Hoofdstuk 10 – OXIDATIEVE FOSFORYLATIE
1. De oxidatieve fosforylering in het bredere metabolische plaatje
a. De oxidatieve fosforylering vormt de derde fase van de cellulaire
ademhaling
Voor aerobe organismen is glycolyse de 1e stap in de oxidatie van glucose om energie te
verkrijgen
Cellulaire ademhaling = zie H7
Elektron transport chain (yt)
3 hoofdcomponenten oxidatieve fosforylatie:
1) Elektronen stromen van e-donoren (oxideerbare substraten) naar e-acceptor met
groot reductiepotentieel (O2) via de ademhalingsketen
2) Vrijgekomen energie bij “neerwaartse” e-stroom gekoppeld aan het “opwaartse”
transport van protonen door een protonondoorlaatbaar membraan
3) Het transmembraantransport van protonen terug naar beneden langs hun
elektrochemische gradiënt levert de vrije energie voor ATP-synthese
2. De
mitochondriale ademhalingsketen en elektronentransport
a. Elektronen worden naar universele elektronendragers geleid
Universele elektron carriers: NADH, FADH2/FMN (zie H7!), ubiquinon, heme, Fe-S centra
Ubiquinon (=coenzyme Q)
- In vet oplosbare benzoquinone met een lange isoprenoïde zijketen
- Gereduceerd tot ubiquinol door uitwisseling van 2 H-atomen elektronendonor
wordt geoxideerd
o Volledig geoxideerd ubiquinon (Q)
1
, o Gedeeltelijk gereduceerd semichinonradicaal (•QH)
o Volledig gereduceerd ubiquinol (QH2)
- Klein en hydrofoob en diffundeert daardoor vrij binnen de lipidedubbellagen van
het mitochondriale binnenmembraan
- Kan e- EN p+ transporteren
Centrale rol in het koppelen van de elektronenstroom aan de protonenbeweging
Heem
- Fe-porfyrine-prothetische groep van heemeiwitten
- Cytochromen = heemeiwitten die dienen als elektronendragers bij ademhaling,
fotosynthese en andere redoxreacties
3 soorten heem definiëren drie soorten cytochromen:
- Heem a: sterk, maar niet covalent gebonden aan cytochroom a-eiwitten
- Heem b: sterk, maar niet covalent gebonden aan cytochroom b-eiwitten
- Heem c: covalent gebonden aan cytochroom c-eiwitten.
Verschillende heemsoorten (en dus cytochromen) hebben verschillende absorptiespectra
Fe-S-centra
- Elektronendrager bestaande uit 1 of meer Fe-ionen geassocieerd met 2 of meer
zwavelatomen van Cys-residuen of van anorganisch sulfide
- IJzer-zwavelproteïnen = grote familie van elektronentransferproteïnen die Fe-S-
centra als elektronendragers bezitten
- Rieske-ijzer-zwavelcentra = variatie op klassieke Fe-S-centrum: Fe-ionen worden
gecoördineerd door His-residuen ipv Cys-residuen
- Redoxpotentieel afh van hun micro-omgeving binnen het eiwit
b. De functie van elektronendragers in multi-enzymcomplexen
2
1. De oxidatieve fosforylering in het bredere metabolische plaatje
a. De oxidatieve fosforylering vormt de derde fase van de cellulaire
ademhaling
Voor aerobe organismen is glycolyse de 1e stap in de oxidatie van glucose om energie te
verkrijgen
Cellulaire ademhaling = zie H7
Elektron transport chain (yt)
3 hoofdcomponenten oxidatieve fosforylatie:
1) Elektronen stromen van e-donoren (oxideerbare substraten) naar e-acceptor met
groot reductiepotentieel (O2) via de ademhalingsketen
2) Vrijgekomen energie bij “neerwaartse” e-stroom gekoppeld aan het “opwaartse”
transport van protonen door een protonondoorlaatbaar membraan
3) Het transmembraantransport van protonen terug naar beneden langs hun
elektrochemische gradiënt levert de vrije energie voor ATP-synthese
2. De
mitochondriale ademhalingsketen en elektronentransport
a. Elektronen worden naar universele elektronendragers geleid
Universele elektron carriers: NADH, FADH2/FMN (zie H7!), ubiquinon, heme, Fe-S centra
Ubiquinon (=coenzyme Q)
- In vet oplosbare benzoquinone met een lange isoprenoïde zijketen
- Gereduceerd tot ubiquinol door uitwisseling van 2 H-atomen elektronendonor
wordt geoxideerd
o Volledig geoxideerd ubiquinon (Q)
1
, o Gedeeltelijk gereduceerd semichinonradicaal (•QH)
o Volledig gereduceerd ubiquinol (QH2)
- Klein en hydrofoob en diffundeert daardoor vrij binnen de lipidedubbellagen van
het mitochondriale binnenmembraan
- Kan e- EN p+ transporteren
Centrale rol in het koppelen van de elektronenstroom aan de protonenbeweging
Heem
- Fe-porfyrine-prothetische groep van heemeiwitten
- Cytochromen = heemeiwitten die dienen als elektronendragers bij ademhaling,
fotosynthese en andere redoxreacties
3 soorten heem definiëren drie soorten cytochromen:
- Heem a: sterk, maar niet covalent gebonden aan cytochroom a-eiwitten
- Heem b: sterk, maar niet covalent gebonden aan cytochroom b-eiwitten
- Heem c: covalent gebonden aan cytochroom c-eiwitten.
Verschillende heemsoorten (en dus cytochromen) hebben verschillende absorptiespectra
Fe-S-centra
- Elektronendrager bestaande uit 1 of meer Fe-ionen geassocieerd met 2 of meer
zwavelatomen van Cys-residuen of van anorganisch sulfide
- IJzer-zwavelproteïnen = grote familie van elektronentransferproteïnen die Fe-S-
centra als elektronendragers bezitten
- Rieske-ijzer-zwavelcentra = variatie op klassieke Fe-S-centrum: Fe-ionen worden
gecoördineerd door His-residuen ipv Cys-residuen
- Redoxpotentieel afh van hun micro-omgeving binnen het eiwit
b. De functie van elektronendragers in multi-enzymcomplexen
2
