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UEDS – Biologie

Légendes : Année 2021-2022

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Fiche de cours n°2
ACTUALISATION
Enzymologie : Partie 1

Plan

I. Introduction

II. La catalyse enzymatique

, I. Introduction / II. La catalyse enzymatique




Introduction
Introduction
• Les organismes vivants sont le siège de très grands nombres de réactions :
o Ces réactions seraient impossibles d’un point de vue chimique dans des
conditions cellulaires simples
o Ces réactions sont rendues possibles car elles sont catalysées par des
macromolécules biologiques : Les enzymes
• Les enzymes font partie d’une famille de protéines
• Enzymologie : Étude des propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes

Rappels historiques
• En 1860, Marcelin Berthelot fait macérer des levures
o Une fraction précipitable à l’alcool, donc elle contient des protéines
o Cette fraction précipitable à l’alcool est capable de convertir le saccharose en
glucose
o Invertase : Enzyme qui transforme le saccharose en glucose à Hydrolyse des
liaisons osidiques du saccharose composé de fructose et de glucose
o A l’époque il ne sait pas que c’est une enzyme
• En 1879, 1re utilisation du terme enzyme par Wilhelm Kühne (En = à l’intérieur de,
Zumê= levain)
• En 1898, 20 ans plus tard le suffixe ase a été adopté pour nommer les enzymes
(Proposition d’Émile Duclos)
Les enzymes

• Les enzymes sont les protéines les plus remarquables et les plus spécialisées
• Ce sont des catalyseurs biologiques de toutes les réactions biochimiques
• Leurs particularités :
o Elles sont actives en très faible quantité en conditions optimales
o Elles sont retrouvées intactes à la fin des réactions
• Leur caractéristique première est d’accélérer les réactions en augmentant la vitesse
de la réaction sans modifier l’équilibre thermodynamique
o Pas de modification entre la molécule de départ et la molécule d’arrivée
o La quantité de molécules de départ est la quantité de molécules d’arrivée
7 11
o La vitesse va être augmentée, peut-être d’un facteur 10 à 10

• Exemple : Hydratation du gaz carbonique par l’anhydrase carbonique
- +
o CO2 + H20 <--> HCO3 + H (réaction réversible)
o Spontanément sans aucun catalyseur : 1 molécule de CO2 va être hydratée
toutes les 100 secondes
o En présence d’anhydrase carbonique (l’enzyme qui catalyse cette réaction) il
7
va y avoir 10 molécules hydratées toutes les 100 secondes
7
o La vitesse est 10 fois plus rapide dans les 2 sens (car réversible)





2021-2022

, I. Introduction / II. La catalyse enzymatique




Introduction (Suite)
Les enzymes (Suite)

• Les enzymes ont une très haute
spécificité
Exemple d’un acide aminé
• 2 types de niveaux de spécificités de
réactions :
o Elles sont sélectives sur le type
de réaction qu’elles catalysent
o Les décarboxylases catalysent l’hydrolyse du groupement COO-
o Les désaminases catalysent l’hydrolyse du groupement alpha amine
• Elles ont également une spécificité de substrat :
o Les deux molécules sont énantiomère l’une de l’autre
o Le groupement vert est à droite du carbone alpha alors que dans l’autre
énantiomère il est à gauche
o Le site de fixation de l’enzyme ne va pouvoir reconnaître qu’un seul
énantiomère, celui de gauche et l’enzyme ne pourra pas reconnaître
l’énantiomère de droite

• Ces enzymes sont des catalyseurs de réaction qui se déroule
o En solution aqueuse
§ Exceptions comme les lipases vont hydrolyser les molécules
lipidiques qui ne seront pas en solution aqueuse
• Minoritaires
o A pH physiologique et 37°C
§ Exception pour les enzymes de l’estomac qui fonctionnent à pH = 2

• Ces enzymes sont les catalyseurs les plus efficaces qui puissent exister bien plus que
les catalyseurs chimiques
o Facteur d’augmentation de vitesse beaucoup plus important

• Les enzymes sont des protéines à 99.9% sauf les ribozymes qui sont des ARN
o Utilisés pour la traduction des protéines dans le ribosome

• La taille de ces protéines est très variable :
4 6
o La masse moléculaire des enzymes est comprise entre 10 (10 000) et 10 Da
(1 000 000 de daltons)
o Facteur 1 à 100 pour la taille des enzymes
• La structure des enzymes est essentielle pour l’activité de la catalyse
o Enzyme dénaturée : l’ensyme perd sa structure native et perd sa fonction de
catalyse
o Un enzyme qui fonctionne a pH = 7 peut être dénaturée dans l’estomac et
inversement
o La conformation native doit être préservée (structure 3D dans l’espace)
o Pour les enzymes constituées de plusieurs sous-unités il faut que cette structure soit
maintenue pour que la catalyse soit toujours possible


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