Woordenlijst
Les 1
Actief centrum=Substraatbindende regio van enzym dat reactie
katalyseert
Sleutel slot model= enzym en substraat hebben een ruimtelijke vorm die
perfect in elkaar past
Induced fit= belangrijk model vd interactie tussen het enzym en
substraat,
waarbij actief centrum geen vaste structuur heeft, maar pas tijdens binden
substraat optimale vorm aanneemt
Zwakke specificiteit / Groepsspecificiteit
-enzym reageert met verschillende substraten die gemeenschappelijke
structuur hebben.
-enzym herkent niet hele molecuul, maar enkel specifieke chemische
groep binnen dat molecuul
Absolute specificiteit
-enzym kan alleen met één specifiek substraat reactie aangaan.
-enzym herkent exacte ruimtelijke structuur van dat ene substraat.
Kortere versie
Zwakke specificiteit/groepsspecifiteit: enzym reageert op verschillende
substraten met gemeenschappelijke structuur en herkent specifieke
chemische groep binnen dat molecuul.
Absolute specificiteit: enzym reageert uitsluitend op één specifiek
substraat met bepaalde structuur.
Allosterische controle = enzymactiviteit gereguleerd door de binding van
moleculen (allosterische effectoren) op een andere plaats dan het actieve
centrum, de allosterische plaats
Vmax=reactiesnelheid wanneer alle actieve centra verzadigd zijn met
substraat ([S]>>KM)
Sneller kan enzyme niet meer werken in deze omstandigheden
1
, Competitieve inhibitoren= Inhibitor gelijkt op substraat en bindt op actieve
site
Niet-competitieve inhibitor=inhibitor bindt enzym op andere plek dan
actieve site (=allosterische site),deze binding wijzigt actieve site
Pre-steady state:
-complex gevormd
-wnr enzym gemengd met overmaat substraat
-concentraties opgebouwd tot het steady state niveau
KM =substraatconcentratie waarbij helft actieve sites met substraat bezet
zijn
Steady state =evenveel enzymsubstraat gevormd als er verdwijnt
Post-steady state= Enzymsubtraatcomplex neemt af en er komt meer
enzym vrij
Turnovernummer
=maat katalytisch vermogen vh enzym voor bepaald substraat
=max aantal substraatmolecullen per actief centrum en per tijdseenheid
omgezet in product
=aantal keren dat het enzym ‘turns over’ per tijdseenheid
Les 2
Inhibitie= verlagen reactiesnelheid
irreversiebel= onomkeerbaar proces, enzym geactiveerd door hitte /
chemische reacties op het actieve centrum
-wnr alle enzymmolecullen gereageerd hebben met inhibitor-> alle
enzymactiviteit stopgezet
reversiebel= enzym geactiveerd door niet-covalente binding van
inhibitoren, gekenmerkt door evenwichtsinstelling tussen enzym en
inhibitor
-bestaat uit competitieve en niet competitieve inhibitie
2
Les 1
Actief centrum=Substraatbindende regio van enzym dat reactie
katalyseert
Sleutel slot model= enzym en substraat hebben een ruimtelijke vorm die
perfect in elkaar past
Induced fit= belangrijk model vd interactie tussen het enzym en
substraat,
waarbij actief centrum geen vaste structuur heeft, maar pas tijdens binden
substraat optimale vorm aanneemt
Zwakke specificiteit / Groepsspecificiteit
-enzym reageert met verschillende substraten die gemeenschappelijke
structuur hebben.
-enzym herkent niet hele molecuul, maar enkel specifieke chemische
groep binnen dat molecuul
Absolute specificiteit
-enzym kan alleen met één specifiek substraat reactie aangaan.
-enzym herkent exacte ruimtelijke structuur van dat ene substraat.
Kortere versie
Zwakke specificiteit/groepsspecifiteit: enzym reageert op verschillende
substraten met gemeenschappelijke structuur en herkent specifieke
chemische groep binnen dat molecuul.
Absolute specificiteit: enzym reageert uitsluitend op één specifiek
substraat met bepaalde structuur.
Allosterische controle = enzymactiviteit gereguleerd door de binding van
moleculen (allosterische effectoren) op een andere plaats dan het actieve
centrum, de allosterische plaats
Vmax=reactiesnelheid wanneer alle actieve centra verzadigd zijn met
substraat ([S]>>KM)
Sneller kan enzyme niet meer werken in deze omstandigheden
1
, Competitieve inhibitoren= Inhibitor gelijkt op substraat en bindt op actieve
site
Niet-competitieve inhibitor=inhibitor bindt enzym op andere plek dan
actieve site (=allosterische site),deze binding wijzigt actieve site
Pre-steady state:
-complex gevormd
-wnr enzym gemengd met overmaat substraat
-concentraties opgebouwd tot het steady state niveau
KM =substraatconcentratie waarbij helft actieve sites met substraat bezet
zijn
Steady state =evenveel enzymsubstraat gevormd als er verdwijnt
Post-steady state= Enzymsubtraatcomplex neemt af en er komt meer
enzym vrij
Turnovernummer
=maat katalytisch vermogen vh enzym voor bepaald substraat
=max aantal substraatmolecullen per actief centrum en per tijdseenheid
omgezet in product
=aantal keren dat het enzym ‘turns over’ per tijdseenheid
Les 2
Inhibitie= verlagen reactiesnelheid
irreversiebel= onomkeerbaar proces, enzym geactiveerd door hitte /
chemische reacties op het actieve centrum
-wnr alle enzymmolecullen gereageerd hebben met inhibitor-> alle
enzymactiviteit stopgezet
reversiebel= enzym geactiveerd door niet-covalente binding van
inhibitoren, gekenmerkt door evenwichtsinstelling tussen enzym en
inhibitor
-bestaat uit competitieve en niet competitieve inhibitie
2
