BIOCHEMIE PETER PONSAERT
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1.1 Aanmaakproces proteïnen
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidecode naar een AZ-code proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijk AZ) en synthese
(opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-life: tijd die nodig is om de helft van een proteïne te vervangen
1.2 Structuur van aminozuren
20 verschillende AZ die proteïnen vormen in ons lichaam
AZ bestaat uit 4 delen
- Centraal gelegen koolwaterstof
- Carboxylgroep (COOH) zwak zuur
- Aminogroep (H2N) zwakke base
- Variabele restgroep (R) specificeert elk AZ
Zwitterion wordt gevormd bij een pH 7 fysiologische waarde
Zwitterion bestaat uit:
- Koolwaterstof (CH)
- Carboxylaatgroep (COO-)
- Ammoniumgroep (NH3+)
- Variabele groep (R) polair geladen, polair ongeladen of apolair
Elk AZ specifieke R-groep, naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter als representatie
Vb. Tyrosine, Tyr, Y
1.3 Proteïnen
Proteïnen: opeenvolging van AZ
- Verantwoordelijk voor wat gebeurt in cellen en organismen
- Komt voor in de vorm van o.a. enzymen, receptoren, hormonen
- Regelen van allerlei processen in het lichaam, vb. bij contractie van spieren
Totale inhoud proteïnen in cel geeft verbruik in die cel weer
Vb. bij immobilisatie verminderen van spierkracht verlies van contractiele proteïnen
1.3.1 Structuur van proteïnen
4 niveaus van proteïnestructuren
1
,Primaire structuur (peptide)
- Peptiden: AZ die binden via hun ammonium en carboxylaatgroepen condensatie
- Begint met een N-Terminus vrije ammoniumgroep
- Eindigt met een C-Terminus vrije carboxylaatgroep
- Het AZ is een peptide AZ-residus
- Aantal residus weergegeven door di, tri, tetra, penta…
- 10 tot 20 residus oligopeptide
- > 20 residus polypeptide
- Is een lineaire molecule als gevolg van de lineaire
basesequenties van een gen in DNA
- Naamgeving: vb. Ser-325 Serine is 325ste AZ in de keten
Secundaire structuur
Covalente en non-covalente bindingen zorgen voor een 3D
structuur
3 types van secundaire structuur
- Α-helix
- Β-sheet
- Reverse turn
Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillend peptide) zijn
- Waterstofbrug: N-H of O-H binding
o Non-covalente binding door zwakke elektrostatische aantrekkingskracht
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en C
atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen zijn,
maar om ver weg te zijn van water
Tertiaire structuur
Verder opgerolde structuur van proteïne
- Overkoepelende 3D structuur polypeptide
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
- Kunnen bestaan uit verschillende domeinen (vb. Ca2+ ATPase deeltje transmembranair en deeltje
cytoplasmatisch domein)
Röntgenkristallografie beeldvormige tertiaire structuur van proteïnen
2
,Quartaire structuur
Verschillende ‘subunits’ gerangschikt (oligomerisch eiwit)
- Subunit = proteïne in tertiaire structuur
- Quartaire structuur ontstaat door non-covalente bindingen: waterstofbruggen, elektrostatische en
hydrofobe interacties
Voorbeeld van quartaire structuur: hemoglobine
- 4 subunits
o 2α, 2β
- Heemgroep: bindingsplaats zuurstof
o 4 O-moleculen
3
, Hoofdstuk 2: Enzymen
2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.
Substraat = moleculen waarmee enzymen binden
2.2 Enzymatische reacties
Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend
2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie
[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid
Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie
Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)
2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie
4
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1.1 Aanmaakproces proteïnen
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidecode naar een AZ-code proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijk AZ) en synthese
(opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-life: tijd die nodig is om de helft van een proteïne te vervangen
1.2 Structuur van aminozuren
20 verschillende AZ die proteïnen vormen in ons lichaam
AZ bestaat uit 4 delen
- Centraal gelegen koolwaterstof
- Carboxylgroep (COOH) zwak zuur
- Aminogroep (H2N) zwakke base
- Variabele restgroep (R) specificeert elk AZ
Zwitterion wordt gevormd bij een pH 7 fysiologische waarde
Zwitterion bestaat uit:
- Koolwaterstof (CH)
- Carboxylaatgroep (COO-)
- Ammoniumgroep (NH3+)
- Variabele groep (R) polair geladen, polair ongeladen of apolair
Elk AZ specifieke R-groep, naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter als representatie
Vb. Tyrosine, Tyr, Y
1.3 Proteïnen
Proteïnen: opeenvolging van AZ
- Verantwoordelijk voor wat gebeurt in cellen en organismen
- Komt voor in de vorm van o.a. enzymen, receptoren, hormonen
- Regelen van allerlei processen in het lichaam, vb. bij contractie van spieren
Totale inhoud proteïnen in cel geeft verbruik in die cel weer
Vb. bij immobilisatie verminderen van spierkracht verlies van contractiele proteïnen
1.3.1 Structuur van proteïnen
4 niveaus van proteïnestructuren
1
,Primaire structuur (peptide)
- Peptiden: AZ die binden via hun ammonium en carboxylaatgroepen condensatie
- Begint met een N-Terminus vrije ammoniumgroep
- Eindigt met een C-Terminus vrije carboxylaatgroep
- Het AZ is een peptide AZ-residus
- Aantal residus weergegeven door di, tri, tetra, penta…
- 10 tot 20 residus oligopeptide
- > 20 residus polypeptide
- Is een lineaire molecule als gevolg van de lineaire
basesequenties van een gen in DNA
- Naamgeving: vb. Ser-325 Serine is 325ste AZ in de keten
Secundaire structuur
Covalente en non-covalente bindingen zorgen voor een 3D
structuur
3 types van secundaire structuur
- Α-helix
- Β-sheet
- Reverse turn
Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillend peptide) zijn
- Waterstofbrug: N-H of O-H binding
o Non-covalente binding door zwakke elektrostatische aantrekkingskracht
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en C
atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen zijn,
maar om ver weg te zijn van water
Tertiaire structuur
Verder opgerolde structuur van proteïne
- Overkoepelende 3D structuur polypeptide
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
- Kunnen bestaan uit verschillende domeinen (vb. Ca2+ ATPase deeltje transmembranair en deeltje
cytoplasmatisch domein)
Röntgenkristallografie beeldvormige tertiaire structuur van proteïnen
2
,Quartaire structuur
Verschillende ‘subunits’ gerangschikt (oligomerisch eiwit)
- Subunit = proteïne in tertiaire structuur
- Quartaire structuur ontstaat door non-covalente bindingen: waterstofbruggen, elektrostatische en
hydrofobe interacties
Voorbeeld van quartaire structuur: hemoglobine
- 4 subunits
o 2α, 2β
- Heemgroep: bindingsplaats zuurstof
o 4 O-moleculen
3
, Hoofdstuk 2: Enzymen
2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.
Substraat = moleculen waarmee enzymen binden
2.2 Enzymatische reacties
Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend
2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie
[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid
Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie
Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)
2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie
4
