Eiwitten
Eiwitten :
= polymeren van aminozuren
C,H,O,N, S
Globulaire eiwitten : wateroplosbaar verschil : vezelvormige eiwitten zijn sterk en
onoplosbaar, terwijl globulaire eiwitten
veelzijdig en oplosbaar zijn
Vezelproteïnen : onoplosbaar
➢ Eiwitten verteren het beste in de maag (dit heeft tijd nodig)
enzymen
= katalysator van chemische reacties
(➔ grote “turn over” = we maken ze en breken ze terug af)
veel eiwitten worden vernieuwd
Afbraak van eiwitten → bij fysieke activiteit, zoals spierinspanning
= "Lagere turnover" : een verminderde snelheid van eiwitvernieuwing in het lichaam, wat
betekent dat er minder nieuwe eiwitten worden aangemaakt
Functies eiwitten :
➢ enzymatische katalyse (eiwitten zijn motor van ons lichaam)
→ We kunnen niet functioneren zonder
➢ transport en bewaring vb. hemoglobine
= draagt zuurstof rond in ons lichaam in rode bloedcellen
➢ bouwstof vb. Actine/myosine, keratine, bot
➢ immunologische bescherming vb. antilichamen (aminozuren die aan elkaar hangen)
aanmaken om ziektes tegen te gaan
, ➢ creëren en doorgeven zenuwimpulsen vb. Receptoren
➢ groeicontrole en differentiatie vb. groeifactoren
➢ nutritioneel aspect vb. afbraak voor energie
aminozuren (tekening kunnen tekenen) :
= bouwstenen van eiwitten
= basisstructuur (bij elk aminozuur hetzelfde)
aminofunctie zuur
➢ R-groep verandert wel
Structuur :
➢ elk aminozuur heeft een centraal koolstofatoom verbonden met vier groepen
1. Aminogroep (-NH2) : Bevat stikstof
2. Carboxylgroep (-COOH) : Maakt het aminozuur zuur
3. Waterstof (-H)
4. Restgroep (-R) : De variabele groep die de specifieke eigenschappen van elk
aminozuur bepaalt (kan dus anders zijn bij elk aminozuur)
! L-aminozuren zijn de natuurlijke aminozuren
Zwitterion :
is een molecuul met zowel een positieve als een negatieve lading
heeft als lading 0
➢ aminogroep (basische eigenschappen) neemt gemakkelijk een H⁺ ion op
➢ carboxylgroep (zure eigenschappen) geeft H⁺ ion af
, = deze combinatie zorgt voor het aminozuur in zwitterion-vorm, waarbij het positieve en
negatieve deel elkaar neutraliseren
➔ vorm waarbij de zuurgroep zijn proton heeft afgegeven en basisgroep proton heeft
opgenomen
= Heffen elkaar op dus lading 0
= basisdeel
➢ als er een H+ weg is, blijft er een negatieve lading achter op de COO- groep
➢ H+ is bij NH3 gekomen
Bij fysiologische pH : zwitterion
= de normale pH van het lichaam (ongeveer 7,4) aminozuren komen meestal als zwitterionen
voor met een netto lading van nul
1. Bij lage pH : aminozuur is positief geladen
Vb : maag heeft een lage pH → rijk is aan H⁺ ionen
➢ Alles wat een H⁺ proton kan opnemen, doet dit
➢ Zowel de zuur- als de basische groepen nemen een proton op
➢ resultaat = aminozuur heeft een positieve netto lading (= kation)
2. Bij hoge pH : aminozuur is negatief geladen
Vb : darmen → weinig H⁺ aanwezig = hogere pH
➢ Aminozuur heeft dus een negatieve lading (anion)
➢ Alles wat een H⁺ proton kan afstaan, doet dit ook
Eiwitten :
= polymeren van aminozuren
C,H,O,N, S
Globulaire eiwitten : wateroplosbaar verschil : vezelvormige eiwitten zijn sterk en
onoplosbaar, terwijl globulaire eiwitten
veelzijdig en oplosbaar zijn
Vezelproteïnen : onoplosbaar
➢ Eiwitten verteren het beste in de maag (dit heeft tijd nodig)
enzymen
= katalysator van chemische reacties
(➔ grote “turn over” = we maken ze en breken ze terug af)
veel eiwitten worden vernieuwd
Afbraak van eiwitten → bij fysieke activiteit, zoals spierinspanning
= "Lagere turnover" : een verminderde snelheid van eiwitvernieuwing in het lichaam, wat
betekent dat er minder nieuwe eiwitten worden aangemaakt
Functies eiwitten :
➢ enzymatische katalyse (eiwitten zijn motor van ons lichaam)
→ We kunnen niet functioneren zonder
➢ transport en bewaring vb. hemoglobine
= draagt zuurstof rond in ons lichaam in rode bloedcellen
➢ bouwstof vb. Actine/myosine, keratine, bot
➢ immunologische bescherming vb. antilichamen (aminozuren die aan elkaar hangen)
aanmaken om ziektes tegen te gaan
, ➢ creëren en doorgeven zenuwimpulsen vb. Receptoren
➢ groeicontrole en differentiatie vb. groeifactoren
➢ nutritioneel aspect vb. afbraak voor energie
aminozuren (tekening kunnen tekenen) :
= bouwstenen van eiwitten
= basisstructuur (bij elk aminozuur hetzelfde)
aminofunctie zuur
➢ R-groep verandert wel
Structuur :
➢ elk aminozuur heeft een centraal koolstofatoom verbonden met vier groepen
1. Aminogroep (-NH2) : Bevat stikstof
2. Carboxylgroep (-COOH) : Maakt het aminozuur zuur
3. Waterstof (-H)
4. Restgroep (-R) : De variabele groep die de specifieke eigenschappen van elk
aminozuur bepaalt (kan dus anders zijn bij elk aminozuur)
! L-aminozuren zijn de natuurlijke aminozuren
Zwitterion :
is een molecuul met zowel een positieve als een negatieve lading
heeft als lading 0
➢ aminogroep (basische eigenschappen) neemt gemakkelijk een H⁺ ion op
➢ carboxylgroep (zure eigenschappen) geeft H⁺ ion af
, = deze combinatie zorgt voor het aminozuur in zwitterion-vorm, waarbij het positieve en
negatieve deel elkaar neutraliseren
➔ vorm waarbij de zuurgroep zijn proton heeft afgegeven en basisgroep proton heeft
opgenomen
= Heffen elkaar op dus lading 0
= basisdeel
➢ als er een H+ weg is, blijft er een negatieve lading achter op de COO- groep
➢ H+ is bij NH3 gekomen
Bij fysiologische pH : zwitterion
= de normale pH van het lichaam (ongeveer 7,4) aminozuren komen meestal als zwitterionen
voor met een netto lading van nul
1. Bij lage pH : aminozuur is positief geladen
Vb : maag heeft een lage pH → rijk is aan H⁺ ionen
➢ Alles wat een H⁺ proton kan opnemen, doet dit
➢ Zowel de zuur- als de basische groepen nemen een proton op
➢ resultaat = aminozuur heeft een positieve netto lading (= kation)
2. Bij hoge pH : aminozuur is negatief geladen
Vb : darmen → weinig H⁺ aanwezig = hogere pH
➢ Aminozuur heeft dus een negatieve lading (anion)
➢ Alles wat een H⁺ proton kan afstaan, doet dit ook
