Biochemie I
Waarom biochemie in bachelor diergeneeskunde?
Diervoeding, farmacologie, genetica, fysiologie …
Chemie van het leven: dynamisch karakter in vivo reacties
Doel: inzicht verwerven in de normale stofwisseling
= het metabolisme van het dier
Biochemie = organische chemie in de cel
- Analoge reactieprincipes in als in vitro
- Verschil: biologische katalysatoren = enzymen
--> veel snellere reacties in vivo
- Enzymen = proteïnen: 3D-structuur ~ functie
- Dynamische processen: continu omzetting energie
- Opbouw (synthese), ana - <--> afbraak, katabolisme
- Drijfveer = verandering in Gibbs vrije energie (∆𝐺)
Klassen biomoleculen
- Eiwitten / proteïnen --> enzymen
- Suikers / sacchariden (koolhydraten)
- Nucleïnezuren --> replicatie, transcriptie + translatie
- Vetten / lipiden
We nemen moleculen op die we gaan afbreken om er
energie uit te halen: katabolisme. Dit is een energie
producerende weg, waarbij ook afval wordt veroorzaakt.
We gaan het voornamelijk hebben over het anabolisme, dit
zijn eerder kleinere bouwstenen. Anabolica, om spiermassa
op te bouwen. Anabolisme zal dus moleculen afbreken voor
specifieke doeleinden.
Basis = thermodynamica
--> gevolg: biochemisch proces verloopt nooit willekeurig
Beide = normale metabole processen
Belangrijk ≠ : algemene vs bijzondere stofwisseling
Welke algemene metabole wegen (belangrijke stofwisselingswegen) ken je?
- Krabcyclus of citroenzuurcyclus: cirkelvormige weg, oxidatieve fosforylatie
- Glycolyse: sacchariden
- Oxidatieve fosforylatie: aanmaak van ATP om daarna synthese te kunnen doen
- Vetverbranding: lipolyse --> beta-oxidatie
- Proteïnen: transaminatie
- Nucleïnezuren: synthese heterocyclische basen en suiker
1
,2
,Cluster 1
Hoofdstuk 1: coënzymen
= “co-piloten” van enzymen
(EXAMEN)
Ze zijn gebonden in actief centrum enzyme en worden gerecycleerd na de reactie. Ze binden op het
actief centrum als: co-substraat (reversibel) of prothetische groep (irreversibel). De meeste
coënzymen zijn vitamine afgeleid en het zijn zeer heterogene structuren.
2 bronnen
- metabolieten ~ eigen synthese uit de stofwisseling
- derivaten wateroplosbare vitaminen: voeding
Wat zijn de belangrijkste coënzymen voor het dier?
--> bron (voeding & eigen synthese), actieve plaats en bijhorend type enzyme
A. Metabolieten
1. ATP (= Adenosine tri-fosfaat), (UTP): energiedrager
o Enkels als co-enzyme zal de energieoverdracht gebeuren
o Synthese uit precursor inosine-monofosfaat
o Activatie S via kinase = fosforylatie: ATP + S --> ADP + S-P
o Levert reactieve P, voor fosforylatie via kinase1 (soms 𝑃𝑃𝑖 2)
o ATP is een energiedrager die enkel zijn functie uitvoert in het actief centrum van
kinases. ATP zonder een kinase kan niets doen, ook een kinase
zonder een ATP is hulpeloos.
A = adenine -------------------------------------------------------------------->
Adenosine trifosfaat met een ribose molecule
1
Kinase is een verzamelnaam voor een groep enzymen die een fosfaatgroep kan aanbrengen op een
ander eiwit of een ander molecuul (fosforylering)
2
𝑷𝑷𝒊 = vrije fosformolecule
3
, Welke coënzymen voor redoxreacties heeft het dier?
(partim A = metaboliet-afgeleid) Redoxreacties zijn 2 halfreacties waarbij elektronen verhuizen
tussen metabolieten (stoffen die in de stofwisselingsprocessen betrokken zijn).
2. Coënzyme Q (Q = ubiquinone)
o Synthese precursoren = chinon en isopreen
o Functie : reactieve groepen = 2 x carbonyl chinon --> ubiquinol
o Katalyse 2-staps redoxreactie via dehydrogenase
(=> kunnen herkennen, niet tekenen)
Links: geoxideerde vorm, rechts: gereduceerde vorm
Ubiquinol is de gereduceerde vorm, Ubiquinone is de geoxideerde vorm.
Een geoxideerde vorm wordt gereduceerd door een vetzuur dat zelf 2 elektronen zal afstaan.
3. Cytochromen (a, b en) c
Cytochromen (vooral c) zijn een groepje van verwanten coënzymen. Cytochromen zijn een
heemafgeleide molecule. Het zijn gekleurde dubbele bindingen, dus cytochromen zijn sterk
gekleurde moleculen.
Bij een geoxideerde vorm: 𝐹𝑒 3+ (= ferri) en bij de gereduceerde vorm: 𝐹𝑒 2+ (ferro)
Heem herkennen!
4. Lipoamide
Bindt aan een proteïne / enzym, aan het uiteinde zit er een disulfidebrug. Aan de disulfide
laten we iets openknippen en hierdoor komen 2 sulfhydryl of thiol groepjes. Een lipoamide
geeft een stukje door, een lipoamide staat dus in voor een transfer.
Het belang van vitamine => vitaal = ze zijn van allemaal levensbelang!
=> amine = het zijn niet allemaal amines!
