Chapitre 1 : Les protides : acides aminés, peptides et protéines
Les protides - Données générales
> Les protides comprennent les di érentes catégories de molécules suivantes
Acides aminés ou aminoacides, monomères constitutifs des peptides et protéines
Peptides : enchainement d'acides aminés
> Les acides aminés sont reliés entre eux par une liaison covalente appelée liaison peptidique
pour former les peptides et protéines
> Le mot « protéine » a été introduit au 19eme siècle en 1838 par le chimiste suédois Berzelius qui
a écrit que « la matière organique, étant un principe général de toutes les parties constituantes du
corps animal {...), pourrait se nommer protéine »
> Le terme vient du Grec proteios = « de père importance » ou « qui occupe le premier rang »
Ce sont des constituants extrêmement importants des cellules vivantes d'un
point de vue quantitatif : Molécules les plus abondantes dans l'organisme, elles représentent plus
de la moitié du poids sec des cellules
Et d'un point de vue qualitatif : les protéines assurent une grande diversité de fonctions
biologiques:
• Protéines de structure (ex: collagène retrouvé dans la matrice
• Enzymes (catalyseurs biologiques de réactions enzymatiques indispensables au déroulement
des réactions dans les cellules et dans les organismes vivants)
• Transporteurs (albumine)
• Récepteurs cellulaires, hormones: intervenant dans les phénomènes de signalisation cellulaire
(communication)
• Anticorps (röle important dans l'immunité)
> Cette grande diversité contraste avec la grande unité de constitution des protides: il existe
seulement 20 AA incorporés dans les protéines lors de laNtraduction (21 en comptant la
sélénocystéine)
Partie 1: Acides aminés
Données générales sur les AA : structure, diversité
> Structure : les acides aminés (AA) possèdent au moins une fonction acide carboxylique et une
fonction basique amine
> Polarité : un acide aminé libre est toujours polaire par son amine et son carboxyle
Seuls les acides aminés de la série L sont utilisés pour produire les protéines
> Ce sont des acides a-aminés dont le Cα (= carbone n°2) porte un groupement latéral R variable
spéci que de chaque aa
> Les 20 acides aminés standards ou primaires
Ils sont au nombre de 20 et incorporés lors de la traduction (codés génétiquement)
Il existe cependant un 21ème acide aminé rare : la sélénocystéine
-La séléneeystéine est-fermée à partir de la sérine,
elle peut être incorporée dans les protéines par traduction du codon UGA (STOP normalement)
Chez l’Homme, il existe 25 sélénoprotéines : protéines comportant de la sélénocysteine
Il existe également des acides aminés non standards constitutifs des protéines :
Ils sont issus de modi cations post-traductionnelles (réalisées après la traduction) des AA
standards
Ils ne sont pas codés génétiquement
> Les AA non constitutifs des protéines existent sous forme isolée ou entrent dans la
composition de petits peptides (surtout chez les micro-organismes et végétaux)
>Acides α-aminé non constitutif des protéines :
• Homocystéine (Hcy) : issue de la déméthylation de la méthionine
• Ornithine (Orn) : provient de l'arginine, et Citrulline: provient de l'ornithine
Retrouvés dans le cycle de l'urée, ultime produit du catabolisme azoté des acides aminés
exogènes et endogènes
Dans le foie, il y a synthèse de l'urée (petite molécule (NH2)2C=O) (éliminé au niveau rénal)
fi fi ff
,> Acides non constitutifs des protéines et non a-aminés:
-β-alanine: formé par décarboxylation de l'aspartate, et entre dans la
composition du coenzyme A
-GABA = acide y-aminobutyrique : issu de la décarboxylation du glutamate, c’est un
neuromédiateur inhibiteur dans le système nerveux centrale
