Hoofdstuk 2: Enzymen
2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.
Substraat = moleculen waarmee enzymen binden
2.2 Enzymatische reacties
Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend
2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie
[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid
Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie
Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)
2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie
- Vmax = maximale snelheid van een enzymatische reactie
- Km = Michaelis constante, substraatconcentratie bij ½ Vmax
1
, De Michaelis constante (K m )
- Verschillend voor elk enzym
- Correleert met de affiniteit van het enzym voor het substraat
o Affiniteit = hoe goed/slecht het enzym bindt met het substraat
- Hoe kleiner Km, hoe groter de affiniteit
- Hoe groter Km, hoe kleiner de affiniteit
Voorbeeld: hexokinase
Hexokinase is een enzym dat glucose fosforyleert bij het binnenkomen van de cel, waarvoor 4 varianten
(isozymen) bestaan. Isozymen zijn enzymen die dezelfde biochemische reactie uitvoeren, maar andere
kinetische parameters hebben voor het substraat.
Opname van glucose
SNEL TRAAG
Hexokinase I, II en III Hexokinase IV, glucokinase
Lage Km Hoge K m
Reguleert snelle opname van glucose bij Reguleert bij opname van glucose door de lever
lage concentratie aan bloedglucose bij hoge concentratie aan bloedglucose
2.2.4 Invloed van enzymconcentratie op enzymatische reacties
Verhoging van enzymconcentratie resulteert in
- Stijging van Vmax: meer enzymen, dus maximale snelheid van een reactie zal stijgen
- Geen invloed op Km: er is geen verandering in de affiniteit van het enzym voor het substraat
Voorbeeld: spieractiviteit
- De hoeveelheid geproduceerde enzymen in spiercellen is variabel
- Enzymen betrokken bij energiehuishouding vertonen
o Een verhoogde expressie als aanpassing op een verhoogde cellulaire energiebehoefte tijdens
activiteit
o Een verlaagde expressie tijdens periodes van (cellulaire) rust
- Metabolische homeostase!
2.2.5 Invloed van zuurtegraad (pH) op enzymatische reacties
Elk enzym heeft een pH-optimum waarbij de reactiesnelheid maximaal is.
Indien de pH lager of hoger is dan dit optimum, zal de reactiesnelheid afnemen wegens
denaturatie enzym, wijziging actief gedeelte, wijziging substraat, wijziging binding…
2
2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.
Substraat = moleculen waarmee enzymen binden
2.2 Enzymatische reacties
Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend
2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie
[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid
Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie
Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)
2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie
- Vmax = maximale snelheid van een enzymatische reactie
- Km = Michaelis constante, substraatconcentratie bij ½ Vmax
1
, De Michaelis constante (K m )
- Verschillend voor elk enzym
- Correleert met de affiniteit van het enzym voor het substraat
o Affiniteit = hoe goed/slecht het enzym bindt met het substraat
- Hoe kleiner Km, hoe groter de affiniteit
- Hoe groter Km, hoe kleiner de affiniteit
Voorbeeld: hexokinase
Hexokinase is een enzym dat glucose fosforyleert bij het binnenkomen van de cel, waarvoor 4 varianten
(isozymen) bestaan. Isozymen zijn enzymen die dezelfde biochemische reactie uitvoeren, maar andere
kinetische parameters hebben voor het substraat.
Opname van glucose
SNEL TRAAG
Hexokinase I, II en III Hexokinase IV, glucokinase
Lage Km Hoge K m
Reguleert snelle opname van glucose bij Reguleert bij opname van glucose door de lever
lage concentratie aan bloedglucose bij hoge concentratie aan bloedglucose
2.2.4 Invloed van enzymconcentratie op enzymatische reacties
Verhoging van enzymconcentratie resulteert in
- Stijging van Vmax: meer enzymen, dus maximale snelheid van een reactie zal stijgen
- Geen invloed op Km: er is geen verandering in de affiniteit van het enzym voor het substraat
Voorbeeld: spieractiviteit
- De hoeveelheid geproduceerde enzymen in spiercellen is variabel
- Enzymen betrokken bij energiehuishouding vertonen
o Een verhoogde expressie als aanpassing op een verhoogde cellulaire energiebehoefte tijdens
activiteit
o Een verlaagde expressie tijdens periodes van (cellulaire) rust
- Metabolische homeostase!
2.2.5 Invloed van zuurtegraad (pH) op enzymatische reacties
Elk enzym heeft een pH-optimum waarbij de reactiesnelheid maximaal is.
Indien de pH lager of hoger is dan dit optimum, zal de reactiesnelheid afnemen wegens
denaturatie enzym, wijziging actief gedeelte, wijziging substraat, wijziging binding…
2