4
Waarom biochemie in bachelor diergeneeskunde?
Diervoeding, farmacologie, genetica, fysiologie …
Chemie van het leven: dynamisch karakter in vivo reacties
Doel: inzicht verwerven in de normale stofwisseling
= het metabolisme van het dier
Biochemie = organische chemie in de cel
- Analoge reactieprincipes in als in vitro
- Verschil: biologische katalysatoren = enzymen
--> veel snellere reacties in vivo
- Enzymen = proteïnen: 3D-structuur ~ functie
- Dynamische processen: continu omzetting energie
- Opbouw (synthese), ana - <--> afbraak, katabolisme
- Drijfveer = verandering in Gibbs vrije energie (∆𝐺)
Klassen biomoleculen
- Eiwitten / proteïnen --> enzymen
- Suikers / sacchariden (koolhydraten)
- Nucleïnezuren --> replicatie, transcriptie + translatie
- Vetten / lipiden
We nemen moleculen op die we gaan afbreken om er
energie uit te halen: katabolisme. Dit is een energie
producerende weg, waarbij ook afval wordt veroorzaakt.
We gaan het voornamelijk hebben over het anabolisme, dit
zijn eerder kleinere bouwstenen. Anabolica, om spiermassa
op te bouwen. Anabolisme zal dus moleculen afbreken voor
specifieke doeleinden.
Basis = thermodynamica
--> gevolg: biochemisch proces verloopt nooit willekeurig
Beide = normale metabole processen
Belangrijk ≠ : algemene vs bijzondere stofwisseling
Welke algemene metabole wegen (belangrijke stofwisselingswegen) ken je?
- Krabcyclus of citroenzuurcyclus: cirkelvormige weg, oxidatieve fosforylatie
- Glycolyse: sacchariden
- Oxidatieve fosforylatie: aanmaak van ATP om daarna synthese te kunnen doen
- Vetverbranding: lipolyse --> beta-oxidatie
- Proteïnen: transaminatie
- Nucleïnezuren: synthese heterocyclische basen en suiker
1
,2
,Cluster 1
Hoofdstuk 1: coënzymen
= “co-piloten” van enzymen
(EXAMEN)
Ze zijn gebonden in actief centrum enzyme en worden gerecycleerd na de reactie. Ze binden op het
actief centrum als: co-substraat (reversibel) of prothetische groep (irreversibel). De meeste
coënzymen zijn vitamine afgeleid en het zijn zeer heterogene structuren.
2 bronnen
- metabolieten ~ eigen synthese uit de stofwisseling
- derivaten wateroplosbare vitaminen: voeding
Wat zijn de belangrijkste coënzymen voor het dier?
--> bron (voeding & eigen synthese), actieve plaats en bijhorend type enzyme
A. Metabolieten
1. ATP (= Adenosine tri-fosfaat), (UTP): energiedrager
o Enkels als co-enzyme zal de energieoverdracht gebeuren
o Synthese uit precursor inosine-monofosfaat
o Activatie S via kinase = fosforylatie: ATP + S --> ADP + S-P
o Levert reactieve P, voor fosforylatie via kinase1 (soms 𝑃𝑃𝑖 2)
o ATP is een energiedrager die enkel zijn functie uitvoert in het actief centrum van
kinases. ATP zonder een kinase kan niets doen, ook een kinase
zonder een ATP is hulpeloos.
A = adenine -------------------------------------------------------------------->
Adenosine trifosfaat met een ribose molecule
1
Kinase is een verzamelnaam voor een groep enzymen die een fosfaatgroep kan aanbrengen op een
ander eiwit of een ander molecuul (fosforylering)
2
𝑷𝑷𝒊 = vrije fosformolecule
3
, Welke coënzymen voor redoxreacties heeft het dier?
(partim A = metaboliet-afgeleid) Redoxreacties zijn 2 halfreacties waarbij elektronen verhuizen
tussen metabolieten (stoffen die in de stofwisselingsprocessen betrokken zijn).
2. Coënzyme Q (Q = ubiquinone)
o Synthese precursoren = chinon en isopreen
o Functie : reactieve groepen = 2 x carbonyl chinon --> ubiquinol
o Katalyse 2-staps redoxreactie via dehydrogenase
(=> kunnen herkennen, niet tekenen)
Links: geoxideerde vorm, rechts: gereduceerde vorm
Ubiquinol is de gereduceerde vorm, Ubiquinone is de geoxideerde vorm.
Een geoxideerde vorm wordt gereduceerd door een vetzuur dat zelf 2 elektronen zal afstaan.
3. Cytochromen (a, b en) c
Cytochromen (vooral c) zijn een groepje van verwanten coënzymen. Cytochromen zijn een
heemafgeleide molecule. Het zijn gekleurde dubbele bindingen, dus cytochromen zijn sterk
gekleurde moleculen.
Bij een geoxideerde vorm: 𝐹𝑒 3+ (= ferri) en bij de gereduceerde vorm: 𝐹𝑒 2+ (ferro)
Heem herkennen!
4. Lipoamide
Bindt aan een proteïne / enzym, aan het uiteinde zit er een disulfidebrug. Aan de disulfide
laten we iets openknippen en hierdoor komen 2 sulfhydryl of thiol groepjes. Een lipoamide
geeft een stukje door, een lipoamide staat dus in voor een transfer.
Het belang van vitamine => vitaal = ze zijn van allemaal levensbelang!
=> amine = het zijn niet allemaal amines!
4
