TEMA 11: LAS ENZIMAS, LAS VITAMINAS Y EL METABOLISMO
1. Las reacciones químicas y los catalizadores
Se distinguen dos tipos de reacciones químicas
- Reacciones endergónicas: la energía de los productos es mayor que la de los reactivos, por lo que
necesitan más energía.
- Reacciones exergónicas: la energía de los productos es menor que la de los reactivos, por lo que en
ellas se libera energía.
La velocidad de una reacción se puede acelerar disminuyendo la energía de activación, que se puede realizar
de dos modos:
- Subir la temperatura: al aumentar la temperatura se provoca un incremento de la energía cinética de las
moléculas, es decir, un aumento de su velocidad. Este método es inviable en otros seres vivos
- Utilizar catalizadores: son sustancias que aceleran la reacción disminuyendo la energía de activación.
Una vez formados los productos, el catalizador queda libre y puede ser empleado de nuevo.
2. Los biocatalizadores o enzimas
Se distinguen dos tipos de enzimas según su naturaleza:
- Proteínas globulares: son la mayor parte de las enzimas. Están formadas por una o más cadenas
polipeptídicas que se pliegan para dar lugar a una estructura tridimensional. Esta estructura está
definida por la secuencia de aminoácidos que constituyen la enzima, entonces si esta se modifica su
función puede verse alterada. Estas enzimas pueden ser desnaturalizadas si se someten a agentes
desnaturalizantes como el calor, el pH o ciertas sustancias. Estos agentes destruyen su estructura
terciaria o cuaternaria de forma reversible o irreversible.
- Ribozimas: son moléculas de ARN con función catalítica, es decir, son capaces de añadir o quitar
nucleótidos sin consumirse ellos mismos.
*Existen una gran variedad de enzimas con distintos tamaños que catalizan muchas reacciones diferentes en los
organismos: la degradación de la glucosa, la síntesis de lípidos y proteínas, la replicación de la información
genética contenida en el ADN…
- Los isozimas: son enzimas que presentan formas distintas de modo que tienen propiedades
diferentes, pero catalizan la misma reacción.
2.1 Propiedades de las enzimas
PROPIEDADES COMUNES PROPIEDADES GENERALES
Disminuyen en la energía de activación, es decir, Son muy efectivas. Pueden aumentar la velocidad de
aceleran las reacciones químicas una reacción más de un millón de veces.
No cambian la variación de energía que se produce Actúan siempre a la temperatura del ser vivo
en una reacción
Actúa en cantidades muy pequeñas Suelen ser muy específicas, tanto en el tipo de
reacción que catalizan como en la molécula sobre la
que actúan
No se consumen durante la reacción. Se recuperan Casi todas tienen en el mismo tamaño mucho mayor
al final de la misma y pueden actuar de nuevo que las moléculas sobre las que actúan
1
, 3. Las características de las enzimas
3.1 Estructura de las enzimas
Según su estructura las enzimas se pueden clasificar en:
- Apoenzimas, enzimas simples o proteicas: formadas por una o varias cadenas polipeptídicas. No
requieren la intervención de otra molécula o grupo químico para desempeñar su función.
- Holoenzimas o enzimas conjugadas: están formadas por una parte proteica, la apoenzima y una no
proteica, el cofactor, necesario para su funcionamiento. Hay dos tipos de cofactores
● Inorgánicos: son iones metálicos como el FE2+, el MG2+ y el Cu2+
● Orgánicos
➔ Coenzimas: se unen a la apoenzima por enlaces temporales débiles no covalentes.
Ej: ATP.
➔ Grupos prostéticos: se unen de forma permanente a la apoenzima por enlaces
covalentes. Ej: el grupo hemo.
3.2 El centro activo de una enzima
Definición: es una parte pequeña de la enzima donde se une la molécula sobre la que actúa, el sustrato y el
cofactor (si lo hay). Toda enzima tiene uno o varios centros activos. Constituye un hendidura o depresión en la
superficie de la enzima y es el responsable de la especificidad y la actividad catalítica.
*La unión sustrato-enzima a través del centro activo se realiza por fuerzas débiles, esto implica que la enzima y
el sustrato tengan formas complementarias.
Características del centro activo
- Posee una estructura tridimensional en la que encaja el sustrato, lo que permite explicar la elevada
especificidad de las enzimas
- Está formado por dos tipos de aminoácidos:
➔ Fijadores: establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan
➔ Catalizadores: establecen enlaces débiles y fuertes con el sustrato, provocando la ruptura de
alguno de sus enlaces. Son los responsables de su transformación. En la unión con el sustrato
participan los radicales libres de estos aminoácidos. Los aminoácidos que forman parte del
centro activo no suelen estar contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones
alejadas.
3.3 Mecanismo de acción de una enzima
1. Etapa reversible. El sustrato accede al centro activo de la enzima y se unen mediante enlaces débiles.
La unión es muy específica.
2. Como consecuencia se forma un estado de transición, el complejo enzima sustrato. Esta unión genera
tensiones que debilitan los enlaces internos del sustrato, disminuyendo así la energía de activación y
facilitando la formación de nuevos enlaces.
