• Mauvais document ? Échangez-le gratuitement
  • Rédigé par des étudiants ayant réussi
  • Disponible immédiatement après paiement
  • Lire en ligne ou en PDF
Vendre
Où étudie-tu ?
La langue
Document preview thumbnail
Aperçu 1 sur 4 pages
Resume

Samenvatting H18 Biologie

Document preview thumbnail
Aperçu 1 sur 4 pages

Dit document bevat een samenvatting van H18 Biologie waarin alle begrippen aan bod komen en duidelijk en uitgebreid uitleg gegeven wordt.

Aperçu du contenu

H18 Eiwitten
§18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke lichaamscel kan duizenden verschillende eiwitten vormen, die een adreslabel meekrijgen,
het eerste gevormde stukje polypeptideketen, zodat ze naar de juiste plek gebracht worden. Dit
label bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma, waardoor translatie
zal stoppen. SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER, waardoor een ribosoomreceptor
boven een eiwitpoort komt, die dan zal openen. GTP zorgt dat het adreslabel verwijderd wordt,
en de translatie verder gaat tot het stopcodon bereikt is, het ribosoom in twee delen uiteenvalt en
de eiwitpoort sluit. In ER begint de omzetting naar een eiwit, waar de polypeptideketen zijn
ruimtelijke eiwitstructuur krijgt en toevoegingen.

Bewerking in het Golgi-systeem
De definitieve eiwitvorm ontstaat in het Golgi-systeem, waar de eiwitten gevormd worden. Hier
worden ze ook verpakt en gesorteerd in blaasjes, afhankelijk van hun adreslabel. De blaasjes
kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven, als lysosomen in het grondplasma
zorgen voor de afbraak en hergebruik van afvalstoffen, of in hun membraan de eiwitten gebruiken
als eiwitpoortjen of receptoren.

Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
- Primaire structuur: het aantal en de volgorde van verschillende aminozuren in de keten,
die verbonden zijn tot een polypeptideketen.
- Secundaire structuur: polypeptideketens kunnen α-helix en β-platen vormen; resultaat van
H-bruggen tussen NH-groepen en C=O-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
- Tertiaire structuur: driedimensionale structuur van eiwitmolecuul; komt tot stand door
binding tussen restgroepen van aminozuren via zwakke en sterke (S-bruggen) bindingen.
- Quaternaire structuur: een eiwitmolecuul, samengesteld uit meerdere polypeptideketens.

Vouwen/denaturatie van eiwitten
Chaperonne-eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd
gevormde eiwitten de juiste structuur. Als dit niet lukt breekt de cel het misvormde eiwit af. Het
verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie.

§18.2 Functies van eiwitten
Motoreiwitten
Motoreiwitten vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen langs de microtubuli (buisjes
die transportwegen van cel vormen) in een cel. Bij het binden aan microtubuli laat het motoreiwit
ADP los en bindt onmiddellijk aan ATP, wat splitst in ADP en Pi (verlaat eiwit). Aan de andere
kant van het eiwit gebeurt hetzelfde, en op deze manier verplaatst het motoreiwit zich.

Eiwitten zijn onmisbaar
Veel eiwitten zijn essentieel voor een goede functionering van een cel. Er zijn veel verschillende
typen eiwitten, elk met een eigen functie. Ze spelen een actieve rol bij het versnellen van reacties
en ze maken bewegen mogelijk. Het afweersysteem maakt gebruik van eiwitten voor het
onschadelijk maken van indringers en een aantal eiwitten speelt als neurotransmitter een rol bij
communicatie tussen zenuwcellen.

Livre connecté
 image
Éditeur: Inconnu ISBN: 9789001885977 Édition: 4

Infos sur le Document

Type
Année scolaire
6
Livre entier ?
Non
Quels chapitres sont résumés ?
Hoofdstuk 18
Publié le
13 janvier 2025
Nombre de pages
4
Écrit en
2023/2024
Type
Resume
€3,99

Mauvais document ? Échangez-le gratuitement Dans les 14 jours suivant votre achat et avant le téléchargement, vous pouvez choisir un autre document. Vous pouvez simplement dépenser le montant à nouveau.
Rédigé par des étudiants ayant réussi
Disponible immédiatement après paiement
Lire en ligne ou en PDF

Vendu
4
Abonnés
0
Éléments
22
Dernière vente
11 mois de cela




Pourquoi les étudiants choisissent Stuvia

Créé par d'autres étudiants, vérifié par les avis

Une qualité sur laquelle compter : rédigé par des étudiants qui ont réussi et évalué par d'autres qui ont utilisé ce document.

Le document ne convient pas ? Choisis un autre document

Aucun souci ! Tu peux sélectionner directement un autre document qui correspond mieux à ce que tu cherches.

Paye comme tu veux, apprends aussitôt

Aucun abonnement, aucun engagement. Paye selon tes habitudes par carte de crédit et télécharge ton document PDF instantanément.

Student with book image

“Acheté, téléchargé et réussi. C'est aussi simple que ça.”

Alisha Student

Foire aux questions