biochemie: hoofdstuk 4 enzymen
1) inleiding
1.1 wat zijn enzymen?
= katalysten, moleculen die de reactie van bepaalde moleculen versnellen
enzym en substraat (= molecule waarvan reactie versneld moet worden)
werkwijze:
A. actieve site/katalytisch centrum = bepaalde pocket waar eigenlijke
katalyse gebeurt
zwarte driehoekje: cofactoren (niet-proteïne) binden hierop,
essentieel voor enzymwerking
B. substraat bindt aan oppervlak → conformatieverandering in actieve
site, bindingen ontstaan (kan vanalles zijn)
C. transitiestaat-complex = substraat verandert ook van conformatie,
zit in een transitietoestand (kan teruggaan naar eerdere conformatie
of niet)
enzym is weeral van conformatie veranderd
D. product wordt gevormd en dissocieert, enzym terug in
oorspronkelijke conformatie
1.2 eigenschappen als katalyst
in vergelijking met chemische katalysten:
▪ ongelooflijk sterk: reactie versterken met 1011 of groter
vb: golfballetjes veranderen van kleur, verschil in deze reactie met of zonder enzym
▪ ongelooflijk specifiek: zal een welbepaalde reactie van een welbepaald molecule
versnellen, specifieke substraten en geen verwanten daarvan
vb: exokinase bindt op galactose met heel lage affiniteit dat het bijna niet de moeite is, aan
glucose wel goed binden
waterstofbindingsmogelijkheid: als je één H verliest heb je veel minder affiniteit
▪ regelbaar: kunnen aan- en uitgezet worden
1.3 nomenclatuur
classificatie nodig: op basis van reactie en substraat die gekatalyseerd worden
wat de cel zelf doet = 6 reacties
▪ oxidoreductase: redoxreacties katalyseren
▪ transferase: transfer van stoffen met C, N of P groep
▪ hydrolase: hydrolyse reacties (bindingen splitsen op basis van water)
▪ lyase: katalyseren splitsing van C-N, C-S of C-C
▪ isomerase: isomeriseringsreacties
▪ ligasen: katalyseren vorming can C-N, C-O of C-S
, biochemie: hoofdstuk 4 enzymen
die reacties zijn niet genoeg voor naamgeving dus enzym commisie (EC) heeft een dik boek
gemaakt met nummers om enzymen te classificeren
vb: 3 keer hetzelfde enzym, verschillende namen
▪ EC 2.7.1.1 → hoofdstuk 2, subklasse 7, groep als acceptor 1, molecule als acceptor 1
▪ fosfaat van ATP en naar glucose; fosfaat wordt getransfereerd → ATP:glucose fosfotransferase
▪ hexokinase = common name/triviale naam (katalyseert eerste stap van glycolyse)
o ase = enzyme
o kinase = fosfaat inplanten op ander molecule (omdat met vroeger dacht dat alles met een
P energierijk was)
o hexo => hexose = suiker
2) opbouw van enzymen
cofactor(en) = extra moleculen om te helpen
chemische aard van cofactoren:
▪ anorganisch ion/metaalion (zoals Fe, Mg, Mn, Zn)
▪ organisch molecule => co-enzym (vaak afgeleid van vitaminen)
o groeptransfer co-enzymen: helpen een groep te transfereren
covalente of non-covalente binding:
▪ prosthetische groep = covalent gebonden
compleet werkzaam enzym = holo-enzym, bestaat uit:
▪ apo-enzym = eiwitgedeelte
▪ cofactoren
vb: biotine is een cofactor, co-enzym en prosthetische groep van dat eiwit
tabel is overzicht van alle co-enzymen die we gaan zien in de cursus → handig voor bij het studeren
N of P = aard van de binding
- N = niet-covalent
- P = prosthetische groep
structuur herkennen (dia 11-
12)
1) inleiding
1.1 wat zijn enzymen?
= katalysten, moleculen die de reactie van bepaalde moleculen versnellen
enzym en substraat (= molecule waarvan reactie versneld moet worden)
werkwijze:
A. actieve site/katalytisch centrum = bepaalde pocket waar eigenlijke
katalyse gebeurt
zwarte driehoekje: cofactoren (niet-proteïne) binden hierop,
essentieel voor enzymwerking
B. substraat bindt aan oppervlak → conformatieverandering in actieve
site, bindingen ontstaan (kan vanalles zijn)
C. transitiestaat-complex = substraat verandert ook van conformatie,
zit in een transitietoestand (kan teruggaan naar eerdere conformatie
of niet)
enzym is weeral van conformatie veranderd
D. product wordt gevormd en dissocieert, enzym terug in
oorspronkelijke conformatie
1.2 eigenschappen als katalyst
in vergelijking met chemische katalysten:
▪ ongelooflijk sterk: reactie versterken met 1011 of groter
vb: golfballetjes veranderen van kleur, verschil in deze reactie met of zonder enzym
▪ ongelooflijk specifiek: zal een welbepaalde reactie van een welbepaald molecule
versnellen, specifieke substraten en geen verwanten daarvan
vb: exokinase bindt op galactose met heel lage affiniteit dat het bijna niet de moeite is, aan
glucose wel goed binden
waterstofbindingsmogelijkheid: als je één H verliest heb je veel minder affiniteit
▪ regelbaar: kunnen aan- en uitgezet worden
1.3 nomenclatuur
classificatie nodig: op basis van reactie en substraat die gekatalyseerd worden
wat de cel zelf doet = 6 reacties
▪ oxidoreductase: redoxreacties katalyseren
▪ transferase: transfer van stoffen met C, N of P groep
▪ hydrolase: hydrolyse reacties (bindingen splitsen op basis van water)
▪ lyase: katalyseren splitsing van C-N, C-S of C-C
▪ isomerase: isomeriseringsreacties
▪ ligasen: katalyseren vorming can C-N, C-O of C-S
, biochemie: hoofdstuk 4 enzymen
die reacties zijn niet genoeg voor naamgeving dus enzym commisie (EC) heeft een dik boek
gemaakt met nummers om enzymen te classificeren
vb: 3 keer hetzelfde enzym, verschillende namen
▪ EC 2.7.1.1 → hoofdstuk 2, subklasse 7, groep als acceptor 1, molecule als acceptor 1
▪ fosfaat van ATP en naar glucose; fosfaat wordt getransfereerd → ATP:glucose fosfotransferase
▪ hexokinase = common name/triviale naam (katalyseert eerste stap van glycolyse)
o ase = enzyme
o kinase = fosfaat inplanten op ander molecule (omdat met vroeger dacht dat alles met een
P energierijk was)
o hexo => hexose = suiker
2) opbouw van enzymen
cofactor(en) = extra moleculen om te helpen
chemische aard van cofactoren:
▪ anorganisch ion/metaalion (zoals Fe, Mg, Mn, Zn)
▪ organisch molecule => co-enzym (vaak afgeleid van vitaminen)
o groeptransfer co-enzymen: helpen een groep te transfereren
covalente of non-covalente binding:
▪ prosthetische groep = covalent gebonden
compleet werkzaam enzym = holo-enzym, bestaat uit:
▪ apo-enzym = eiwitgedeelte
▪ cofactoren
vb: biotine is een cofactor, co-enzym en prosthetische groep van dat eiwit
tabel is overzicht van alle co-enzymen die we gaan zien in de cursus → handig voor bij het studeren
N of P = aard van de binding
- N = niet-covalent
- P = prosthetische groep
structuur herkennen (dia 11-
12)
