzetting naar een naar definitief eiwit. Via
transportblaasjes gaat het eiwit naar het Golgi-systeem. Hier wordt het eiwit
afgewerkt. Dat levert drie mogelijkheden:
1. Een transportblaasje brengt via exocytose (stoffen afscheiden) het product
de cel uit.
2. Eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan.
3. Eiwitten zijn de enzymen van het lysosoom.
, Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben verschillende ruimtelijke structuren. Zo zijn ze bolvormig,
vezelachtig of draadvormig. In binas 67 zijn structuurformules van aminozuren en
eiwitten weergeven.
Primaire structuur: Het aantal en de volgorde van de verschillende
aminozuren in de keten.
Secundaire structuur: Ontstaat door waterstofbruggen tussen N-H en C=O
groepen binnen een polipeptideketen → ὰ-helix of β-plaat.
Tertiaire structuur: Vouwing van het eiwit, ontstaat door bindingen tussen de
restgroepen van aminozuren. o Zwavelbrug: sterke binding tussen twee
cysteïnemoleculen. o Elektrostatische aantrekking: zwakke binding tussen
moleculen door positieve en negatieve ladingen.
o Vanderwaalsbinding: zwakke binding tussen moleculen.
o Waterstofbruggen: zwakke binding tussen N-H en C=O.
Quaternaire structuur: de verschillende polypeptiden die één eiwit vormen.
Vouwen en denaturatie van eiwitten
Chaperonne eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en
fixen de verkeerde eiwitten. Als een eiwit denatureert verliest het zijn ruimtelijke
structuur. Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de
aminozuren, hierdoor ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten.
18.2 Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van alzheimer
Om te kijken of een patiënt alzheimer heeft, worden hersenscans vergeleken, dit is
een valide test. De ziekte van alzheimer heeft twee waarneembare kenmerken:
Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Hersencellen
maken APP. Bij afbraak van verouderd APP kunnen eiwitfragmenten ontstaan
die samenklonteren tot plaques → kunnen een ontstekingsreactie in de
hersenen veroorzaken.
Tangles: eiwitkluwens binnen de hersencellen. Bij gezonde cellen zijn tau-
eiwitten oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het cel skelet
van hersencellen door microtubuli → vormen transportwegen van de cel. Bij
Alzheimerpatiënten zijn ze onoplosbaar en vormen ze kluwens. Deze
kenmerken zorgen ervoor dat de werking van de hersenen verstoord worden
→ geheugenverlies, verwarde gedachten ect.
