Celbiologie 2023
Hoofdstuk 4.1: Cellulaire functies: enzymen
Inleiding
Cellulaire functies:
☺ Enzymen
☺ Metabolisme
o Katabolisme
o Anabolisme: opbouw reacties, RNA, DNA, Eiwitten en fotosynthese
Specifiteit en affiniteit
Proteïnen zijn zo ontworpen dat ze binden aan kleine moleculen tot grote complexen. De
functie hangt af van de mogelijkheid om aan andere moleculen of liganden te binden met
een hoge mate van specifiteit. Het moet eerst binden aan molecule waarvoor het ont worpen
is voor het zijn specifieke taak kan uitvoeren.
Ze hebben een hoge gevoeligheid en discriminatie voor hun liganden. De binding van
bepaalde ‘regulerende’ proteïnen aan specifieke sequenties in het DNA is een belangrijk
mechanisme bij het controleren van gen -activiteit.
Een ligand -ligand binding: veroorzaakt een conformatieverandering in het proteïne.
2 Eigenschappen van proteïnen karakteriseren zijn interactie met een ligand:
1. Specifiteit: mogelijkheid van een proteïne o meen bepaalde molecule boven een
ander te verkiezen en eraan te binden
2. Affiniteit: Sterkte van de binding, De Kd voor een proteïne -ligand -complex is het
omgekeerde van de evenwichtsconstante Keq voor de bindingsreactie en is de leest
algemeen aanvaarde kwantitatieve meting van de affiniteit. Hoe sterker de interactie
hoe lage r de Kd. Zowel Specifiteit als affiniteit zijn afhankelijk van de structuur van de
ligand -bindingsplaats.
Moleculaire complementariteit = voor het plaatsvinden van hoge affiniteit en zeer specifieke
intercaties moet de vorm en het chemisch oppervlak van de bindingsplaats complementair
zijn aan de ligandmolecule.
Antilichamen
Dit systeem is het meest ontwikkeld in ons bloedsysteem, nl.
antilichamen. Deze worden in dieren geproduceerd als
respons op antigenen. Bij aanwezigheid van een antigen wordt
een enorm groot aantal van antilichamen geproduceerd. Elk
van deze antilichamen k unnen binden aan een iets
verschillende regio of epitoop van het antigen. Ze ageren als
specifieke sensoren voor antigenen en vormen antilichaam -
antigen, complexen die een casacde van beschermende
reacties veroorzaken in cellen van het immuunsysteem.
, Antilichamen zijn y -vormige moleculen en bestaan uit
twee identieke zware ketens en bestaan uit 2 identieke
zware ketens en 2 identieke lichte ketens. Elke arm van
een antilichaammolecule bevat 1 enkele lichte keten
welke verbonden is met zware keten door een
disulfidebinding verbonden. Aan het einde van elke
arm bevinden zich 6 zeer variabele loops,
complementarity -determing regions (CDR’s)
genoemd, welke de antigenbindingsplaatsen vormen.
De sequenties hiervan zijn zeer variabel tussen
antilichamen, wat en specifiek maakt voor
verschillende antigenen. Contact tussen 2 oppervlakken wordt gestabiliseerd door een aantal
niet -covalente bindingen.
De antilichaam -antigenbinding is zo specifiek dat zij een onderscheid kunnen maken tussen
de versch illende cellen van individuele leden van een soort , zelfs t usse n proteïnen die 1 enkel
AZ van elkaar verschillen!
Specifieke katalysatoren
Enzymen promoten chemische veranderingen van hun liganden (itt antilichamen bv.),
substraten genoemd. Bijna elke (bio)chemische reactie in de cel wordt gekatalyseerd door
een specifiek enzyme. (GEKATALYSEERD, dus nemen NIET ACTIEF DEEL aan de reactie).
Exergone reacties verlopen spontaan omdat hun producten minder energie bevatten dan de
reactantia, dus energie vrijgeven en een negatieve 𝛥G hebben.
Endergone reacties gebeuren niet spontaan en hebben energie van buitenaf nodig om te
kunnen aflopen. Hierbij komt geen energie vrij omdat de producten meer energie bevatten
dan de reactantia (𝛥G is pos.).
☺ Als deze energie bestaat uit warmte, spreekt men van exotherm en endotherm.
☺ Een exergone reactie zal niet plaatsgrijpen zonder initiële energie, dus is extra energie,
activeringsnergie nodig om de reactie te activeren.
o Hoe groter de activeringsenergie, hoe moeilijker of trager de reactie zal
plaatsgrijpen. Maar kan beïnvloed worden door katalysatoren, die
activeringsenergie laten dalen.
