Basisprincipes kinesiologie (BKin)
Leerpad 1: Biomoleculen
1.1.1.2 Koolhydraten
Structuur
● Aantal koolstof- waterstof- en zuurstofatomen in 1:2:1- verhouding
● Aanwezigheid polaire hydroxylgroep of -OH-groep → oplosbaarheid in water
→ snel door lichaam vervoerd
● Voorzien van energie voor de cel
● (Ook structurele functie, aanwezigheid in celmembraan)
Monosachariden
● Bv glucose (C6H12O6)
● Koolhydraatmonomeer
● Hexose of pentose
Disachariden
=twee monosachariden
● A.d.h.v dehydratatiereactie
● Vorming H2O en covalente glycosidische
binding via zuurstofatoom
● Splitsing van disachariden via
hydrolisereactie
Polysachariden
=meerdere monosachariden
● Vele dehydrataties met vorming van talrijke glycosidische bindingen
● Vertakkingen (bv glycogeen)
● Zetmeel is voorbeeld van plantaardige polysacharide
,1.1.1.3 Lipiden
Structuur
● Vetten opgebouwd uit koolstof, zuurstof en waterstof
● Lange keten van koolstof- en waterstofatomen met aan einde carboxylgroep
(-COOH)
● Energievoorziening (grote hoeveelheid vetten opslaan) + signaaltransductie als
signaalmolecule + structurele component in het celmembraan
Triglyceriden
● Centrale glycerolmolecule + 1,2 of 3 vetzuren
● Via dehydratatiereactie
● Verzadigde vetten vaak vast van vorm, onverzadigde vetten vloeibaar bij
kamertemperatuur
Fosfolipiden
=binnen glycerolmolecule:
3de hydroxylgroep gekoppeld met fosfaatgroep
● aan fosfaatgroep
→ kleine polaire of geïoniseerde groep
→ zowel polair (hydrofiel) als
apolair (hydrofoob) gedeelte(amfifiel)
● In waterig milieu
→ polaire gedeelten in contact met watermoleculen
apolaire vetzuurstaarten vormen cluster
Steroïden
● Cholesterolmoleculen
● Steraanskelet: verbinding van 4 ringstructuren
→ koolstofatomen
vergezeld met enkele polaire hydroxylgroepen
,1.1.1.4 Eiwitten
● Chemische reacties versnellen
● Opslag
● Transport
● Cellulaire communicatie
● Verdediging
● Beweging
● Structurele ondersteuning
van cellen of weefsels
De bouwsteen van eiwitten: aminozuren
● 20 aminozuren
● Aaneenschakeling via peptidebindingen vormt polypeptide
● Eiwit = 1 of meer polypeptideketens gevouwen of gerold tot 3D-Structuur
● Verschillende aminozuren dankzij verschillende restgroepen
● Eigenschappen restgroepen
1. Apolaire restgroep → hydrofoob
2. Polaire restgroep → hydrofiel
3. Elektrisch geladen restgroep → wateroplosbaar of hydrofiel
Peptidebinding
=dehydratatiereactie tussen aminozuren
● Alsmaar meer peptidebindingen → polypeptide
● Sequentie en volgorde bepaalt ruimtelijke structuur
● Sferische, bolvormige, globulaire of eiwitten met vezelachtige structuur (fibreuze)
→ Structuur bepaald functie
, 4 niveaus van ruimtelijke organisatie
1. Primaire structuur
● volgorde van aminozuren
2. Secundaire structuur
● Interacties tussen segmenten
van de polypeptide backbone
● Alfa Helix
→ Spiraal
→ Waterstofbruggen tussen elk 4de aminozuur
● Beta Vlak
→ Geplooid
→ Waterstofbruggen tussen 2 parallelle segmenten
3. Tertiaire structuur
● Interacties tussen de restgroepen
● Gevolg van
1. Zwakke van der Waals krachten tussen hydrofobe (apolaire)
restgroepen
2. Waterstofbruggen tussen hydrofiele (polaire) restgroepen
3. Ionenbindingen tussen negatief/positief geladen restgroepen
● Stevig geheel met behoud van ruimtelijke structuur van eiwit
4. Quaternaire structuur
● 2 of meerdere polypeptideketens → functioneel macromolecule
Omstandigheden
Fysische en chemische omstandigheden
van het milieu waar het eiwit zich in bevindt
● Zuurtegraad
● Temperatuur
● Zoutconcentratie
→ Wijzigingen kunnen zwakke chemische
bindingen verbreken
=Denaturatie
(Soms is schade reversibel wanneer terug
