Samenvatting - Biochemie - Van Lint - Tandheelkunde/BMW

BIOCHEMIE

H1 BIOMOLECULEN
20 AMINOZUREN
1. Non-polair, alifatisch
- Glycine (Gly)
o Niet-asymmetrisch
o Geen zijketen (H)
o Conformationele flexibiliteit
- Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Mathionine (Met)
o Inert, alifatisch
o Non-polair, hydrofoob
o Geen functionele groepen
o Clusteren zijketens -> structuur stabiliseren (hydrofobe interacties)
o Verschillende vormen -> structuur door ruimte

2. Aromatisch
- Fenylaline (Phe)
o Benzeenring
o Hydrofoob, weinig reactief
o Apolair
- Tyrosine (Tyr)
o Intermediair polair
o Waterstofbruggen
o OH-groep = belangrijk functionele groep + belangrijk voor fosforylatie (door
tyrosinekinasen -> signaaltransductie)
- Tryptofaan (Trp)
o Intermediair polair (N in indolring)
o Grootste zijketen
o Zeldzaam
--> absorberen uv-licht (280nm) -> concentratie bepalen, zuiveringsproces

3. Polair, ongeladen
- Cysteïne (Cys)
o Sulfylhydryl R-groep (SH) -> polair (pKa 8,2)
o Ioniseert op licht
o Oxidatie -> disulfide (cystine)
o Disulfidebruggen -> 3D-structuur eiwit -> stabiliserend
o Katalytisch centrum van enzyme
o Ionisatie SH -> S- + H+ -> sterk nucleofiele zwavelgroep
- Serine (Ser), Threonine (Thr)
o OH-groep -> polair
o Waterstofbruggen (H-donor of H-acceptor)
o Fosforylatie -> signaaltransductie
- Asparagine (Asn), Glutamine (Gln)
o Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur
o Relatief polair

, o Waterstofbruggen (H-donor of H-acceptor)
- Proline (Pro)
o Cyclisch, ongeladen
o Rigide conformatie (vanwege ring)
o Geen waterstofbruggen
o Speciale structuur (knik) -> cisconfiguratie

4. Positief geladen
- Arginine (Arg)
o Guanidinogroep (positief geladen)
o pKa = 10 -> sterk positief geladen
- Lysine (Lys)
o Primair amine
o pKa = 10 -> sterk positief geladen
- Histidine (His)
o Imidazol
o pKa = 7
o Elektrofiele N = H-donor
Nucleofiele N = H-acceptor
o Nucleofiele katalysator -> katalytisch centrum
o Niet-geladen vorm = protonacceptor
Geladen vorm = protondonor
o Veelzijdige eigenschappen

5. Negatief geladen
- Aspraginezuur (Asp), Glutaminezuur (Glu)
o Carboxylgroepen
o pKa (Asp) = 3, pKa (Glu) = 4
o volledig geïoniseerd bij pH 7-> zeer polair
o sterk negatief -> kationen en metalen cheleren (complexvorming)

SUIKERS
Mono- en disachariden
o D-glucose
o D-galactose: hydrolyse van lactose
o D-fructose
o D-ribose: nucleïnezuren
o Maltose: 2 glucoses
o Lactose: glucose + galactose
o Sucrose: fructose + glucose
- Suikerzuren: ‘-uronzuur’, ‘-onzuur’
o Glucuronzuur
o Gluconzuur
o gluconolaction
- Suikeralcohols: reductie van carbonylgroepen
o Sorbitol
o Glycerol

, o Ribitol
- Deoxysuikers : 1 zuurstof minder
- Suikerresten
- Aminosuikers: aminogroep
o Muraminezuur
o Neuraminezuur
Polysachariden: homo- of hetero-
o Zetmeel: aardappel
o Glycogeen: lever
§ Korte takken -> monomeren glucose uit te halen
o Cellulose: celwand plant
§ Lineair, onvertakt
§ Onverteerbaar
§ Waterstofbrugvorming -> grote sterkte
§ Stabiel
o Chitine: exoskeletten
§ Onverteerbaar
- Peptidoglycans: in bacteriële celwand
§ Peptide-crosslinks -> sterke wand
§ <-> lysozome en penicilline
- Glucosaminoglycans (GAG’s)
§ Herhaalde disachariden
§ N-acetylglucosamine of N-acetylgalactosamine met -uronzuur
§ Soms sulfaat -> negatief -> afstoting -> lineaire structuur (minimaliseren
van afstotingen)
§ Extracellulaire matrix -> ‘jungle’
§ Gesulfateerd en niet-gesulfateerd -> specifieke herkenning
proteïneliganden -> elektrostatisch binden
§ Covalent binden met proteïnen -> proteoglycans
o Hyaluronzuur
§ Glasachtig, translucent
§ Viskeus
§ Glijmiddel
§ Spankracht in extracellulaire matrix
§ Hyaluronidase (enzyme): splitsen -> verder doordringen bacteriën in
weefsels (zie ook zaadcellen tot eicel)
o Chondroïtinesulfaat
§ ‘gewricht’
§ Spansterkte
o Dermatansulfaat
§ ‘huid’
§ Plooibaarheid
o Keratansulfaten
§ ‘hoorn’
§ Geen -uronzuur
§ In hoornachtige structuren gevormd door dode cellen
o Heparine

, § ‘lever’
§ Anticoagulans -> sterk elektrostatisch
Glycoconjugaten: suikerpolymeren en eiwitten of lipiden
- Proteoglycans
o Macromoleculen in plasmamembraan of cellulaire matrix
o GAG-moleculen vastgehecht aan ‘core-proteïne’ (trisacharidebrug)
o Voorzien van mutipele bindingsplaatsen -> elektrostatische binding of
waterstofbruggen
o Bindweefsel (bv. kraakbeen) -> covalente interacties
o Aggrecans (complexen van meerdere core-proteïne) -> collageen binden ->
spankracht
o Integrale membraaneiwitten (bv syndecan) -> connectie tussen extracellulair
en intracellulair -> genexpressie beïnvloeden
o Onvertakte suikers
- Glycoproteïnen
o Kleiner, diverser dan GAG’s en proteoglycans
o Alle mogelijke functionele klassen van eiwitten
o O-linked of L-linked
o Vertakte suikers
o Complexer
o Hexosen, acetyl hexosamines, pentosen, methylpentosen, siaalzuren
o Functies
§ Modulatie: oplosbaarheid, viscositeit,...
§ Bescherming tegen proteolyse
§ Beïnvloeden proteolytische processing
§ Biologische activiteit
§ “reisaspecten” -> insertie, migratie,...
§ Embryonale ontwikkeling en secretie
§ Invloed metastasering van tumorcellen (uitzaaiing)
- Glycolipiden
o Gangliosiden
§ Membraanlipiden
§ Complexvorming
§ Bv. bloedgroepantigenen
o Lipopolysachariden (LPS)
§ Buitenste membraan gramnegatieve bacteriën (bv. E. coli)
§ Primaire doelwitten van antistoken
§ Serotypes (specifieke antistoken) bepaald door samensteling LPS
§ Toxisch -> infectie -> bloeddrukdaling -> ‘toxic shock syndrome’
- Lectines
§ Cel-herkenning + adhesie
§ Lectine (selectine) herkennen T-lymfocyt -> vertragen
§ Herkenning glycolipiden of glycoproteïnen
§ Virale lectine
§ Toxine als lectine
§ Als bacteriële vasthechting
VETTEN