Samenvatting biochemie

H1: structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1. De levensloop van eiwitten
- Aminozuren: bouwstenen van eiwitten
- Peptiden: aantal aminozuren die verbonden zijn door peptidebindingen
o Zetten bouwstenen aan elkaar vast




- DNA codeert voor alle eiwitten die aanwezig zijn in lichaam
- DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper/ messenger mRNA)
o Via transcriptie
o In de nucleus
- mRNA wordt vertaald naar een eiwit
o Via translatie in het cytoplasma
o Door aaneenschakeling van aminozuren

- Oude eiwitten worden terug afgebroken
o Tot herbruikbare aminozuren
 Ook geproduceerd van voeding, kan ook nieuw in lichaam komen
o = degradatie
- Half-waarde tijd van eiwitten
o Tijd nodig om helft van bepaald eiwit te vervangen
o Elk eiwit heeft een verschillende stabiliteit
o Structuur vs signaaleiwit
 Structuureiwitten: lange half-waarde tijd
 Zorgen voor de structuur van cel
 Best zo lang mogelijk blijven
 Signaaleiwitten: korte half-waarde tijd
 Voor immuunsysteem
 Alleen aanwezig wanneer ze nodig zijn

2. Structuur van een aminozuur
- Centraal gelegen koolstofatoom C
- Verbonden met
o Een waterstofatoom H
o Een zwak zure carboxygroep COOH
o Een zwak basische aminogroep NH2
 Bij 19 van de 20 aminozuren
 Proline is een uitzondering  iminogroep NH
o Een variabele groep R
 Bepaald de aminozuuridentiteit
 Is bij elk AZ anders

- Structuur AZ bij pH 7:
o De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
 Zwitterion is ook toestand hoe molecule voorkomt bij pH 7
o Negatief geladen carboxylaatgroep
 Bij pH7: waterstof weg
 COOH  COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3+)
 Bij 19/20 aminozuren: proline blijft iminogroep
 NH2 + H+  NH3+

1

,3. Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
- Niet alle 20 namen kennen, niet kunnen tekenen
- Vorm dia 5: zwitterion
- Onderscheid hydrofobe en hydrofiele aminozuren
o Hydrofiele AZ
 Aan buitenkant zitten, deze in contact met omgeving
 Algemeen buitenkant eiwit
 Houden van water
o Hydrofobe AZ
 Aan binnenkant zitten van structuur
 Algemeen binnenkant eiwit
 Bang van water

- De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur
- Naamgeving
o Naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter
o Tyrosine, TyR, Y

4. Opbouw van eiwitten
- 4 niveaus van eiwitstructuur
o Primaire structuur
 Lineaire aminozuurketen
 Kan functioneel zijn in sommige gevallen
 Insuline: polipeptide met signaalfunctie

o Secundaire structuur
 Specifieke structuren die gevormd kunnen worden bij eerste
opvouwing van een aminozuurketen
 Al eerste deel van vorm
 Geen functioneel eiwit
 Wel een functioneel peptide

o Tertiaire structuur
 Aminozuurketen volledig opgevouwen = opgevouwen eiwitstructuur
 = functioneel eiwit

o Quartaire structuur
 Zeer complexe multimedische eiwitten
 Complexe oligomere eiwitstructuren
 Samenvoeging van verschillende tertiaire structuren
 Om tot functioneel eiwitcomplex te komen

- Primaire structuur van eiwitten
o Lineaire keten vn aminozuren via peptide binding
o Koppeling van aminozuren via
 Amoniumgroep
 Carboxylaatgroep

o Een peptideketen heeft een
 Amino (N)
 Carboxy (C) terminus

o Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door
 Di, tri, tetra, penta
 Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
 Meer dan 20 residuen: polypeptide

2

, o Vorming peptide binding: koppeling 2 AZ
o Peptide binding = via hydrolyse
 Watermolecule afsplitsen
 Tss carboxy terminus (einde) en eerste aminogroep
 Start aan aminokant (amino terminus)
o Watermolecule produceren  H2O




- Secundaire structuur van eiwitten




o 3 belangrijke structuren
 Alfa-helix: opwinding van keten
 Beta sheet: bladen vormen van 2 stukken peptide keten die samen plooien
 Reverse turn: 2 stukken peptide met omgekeerde draai

o 3 structuren worden gevormd bijeengehouden door waterstofbruggen
 = Niet-covalente bindingen
 Elektrostatische aantrekkingskracht tussen N-H of O-H
 Op korte afstand

o Niet sterkte bindingen: voornamelijk op structuren die dicht bij elkaar liggen
 Waar aminozuren dicht bij elkaar liggen

- Tertiaire structuur van eiwitten
o Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
o Binding tussen verder gelegen aminozuren




3

, o 3 types interacties
 Zwavelbruggen: disulfide binding S-S
 Ionische interacties
 Hydrofobe interacties

o Disulfide bindingen: zwavelbruggen
 Covalente bindingen
 Sterker dan waterstof brug
 Tussen 2 cysteïne restgroepen = -CH 2SH
 Cysteïne residuen
 Op grotere afstand interacties aangaan

o Ionische interacties:
 + of – geladen groepen
 Aantrekken of afstoten
 Sommige AZ hebben op restgroep een lading

o Hydrofobe interacties:
 Keren zich af van een waterig milieu

o Transmembranair eiwit
 Deel eiwit in membraan = hydrofoob gedeelte
 Deel uit (buitenkant) = hydrofiel
o 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
 Cytoplasma domein
 Transmembranair domein

o Myoglobine
 = zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
 Is zelfde als hemoglobine in bloed
 Lange poplipeptide keten
 Opgebouwd uit 153 AZ
 Secundaire structuren komen er in
 Op korte stukken, alfa helixen gevormd  8 totaal
o Vorming niet-covalente waterstofbruggen
o Alfa helixen daar verder op gevormd voor tertiaire structuur
o Die vormen de secundaire structuur

 Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
 Domein = bindingsplaats
 Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
 Tertiair: zwavel bindingen

o SERCA pomp
 Transporteert Ca2+ vanuit cytoplasma naar SR
 Calcium pomp van cytoplasma terug in SR brengen
 In cel nodig voor
 Vrijstellen geïnitieerd door AP
 Nodig voor spiercontractie

 Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur
 Bestaande uit verschillende (functionele) domeinen
 Lange polipeptide keten met veel verschillende domeinen
 Elk domein kan eigen functie hebben



4