ZSO 9: TRANSPORT VAN O 2 EN
CO2 IN HET BLOED
DOELSTELLINGEN
STRUCTUUR EN WERKING HEMOGLOBINE
hemoglobine
tetrameer
o monomeer bestaat uit:
heem
globine
heem = porfyrineverbinding gecoördineerd met één ijzeratoom
globine = polypeptide α of β dat rond heem zit
=>maximaal vier O2 moleculen op één hemoglobine, een voor elk
ijzeratoom
*erytroblasten zorgen voor de synthese van Hb
O2 wordt enkel gebonden door Fe2+
o Interactie tussen deze zorgt voor:
rode kleur bij verzadiging met O2
paarse kleur bij de afwezigheid van O2
o lage affiniteit voor zuurstof door de Tense state => zodra er eentje kan binden
krijgen we een toename van de affiniteit => alle andere heemketens gaan in
relaxed state gaan staan (verklaring van sigmoïdale curve)
Fe kan geoxideerd worden tot Fe3+
2+
o door genetische afwijking, nitraten en sulfonamides
o normaal wanneer zuurstof bindt krijgen we Fe3+
o als heem in Hb zit krijgen we interacties van aminozuren
die loses en omkeerbaar binden aan Fe2+ (cruciaal residu
histidine zorgt voor negatieve lading en stabilisatie van
het complex)
als één O2 bindt wil de Fe2+ naar beneden bewegen => naar vlak van
perforine ring bewegen en als dit vier keer gebeurt wordt er genoeg
energie verzamelt om naar de ontspannen (R) staat te gaan
, Lage pO2 – lage affiniteit voor O2 (afgave aan
weefsels)
Hoge pO2 – hoge O2 affiniteit (opname in longen)
*één binding zorgt voor het bevorderen voor een volgende
binding van zuurstof => sigmoïdale curve
MYOGLOBINE
= heembevattende O2 bindend eiwit
specifiek voor spieren
Mb heeft een veel hogere affiniteit dan Hb => zodat in de capillairen de zuurstof van Hb naar
Mb gaat van de spiercel
TRANSPORT VAN O 2 VIA HET BLOED
*zie zelftoets*
TRANSPORT VAN CO 2 IN HET BLOED
CO2 in het bloed wordt gedragen in vijf vormen:
I. opgelost koolstofdioxide (CO2)
a. 5% van totale CO2 in arterieel bloed
b. Bloedplasma en cellen
II. koolzuur (HCO3-)
a. 1/400ste van CO2 (heel weinig)
III. Bicarbonaat (HCO3-)
a. Vorming:
i. H2CO3 dissociatie tot HCO3- en H+
ii. CO2 combinatie met OH- (door
koolzuuranhydrase)
iii. HCO3- door carbonaat met H+
b. 90% van totale CO2
IV. Carbonaat (CO32-)
a. Vorming door dissociatie van HCO3-
b. Niet kwantitatief belangrijk
V. Carbaminoverbindingen
a. Hb-NH-COO (vorming door CO2 reactie met vrije aminogroepen op Hb
b. 5 % van totale CO2
CO2 IN HET BLOED
DOELSTELLINGEN
STRUCTUUR EN WERKING HEMOGLOBINE
hemoglobine
tetrameer
o monomeer bestaat uit:
heem
globine
heem = porfyrineverbinding gecoördineerd met één ijzeratoom
globine = polypeptide α of β dat rond heem zit
=>maximaal vier O2 moleculen op één hemoglobine, een voor elk
ijzeratoom
*erytroblasten zorgen voor de synthese van Hb
O2 wordt enkel gebonden door Fe2+
o Interactie tussen deze zorgt voor:
rode kleur bij verzadiging met O2
paarse kleur bij de afwezigheid van O2
o lage affiniteit voor zuurstof door de Tense state => zodra er eentje kan binden
krijgen we een toename van de affiniteit => alle andere heemketens gaan in
relaxed state gaan staan (verklaring van sigmoïdale curve)
Fe kan geoxideerd worden tot Fe3+
2+
o door genetische afwijking, nitraten en sulfonamides
o normaal wanneer zuurstof bindt krijgen we Fe3+
o als heem in Hb zit krijgen we interacties van aminozuren
die loses en omkeerbaar binden aan Fe2+ (cruciaal residu
histidine zorgt voor negatieve lading en stabilisatie van
het complex)
als één O2 bindt wil de Fe2+ naar beneden bewegen => naar vlak van
perforine ring bewegen en als dit vier keer gebeurt wordt er genoeg
energie verzamelt om naar de ontspannen (R) staat te gaan
, Lage pO2 – lage affiniteit voor O2 (afgave aan
weefsels)
Hoge pO2 – hoge O2 affiniteit (opname in longen)
*één binding zorgt voor het bevorderen voor een volgende
binding van zuurstof => sigmoïdale curve
MYOGLOBINE
= heembevattende O2 bindend eiwit
specifiek voor spieren
Mb heeft een veel hogere affiniteit dan Hb => zodat in de capillairen de zuurstof van Hb naar
Mb gaat van de spiercel
TRANSPORT VAN O 2 VIA HET BLOED
*zie zelftoets*
TRANSPORT VAN CO 2 IN HET BLOED
CO2 in het bloed wordt gedragen in vijf vormen:
I. opgelost koolstofdioxide (CO2)
a. 5% van totale CO2 in arterieel bloed
b. Bloedplasma en cellen
II. koolzuur (HCO3-)
a. 1/400ste van CO2 (heel weinig)
III. Bicarbonaat (HCO3-)
a. Vorming:
i. H2CO3 dissociatie tot HCO3- en H+
ii. CO2 combinatie met OH- (door
koolzuuranhydrase)
iii. HCO3- door carbonaat met H+
b. 90% van totale CO2
IV. Carbonaat (CO32-)
a. Vorming door dissociatie van HCO3-
b. Niet kwantitatief belangrijk
V. Carbaminoverbindingen
a. Hb-NH-COO (vorming door CO2 reactie met vrije aminogroepen op Hb
b. 5 % van totale CO2