Hoofdstuk 4.1: Cellulaire functies: enzymen
Inleiding
Cellulaire functies:
☺ Enzymen
☺ Metabolisme
o Katabolisme
o Anabolisme: opbouw reacties, RNA, DNA, Eiwitten en fotosynthese
Specifiteit en affiniteit
Proteïnen zijn zo ontworpen dat ze binden aan kleine moleculen tot grote complexen. De
functie hangt af van de mogelijkheid om aan andere moleculen of liganden te binden met
een hoge mate van specifiteit. Het moet eerst binden aan molecule waarvoor het ont worpen
is voor het zijn specifieke taak kan uitvoeren.
Ze hebben een hoge gevoeligheid en discriminatie voor hun liganden. De binding van
bepaalde ‘regulerende’ proteïnen aan specifieke sequenties in het DNA is een belangrijk
mechanisme bij het controleren van gen -activiteit.
Een ligand -ligand binding: veroorzaakt een conformatieverandering in het proteïne.
2 Eigenschappen van proteïnen karakteriseren zijn interactie met een ligand:
1. Specifiteit: mogelijkheid van een proteïne o meen bepaalde molecule boven een
ander te verkiezen en eraan te binden
2. Affiniteit: Sterkte van de binding, De Kd voor een proteïne -ligand -complex is het
omgekeerde van de evenwichtsconstante Keq voor de bindingsreactie en is de leest
algemeen aanvaarde kwantitatieve meting van de affiniteit. Hoe sterker de interactie
hoe lage r de Kd. Zowel Specifiteit als affiniteit zijn afhankelijk van de structuur van de
ligand -bindingsplaats.
Moleculaire complementariteit = voor het plaatsvinden van hoge affiniteit en zeer specifieke
intercaties moet de vorm en het chemisch oppervlak van de bindingsplaats complementair
zijn aan de ligandmolecule.
Antilichamen
Dit systeem is het meest ontwikkeld in ons bloedsysteem, nl.
antilichamen. Deze worden in dieren geproduceerd als
respons op antigenen. Bij aanwezigheid van een antigen wordt
een enorm groot aantal van antilichamen geproduceerd. Elk
van deze antilichamen k unnen binden aan een iets
verschillende regio of epitoop van het antigen. Ze ageren als
specifieke sensoren voor antigenen en vormen antilichaam -
antigen, complexen die een casacde van beschermende
reacties veroorzaken in cellen van het immuunsysteem.
, Antilichamen zijn y -vormige moleculen en bestaan uit
twee identieke zware ketens en bestaan uit 2 identieke
zware ketens en 2 identieke lichte ketens. Elke arm van
een antilichaammolecule bevat 1 enkele lichte keten
welke verbonden is met zware keten door een
disulfidebinding verbonden. Aan het einde van elke
arm bevinden zich 6 zeer variabele loops,
complementarity -determing regions (CDR’s)
genoemd, welke de antigenbindingsplaatsen vormen.
De sequenties hiervan zijn zeer variabel tussen
antilichamen, wat en specifiek maakt voor
verschillende antigenen. Contact tussen 2 oppervlakken wordt gestabiliseerd door een aantal
niet -covalente bindingen.
De antilichaam -antigenbinding is zo specifiek dat zij een onderscheid kunnen maken tussen
de versch illende cellen van individuele leden van een soort , zelfs t usse n proteïnen die 1 enkel
AZ van elkaar verschillen!
Specifieke katalysatoren
Enzymen promoten chemische veranderingen van hun liganden (itt antilichamen bv.),
substraten genoemd. Bijna elke (bio)chemische reactie in de cel wordt gekatalyseerd door
een specifiek enzyme. (GEKATALYSEERD, dus nemen NIET ACTIEF DEEL aan de reactie).
Exergone reacties verlopen spontaan omdat hun producten minder energie bevatten dan de
reactantia, dus energie vrijgeven en een negatieve 𝛥G hebben.
Endergone reacties gebeuren niet spontaan en hebben energie van buitenaf nodig om te
kunnen aflopen. Hierbij komt geen energie vrij omdat de producten meer energie bevatten
dan de reactantia (𝛥G is pos.).
☺ Als deze energie bestaat uit warmte, spreekt men van exotherm en endotherm.
☺ Een exergone reactie zal niet plaatsgrijpen zonder initiële energie, dus is extra energie,
activeringsnergie nodig om de reactie te activeren.
o Hoe groter de activeringsenergie, hoe moeilijker of trager de reactie zal
plaatsgrijpen. Maar kan beïnvloed worden door katalysatoren, die
activeringsenergie laten dalen.