-hormones thyroïdiennes T3 et T4 formées par modi cation de la tyrolienne par ajout d'un cycle et
d'atomes d'iode
Données générales sur les acides aminés : rôles biologiques
> Ce sont des constituants fondamentaux des protéines et peptides = acides
aminés protéinogènes
> L'ordre d'enchainement des aminoacides dans la protéine est important pour
déterminer sa structure tridimensionnelle et sa fonction
La plupart sont des substrats énergétiques car ils possèdent un pouvoir énergétique intrinsèque
> La consommation d'1 gramme de protéines apporte 4kcal d'énergie
> Les acides aminés issus des protéines alimentaires permettent de satisfaire 15 à 20% des
besoins énergétiques (glucides:50%, lipides:30%)
Ce sont des précurseurs de composés biochimiques variés :
His : précurseur de l'histamine, impliquée dans certaines réactions allergiques
Asp, Gly et Gln : précurseurs des nucléotides puriques et pyrimidiques
Asp et Gin : précurseurs de l'urée
Certains aa ont une activité biologique propre
Exemple de Gln : neurotransmetteur permettant la transmission du messagenerveux
Les AA standards
> Les acides aminés portent sur le carbone alpha (sauf exception)
-1 fonction acide carboxylique (COOH ou COO- si ionisée)
-1 fonction amine primaire basique (NH2 ou NH3+ si ionisée) (sauf Pro)
-1 atome d'hydrogène
-1 groupement radical R (ou latéral) spéci que de chaque acide aminé (chaîne carbonée, sauf Gly
fi fi
, Numérotation des carbones et désignation des carbones par les lettres grecques:
• C1 est le carbone du carboxyle, C2 est le carbone à côté du carboxyle, etc.
On attribue la lettre alpha au C à côté de la fonction carboxyle (Cα = C2), puis ainsi de suite dans
l'ordre alphabétique
> Cas particuliers
• Glycine : R= -H (pas de chaîne carbonée, c'est le plus petit des AA) : son Cα n'est pas
asymétrique (seul acide aminé non chiral)
• Proline : acide dit « α-iminé » avec une chaîne latérale cyclisée (noyau pyrolidine lié à la fois au
groupement carboxyle et à la fonction amine)
Nomenclature : Acide α-amino + nom de l'acide organique
> Exemples :
Glycine : acide α-amino acétique
Alanine : acide α-amino propionique
Lysine : acide α-ξ-diamino caproïque
Tryptophane : acide α-amino ß-indolyl propionique
Proline : acide pyrolidine-2-carboxylique
> Nom commun d'usage : glycine, alanine,
> Système à 3 lettres : Gly, Ala, ...
Système à 1 lettre (M. Dayhoff - années 1960) : G. A
Classi cation selon nombre de C :
> 2C: Gly
> 3C : Ala, Ser, Cys
> 4C : Thr, Asn, Asp
> 5 C : Val, Met, Pro, Gln, Glu
> 6 C : Ile, Leu, Lys, Arg, His
> Les 8 AA essentiels ou indispensables sont non synthétisés par les cellules
humaines et doivent être apportés par l'alimentation : Leu, Thr, Lys, Trp,
Phe, Val, Met, Ile (phrase mnémotechnique : le très lyrique Tristan fait vachement
méditer l'Yseult)
> Les 2 AA semi-essentiels: Arg et His; ne parviennent à être formés par
l'organisme que sous certaines conditions comme par exemple la croissance et doivent être
apportés par l’alimentation en cas d’insuf sance
> Les AA non essentiels : Gly, Ala, Pro, Tyr, Ser, Cys, Asn, Gln, Asp, Glu, fabriqués en quantité
suf sante par l'organisme
Les AA standards avec R aliphatique hydrocarboné :
R lineaire :
> Glycine, GIv G :
Appelé aussi glycocolle
Très répandu dans les protéines (ex : abondant dans la gélatine), mais non essentiel
Le plus simple des AA avec la plus petite masse moléculaire
• R= H lié au Cα : Cα n'est pas asymêtrique
> Alanine, Ala, A :
Homologue supérieur de la glycine
Très répandu dans les protéines et non indispensable
R=-CH3 (méthyle)
La structure des autres acides aminés dérive de celle de l'alanine par substitution de différents
groupements à un hydrogène du radical méthyle
fi fi
fi