in oorspronkelijke omstandigheden)
Leerpad 1: Biomoleculen
1.1.1.2 Koolhydraten
Structuur
● Aantal koolstof- waterstof- en zuurstofatomen in 1:2:1- verhouding
● Aanwezigheid polaire hydroxylgroep of -OH-groep → oplosbaarheid in water
→ snel door lichaam vervoerd
● Voorzien van energie voor de cel
● (Ook structurele functie, aanwezigheid in celmembraan)
Monosachariden
● Bv glucose (C6H12O6)
● Koolhydraatmonomeer
● Hexose of pentose
Disachariden
=twee monosachariden
● A.d.h.v dehydratatiereactie
● Vorming H2O en covalente glycosidische
binding via zuurstofatoom
● Splitsing van disachariden via
hydrolisereactie
Polysachariden
=meerdere monosachariden
● Vele dehydrataties met vorming van talrijke glycosidische bindingen
● Vertakkingen (bv glycogeen)
● Zetmeel is voorbeeld van plantaardige polysacharide
,1.1.1.3 Lipiden
Structuur
● Vetten opgebouwd uit koolstof, zuurstof en waterstof
● Lange keten van koolstof- en waterstofatomen met aan einde carboxylgroep
(-COOH)
● Energievoorziening (grote hoeveelheid vetten opslaan) + signaaltransductie als
signaalmolecule + structurele component in het celmembraan
Triglyceriden
● Centrale glycerolmolecule + 1,2 of 3 vetzuren
● Via dehydratatiereactie
● Verzadigde vetten vaak vast van vorm, onverzadigde vetten vloeibaar bij
kamertemperatuur
Fosfolipiden
=binnen glycerolmolecule:
3de hydroxylgroep gekoppeld met fosfaatgroep
● aan fosfaatgroep
→ kleine polaire of geïoniseerde groep
→ zowel polair (hydrofiel) als
apolair (hydrofoob) gedeelte(amfifiel)
● In waterig milieu
→ polaire gedeelten in contact met watermoleculen
apolaire vetzuurstaarten vormen cluster
Steroïden
● Cholesterolmoleculen
● Steraanskelet: verbinding van 4 ringstructuren
→ koolstofatomen
vergezeld met enkele polaire hydroxylgroepen
,1.1.1.4 Eiwitten
● Chemische reacties versnellen
● Opslag
● Transport
● Cellulaire communicatie
● Verdediging
● Beweging
● Structurele ondersteuning
van cellen of weefsels
De bouwsteen van eiwitten: aminozuren
● 20 aminozuren
● Aaneenschakeling via peptidebindingen vormt polypeptide
● Eiwit = 1 of meer polypeptideketens gevouwen of gerold tot 3D-Structuur
● Verschillende aminozuren dankzij verschillende restgroepen
● Eigenschappen restgroepen
1. Apolaire restgroep → hydrofoob
2. Polaire restgroep → hydrofiel
3. Elektrisch geladen restgroep → wateroplosbaar of hydrofiel
Peptidebinding
=dehydratatiereactie tussen aminozuren
● Alsmaar meer peptidebindingen → polypeptide
● Sequentie en volgorde bepaalt ruimtelijke structuur
● Sferische, bolvormige, globulaire of eiwitten met vezelachtige structuur (fibreuze)
→ Structuur bepaald functie
, 4 niveaus van ruimtelijke organisatie
1. Primaire structuur
● volgorde van aminozuren
2. Secundaire structuur
● Interacties tussen segmenten
van de polypeptide backbone
● Alfa Helix
→ Spiraal
→ Waterstofbruggen tussen elk 4de aminozuur
● Beta Vlak
→ Geplooid
→ Waterstofbruggen tussen 2 parallelle segmenten
3. Tertiaire structuur
● Interacties tussen de restgroepen
● Gevolg van
1. Zwakke van der Waals krachten tussen hydrofobe (apolaire)
restgroepen
2. Waterstofbruggen tussen hydrofiele (polaire) restgroepen
3. Ionenbindingen tussen negatief/positief geladen restgroepen
● Stevig geheel met behoud van ruimtelijke structuur van eiwit
4. Quaternaire structuur
● 2 of meerdere polypeptideketens → functioneel macromolecule
Omstandigheden
Fysische en chemische omstandigheden
van het milieu waar het eiwit zich in bevindt
● Zuurtegraad
● Temperatuur
● Zoutconcentratie
→ Wijzigingen kunnen zwakke chemische
bindingen verbreken
=Denaturatie
(Soms is schade reversibel wanneer terug
in oorspronkelijke omstandigheden)
