biochemie: hoofdstuk 3c proteïnen werking
1) principes van eiwitwerking
▪ werken via binding van andere moleculen = liganden
▪ ligand bindt aan een bindingssite op het eiwit die complementair is en zeer specifiek
▪ zijn flexibel en kunnen van conformatie veranderen
▪ binding van een ligand gaat vaak gepaard met een conformatieverandering van het eiwit
die nog betere binding geeft = induced fit
▪ in een multisubunit eiwit beïnvloedt de conformatie in een subunit vaak de conformatie
van andere subunits
▪ interacties tussen liganden en eiwitten kunnen geregeld worden → allostere regeling
▪ enzymen vormen een speciaal geval van eiwitfunctie
→ binden en transformeren moleculen, ze katalyseren reacties
1.1 ligand
bindt op basis van wat aan de bindingspocket?
→ heeft complementariteit op basis van grootte, vorm, lading en hydrofoob/hydrofiel
AZ die deelnemen aan bindingspocket zijn niet allemaal op zelfde plaats in de verschillende
structuren gelegen → door eiwitvouwing is er verandering
alle soorten bindingen mogelijk tussen ligand en bindingspocket
1.2 bindingssterkte
▪ dissociatiesnelheid = hoe snel delen uit elkaar gaan evenredig, met conc AB
▪ associatiesnelheid = hoe snel delen aan elkaar binden, evenredig met conc A en conc B
➔ zijn bij evenwicht gelijk aan elkaar
➔ evenwichtsconstante =
ΔG van proces is negatiever hoe sterker A en B binden
→ wanneer ene molecule met andere een waterstofbrug kan vormen dan geeft dat een ΔG = -1,5
kcal dus als er waterstofbruggen wegvallen dan is die binding 10x minder goed!
graad van specificiteit is heel groot door die ΔG (als er minder H bruggen zijn is dat minder goed)
, biochemie: hoofdstuk 3c proteïnen werking
2) eiwitten binden aan andere moleculen
2.1 hemoglobine en myoglobine
▪ structuur myoglibine = monomeer
▪ structuur hemoglobine = tetrameer van 4 globine-units
➔ units hebben heel gelijkaardige structuur (behalve tetrameer vs monomeer)
basisstructuur van een unit:
▪ globulair eiwit zonder β-sheet, wel α-helices met
daartussen strikt gestructureerde delen die vast op hun
plaats zitten
▪ centraal zit er een haem-molecule = porfyrine met
meerdere ringen die in één vlak liggen
▪ centraal in haemgroep zitten verschillende N-moleculen
met een Fe2+-molecule dat zuurstof kan binden
→ Fe2+ heeft 6 coördinatieplaatsen en heeft nog één over
om met histidinezijketen te interageren en één om met
zuurstofatoom te interageren
▪ O2 heeft zo weinig plaats dat die schuin ligt waardoor de
interactie met Fe 2+ zwakker is dan optimaal zou kunnen
verschil tussen binding van O:
saturatie = welk percentage van moleculen is bezet door zuurstof
▪ myoglobine bindt volgens kinetiek die voorgesteld wordt
door hyperbool
= heel eenvoudige on/off, hoe meer je bindt hoe meer
saturatie
o in begin zijn er weinig plaatsen bezet en dus
meer kans dat O de vrije plaats vindt
o tegen einde moet je meer O geven zodat de
schaarse plaatsen bezet geraken
o gaat naar een maximale bezetting
1) principes van eiwitwerking
▪ werken via binding van andere moleculen = liganden
▪ ligand bindt aan een bindingssite op het eiwit die complementair is en zeer specifiek
▪ zijn flexibel en kunnen van conformatie veranderen
▪ binding van een ligand gaat vaak gepaard met een conformatieverandering van het eiwit
die nog betere binding geeft = induced fit
▪ in een multisubunit eiwit beïnvloedt de conformatie in een subunit vaak de conformatie
van andere subunits
▪ interacties tussen liganden en eiwitten kunnen geregeld worden → allostere regeling
▪ enzymen vormen een speciaal geval van eiwitfunctie
→ binden en transformeren moleculen, ze katalyseren reacties
1.1 ligand
bindt op basis van wat aan de bindingspocket?
→ heeft complementariteit op basis van grootte, vorm, lading en hydrofoob/hydrofiel
AZ die deelnemen aan bindingspocket zijn niet allemaal op zelfde plaats in de verschillende
structuren gelegen → door eiwitvouwing is er verandering
alle soorten bindingen mogelijk tussen ligand en bindingspocket
1.2 bindingssterkte
▪ dissociatiesnelheid = hoe snel delen uit elkaar gaan evenredig, met conc AB
▪ associatiesnelheid = hoe snel delen aan elkaar binden, evenredig met conc A en conc B
➔ zijn bij evenwicht gelijk aan elkaar
➔ evenwichtsconstante =
ΔG van proces is negatiever hoe sterker A en B binden
→ wanneer ene molecule met andere een waterstofbrug kan vormen dan geeft dat een ΔG = -1,5
kcal dus als er waterstofbruggen wegvallen dan is die binding 10x minder goed!
graad van specificiteit is heel groot door die ΔG (als er minder H bruggen zijn is dat minder goed)
, biochemie: hoofdstuk 3c proteïnen werking
2) eiwitten binden aan andere moleculen
2.1 hemoglobine en myoglobine
▪ structuur myoglibine = monomeer
▪ structuur hemoglobine = tetrameer van 4 globine-units
➔ units hebben heel gelijkaardige structuur (behalve tetrameer vs monomeer)
basisstructuur van een unit:
▪ globulair eiwit zonder β-sheet, wel α-helices met
daartussen strikt gestructureerde delen die vast op hun
plaats zitten
▪ centraal zit er een haem-molecule = porfyrine met
meerdere ringen die in één vlak liggen
▪ centraal in haemgroep zitten verschillende N-moleculen
met een Fe2+-molecule dat zuurstof kan binden
→ Fe2+ heeft 6 coördinatieplaatsen en heeft nog één over
om met histidinezijketen te interageren en één om met
zuurstofatoom te interageren
▪ O2 heeft zo weinig plaats dat die schuin ligt waardoor de
interactie met Fe 2+ zwakker is dan optimaal zou kunnen
verschil tussen binding van O:
saturatie = welk percentage van moleculen is bezet door zuurstof
▪ myoglobine bindt volgens kinetiek die voorgesteld wordt
door hyperbool
= heel eenvoudige on/off, hoe meer je bindt hoe meer
saturatie
o in begin zijn er weinig plaatsen bezet en dus
meer kans dat O de vrije plaats vindt
o tegen einde moet je meer O geven zodat de
schaarse plaatsen bezet geraken
o gaat naar een maximale bezetting