Les protides - Données générales
> Les protides comprennent les di érentes catégories de molécules suivantes
Acides aminés ou aminoacides, monomères constitutifs des peptides et protéines
Peptides : enchainement d'acides aminés
> Les acides aminés sont reliés entre eux par une liaison covalente appelée liaison peptidique
pour former les peptides et protéines
> Le mot « protéine » a été introduit au 19eme siècle en 1838 par le chimiste suédois Berzelius qui
a écrit que « la matière organique, étant un principe général de toutes les parties constituantes du
corps animal {...), pourrait se nommer protéine »
> Le terme vient du Grec proteios = « de père importance » ou « qui occupe le premier rang »
Ce sont des constituants extrêmement importants des cellules vivantes d'un
point de vue quantitatif : Molécules les plus abondantes dans l'organisme, elles représentent plus
de la moitié du poids sec des cellules
Et d'un point de vue qualitatif : les protéines assurent une grande diversité de fonctions
biologiques:
• Protéines de structure (ex: collagène retrouvé dans la matrice
• Enzymes (catalyseurs biologiques de réactions enzymatiques indispensables au déroulement
des réactions dans les cellules et dans les organismes vivants)
• Transporteurs (albumine)
• Récepteurs cellulaires, hormones: intervenant dans les phénomènes de signalisation cellulaire
(communication)
• Anticorps (röle important dans l'immunité)
> Cette grande diversité contraste avec la grande unité de constitution des protides: il existe
seulement 20 AA incorporés dans les protéines lors de laNtraduction (21 en comptant la
sélénocystéine)
Partie 1: Acides aminés
Données générales sur les AA : structure, diversité
> Structure : les acides aminés (AA) possèdent au moins une fonction acide carboxylique et une
fonction basique amine
> Polarité : un acide aminé libre est toujours polaire par son amine et son carboxyle
Seuls les acides aminés de la série L sont utilisés pour produire les protéines
> Ce sont des acides a-aminés dont le Cα (= carbone n°2) porte un groupement latéral R variable
spéci que de chaque aa
> Les 20 acides aminés standards ou primaires
Ils sont au nombre de 20 et incorporés lors de la traduction (codés génétiquement)
Il existe cependant un 21ème acide aminé rare : la sélénocystéine
-La séléneeystéine est-fermée à partir de la sérine,
elle peut être incorporée dans les protéines par traduction du codon UGA (STOP normalement)
Chez l’Homme, il existe 25 sélénoprotéines : protéines comportant de la sélénocysteine
Il existe également des acides aminés non standards constitutifs des protéines :
Ils sont issus de modi cations post-traductionnelles (réalisées après la traduction) des AA
standards
Ils ne sont pas codés génétiquement
> Les AA non constitutifs des protéines existent sous forme isolée ou entrent dans la
composition de petits peptides (surtout chez les micro-organismes et végétaux)
>Acides α-aminé non constitutif des protéines :
• Homocystéine (Hcy) : issue de la déméthylation de la méthionine
• Ornithine (Orn) : provient de l'arginine, et Citrulline: provient de l'ornithine
Retrouvés dans le cycle de l'urée, ultime produit du catabolisme azoté des acides aminés
exogènes et endogènes
Dans le foie, il y a synthèse de l'urée (petite molécule (NH2)2C=O) (éliminé au niveau rénal)
fi fi ff
,> Acides non constitutifs des protéines et non a-aminés:
-β-alanine: formé par décarboxylation de l'aspartate, et entre dans la
composition du coenzyme A
-GABA = acide y-aminobutyrique : issu de la décarboxylation du glutamate, c’est un
neuromédiateur inhibiteur dans le système nerveux centrale
-hormones thyroïdiennes T3 et T4 formées par modi cation de la tyrolienne par ajout d'un cycle et