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1. Las reacciones químicas y los catalizadores
Se distinguen dos tipos de reacciones químicas
- Reacciones endergónicas: la energía de los productos es mayor que la de los reactivos, por lo que
necesitan más energía.
- Reacciones exergónicas: la energía de los productos es menor que la de los reactivos, por lo que en
ellas se libera energía.
La velocidad de una reacción se puede acelerar disminuyendo la energía de activación, que se puede realizar
de dos modos:
- Subir la temperatura: al aumentar la temperatura se provoca un incremento de la energía cinética de las
moléculas, es decir, un aumento de su velocidad. Este método es inviable en otros seres vivos
- Utilizar catalizadores: son sustancias que aceleran la reacción disminuyendo la energía de activación.
Una vez formados los productos, el catalizador queda libre y puede ser empleado de nuevo.
2. Los biocatalizadores o enzimas
Se distinguen dos tipos de enzimas según su naturaleza:
- Proteínas globulares: son la mayor parte de las enzimas. Están formadas por una o más cadenas
polipeptídicas que se pliegan para dar lugar a una estructura tridimensional. Esta estructura está
definida por la secuencia de aminoácidos que constituyen la enzima, entonces si esta se modifica su
función puede verse alterada. Estas enzimas pueden ser desnaturalizadas si se someten a agentes
desnaturalizantes como el calor, el pH o ciertas sustancias. Estos agentes destruyen su estructura
terciaria o cuaternaria de forma reversible o irreversible.
- Ribozimas: son moléculas de ARN con función catalítica, es decir, son capaces de añadir o quitar
nucleótidos sin consumirse ellos mismos.
*Existen una gran variedad de enzimas con distintos tamaños que catalizan muchas reacciones diferentes en los
organismos: la degradación de la glucosa, la síntesis de lípidos y proteínas, la replicación de la información
genética contenida en el ADN…
- Los isozimas: son enzimas que presentan formas distintas de modo que tienen propiedades
diferentes, pero catalizan la misma reacción.
2.1 Propiedades de las enzimas
PROPIEDADES COMUNES PROPIEDADES GENERALES
Disminuyen en la energía de activación, es decir, Son muy efectivas. Pueden aumentar la velocidad de
aceleran las reacciones químicas una reacción más de un millón de veces.
No cambian la variación de energía que se produce Actúan siempre a la temperatura del ser vivo
en una reacción
Actúa en cantidades muy pequeñas Suelen ser muy específicas, tanto en el tipo de
reacción que catalizan como en la molécula sobre la
que actúan
No se consumen durante la reacción. Se recuperan Casi todas tienen en el mismo tamaño mucho mayor
al final de la misma y pueden actuar de nuevo que las moléculas sobre las que actúan
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, 3. Las características de las enzimas
3.1 Estructura de las enzimas
Según su estructura las enzimas se pueden clasificar en:
- Apoenzimas, enzimas simples o proteicas: formadas por una o varias cadenas polipeptídicas. No
requieren la intervención de otra molécula o grupo químico para desempeñar su función.
- Holoenzimas o enzimas conjugadas: están formadas por una parte proteica, la apoenzima y una no
proteica, el cofactor, necesario para su funcionamiento. Hay dos tipos de cofactores
● Inorgánicos: son iones metálicos como el FE2+, el MG2+ y el Cu2+
● Orgánicos
➔ Coenzimas: se unen a la apoenzima por enlaces temporales débiles no covalentes.
Ej: ATP.
➔ Grupos prostéticos: se unen de forma permanente a la apoenzima por enlaces
covalentes. Ej: el grupo hemo.
3.2 El centro activo de una enzima
Definición: es una parte pequeña de la enzima donde se une la molécula sobre la que actúa, el sustrato y el
cofactor (si lo hay). Toda enzima tiene uno o varios centros activos. Constituye un hendidura o depresión en la
superficie de la enzima y es el responsable de la especificidad y la actividad catalítica.
*La unión sustrato-enzima a través del centro activo se realiza por fuerzas débiles, esto implica que la enzima y
el sustrato tengan formas complementarias.
Características del centro activo
- Posee una estructura tridimensional en la que encaja el sustrato, lo que permite explicar la elevada
especificidad de las enzimas
- Está formado por dos tipos de aminoácidos:
➔ Fijadores: establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan
➔ Catalizadores: establecen enlaces débiles y fuertes con el sustrato, provocando la ruptura de
alguno de sus enlaces. Son los responsables de su transformación. En la unión con el sustrato
participan los radicales libres de estos aminoácidos. Los aminoácidos que forman parte del
centro activo no suelen estar contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones
alejadas.
3.3 Mecanismo de acción de una enzima
1. Etapa reversible. El sustrato accede al centro activo de la enzima y se unen mediante enlaces débiles.
La unión es muy específica.
2. Como consecuencia se forma un estado de transición, el complejo enzima sustrato. Esta unión genera
tensiones que debilitan los enlaces internos del sustrato, disminuyendo así la energía de activación y
facilitando la formación de nuevos enlaces.
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