Protéines – Denis
Protéines = condensation linéaire d’aa → n > 100,
une seule chaîne peptidique = monomérique / plusieurs chaînes idtq ou non = multimérique
→ résultat de différents types de structures hiérarchisées et stabilisées (I, II, III, IV)
Ordre d’enchaînement des acides aminés
Primaire → succession de liaison peptidiques Numérotation de N en C-term
Organisation 3D de certains enchaînements limités d’aa (20-30) de la protéine
→ repliement grâce aux possibilités de rotation des plans des liaisons peptidiques au nv des carbones
𝛼 ( angles 𝜃 𝑒𝑡 𝜓 ) → limites liées à l’encombrement stérique
→ stabilisation des ces repliements par liaison H
→ Types d’interactions : ordonnées = hélices 𝜶 , feuillets β , coudes
Désordonnés = aléatoires (pelotes statistiques)
Hélice 𝜶 Feuillet β Coude
- hélice droite - structure étirée : plissement 1 – segments peptidiques
- 3, 6 aa par tour d’hélice au nv des C 𝜶 d’environ 4 résidus avec 1 ou
S - pas de l’hélice = distance - liaison H entre CO et NH 2 liaison H entre le 1er et
E entre les boucles - orientation alternée des CO dernier résidu du coude
C - liaison H entre CO de aan et et NH
O NH de aan+4 - chaînes lat alternativement
N - chaînes latérales tournées au-dessus et en-dessous du
D vers l’ext plan
A
I
R
E
Antiparallèle : 2- coude à proline
→ csq : création de d’un
moment dipolaire
- en C-term / + en N-term Parallèle :
-ex : kératine
Ex : fibroïne
Organisation 3D des éléments (dés)ordonnées → aspect 3D de la protéine entière
- repliement grâce aux boucles et structure non ordonnées
Stabilisation :
H : entres C et N
term, chaînes lat
polaires, ...
T Hydrophobes :
E dues au repliement
R de la P en milieu
T aqueux → chaînes
I lat polaires à l’ext
A et apolaires à l’int
I
R Covalentes :
E - pont disulfure
entre Cys
Ioniques : entre aa
chargés Ensemble organisé compact
Aa polaires : périph, Aa apolaires : au centre
Transfert d’e- : aa aromatiques
Détermine la forme active et les domaines fonctionnels
Van der Waals : faibles mais nbses
Protéines = condensation linéaire d’aa → n > 100,
une seule chaîne peptidique = monomérique / plusieurs chaînes idtq ou non = multimérique
→ résultat de différents types de structures hiérarchisées et stabilisées (I, II, III, IV)
Ordre d’enchaînement des acides aminés
Primaire → succession de liaison peptidiques Numérotation de N en C-term
Organisation 3D de certains enchaînements limités d’aa (20-30) de la protéine
→ repliement grâce aux possibilités de rotation des plans des liaisons peptidiques au nv des carbones
𝛼 ( angles 𝜃 𝑒𝑡 𝜓 ) → limites liées à l’encombrement stérique
→ stabilisation des ces repliements par liaison H
→ Types d’interactions : ordonnées = hélices 𝜶 , feuillets β , coudes
Désordonnés = aléatoires (pelotes statistiques)
Hélice 𝜶 Feuillet β Coude
- hélice droite - structure étirée : plissement 1 – segments peptidiques
- 3, 6 aa par tour d’hélice au nv des C 𝜶 d’environ 4 résidus avec 1 ou
S - pas de l’hélice = distance - liaison H entre CO et NH 2 liaison H entre le 1er et
E entre les boucles - orientation alternée des CO dernier résidu du coude
C - liaison H entre CO de aan et et NH
O NH de aan+4 - chaînes lat alternativement
N - chaînes latérales tournées au-dessus et en-dessous du
D vers l’ext plan
A
I
R
E
Antiparallèle : 2- coude à proline
→ csq : création de d’un
moment dipolaire
- en C-term / + en N-term Parallèle :
-ex : kératine
Ex : fibroïne
Organisation 3D des éléments (dés)ordonnées → aspect 3D de la protéine entière
- repliement grâce aux boucles et structure non ordonnées
Stabilisation :
H : entres C et N
term, chaînes lat
polaires, ...
T Hydrophobes :
E dues au repliement
R de la P en milieu
T aqueux → chaînes
I lat polaires à l’ext
A et apolaires à l’int
I
R Covalentes :
E - pont disulfure
entre Cys
Ioniques : entre aa
chargés Ensemble organisé compact
Aa polaires : périph, Aa apolaires : au centre
Transfert d’e- : aa aromatiques
Détermine la forme active et les domaines fonctionnels
Van der Waals : faibles mais nbses