d'atomes d'iode
Données générales sur les acides aminés : rôles biologiques
> Ce sont des constituants fondamentaux des protéines et peptides = acides
aminés protéinogènes
> L'ordre d'enchainement des aminoacides dans la protéine est important pour
déterminer sa structure tridimensionnelle et sa fonction
La plupart sont des substrats énergétiques car ils possèdent un pouvoir énergétique intrinsèque
> La consommation d'1 gramme de protéines apporte 4kcal d'énergie
> Les acides aminés issus des protéines alimentaires permettent de satisfaire 15 à 20% des
besoins énergétiques (glucides:50%, lipides:30%)
Ce sont des précurseurs de composés biochimiques variés :
His : précurseur de l'histamine, impliquée dans certaines réactions allergiques
Asp, Gly et Gln : précurseurs des nucléotides puriques et pyrimidiques
Asp et Gin : précurseurs de l'urée
Certains aa ont une activité biologique propre
Exemple de Gln : neurotransmetteur permettant la transmission du messagenerveux
Les AA standards
> Les acides aminés portent sur le carbone alpha (sauf exception)
-1 fonction acide carboxylique (COOH ou COO- si ionisée)
-1 fonction amine primaire basique (NH2 ou NH3+ si ionisée) (sauf Pro)
-1 atome d'hydrogène
-1 groupement radical R (ou latéral) spéci que de chaque acide aminé (chaîne carbonée, sauf Gly
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, Numérotation des carbones et désignation des carbones par les lettres grecques:
• C1 est le carbone du carboxyle, C2 est le carbone à côté du carboxyle, etc.
On attribue la lettre alpha au C à côté de la fonction carboxyle (Cα = C2), puis ainsi de suite dans
l'ordre alphabétique
> Cas particuliers
• Glycine : R= -H (pas de chaîne carbonée, c'est le plus petit des AA) : son Cα n'est pas
asymétrique (seul acide aminé non chiral)
• Proline : acide dit « α-iminé » avec une chaîne latérale cyclisée (noyau pyrolidine lié à la fois au
groupement carboxyle et à la fonction amine)
Nomenclature : Acide α-amino + nom de l'acide organique
> Exemples :
Glycine : acide α-amino acétique
Alanine : acide α-amino propionique
Lysine : acide α-ξ-diamino caproïque
Tryptophane : acide α-amino ß-indolyl propionique
Proline : acide pyrolidine-2-carboxylique
> Nom commun d'usage : glycine, alanine,
> Système à 3 lettres : Gly, Ala, ...
Système à 1 lettre (M. Dayhoff - années 1960) : G. A
Classi cation selon nombre de C :
> 2C: Gly
> 3C : Ala, Ser, Cys
> 4C : Thr, Asn, Asp
> 5 C : Val, Met, Pro, Gln, Glu
> 6 C : Ile, Leu, Lys, Arg, His
> Les 8 AA essentiels ou indispensables sont non synthétisés par les cellules
humaines et doivent être apportés par l'alimentation : Leu, Thr, Lys, Trp,
Phe, Val, Met, Ile (phrase mnémotechnique : le très lyrique Tristan fait vachement
méditer l'Yseult)
> Les 2 AA semi-essentiels: Arg et His; ne parviennent à être formés par
l'organisme que sous certaines conditions comme par exemple la croissance et doivent être
apportés par l’alimentation en cas d’insuf sance
> Les AA non essentiels : Gly, Ala, Pro, Tyr, Ser, Cys, Asn, Gln, Asp, Glu, fabriqués en quantité
suf sante par l'organisme
Les AA standards avec R aliphatique hydrocarboné :
R lineaire :
> Glycine, GIv G :
Appelé aussi glycocolle
Très répandu dans les protéines (ex : abondant dans la gélatine), mais non essentiel
Le plus simple des AA avec la plus petite masse moléculaire
• R= H lié au Cα : Cα n'est pas asymêtrique
> Alanine, Ala, A :
Homologue supérieur de la glycine
Très répandu dans les protéines et non indispensable
R=-CH3 (méthyle)
La structure des autres acides aminés dérive de celle de l'alanine par substitution de différents
groupements à un hydrogène du radical méthyle
fi fi
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