H4 t/m 156 De vorm en structuur van eiwitten
Eiwit= keten van aminozuren die bij elkaar worden gehouden door peptidebindingen eiwitten zijn
polypeptiden
Peptidebinding vorming: condensatiereactie er komt water vrij
Polypeptideketen:
Polypeptide backbone links: amino terminus/N-terminus, rechts: carboxyl terminus/C-
terminus. (NCC-NCC-NCC)
Zijgroepen apolair en hydrofoob/ polair en hydrofiel, geladen of ongeladen
- Asparaginezuur en glutaminezuur: negatief geladen
- Arginine, lysine en histidine: positief geladen
Non-covalente bindingen vouwen eiwitten:
H-bruggen
Elektrostatische bindingen
Van der Waalsbindingen
Hydrofobe interactie in waterige omgeving: hydrofobe moleculen (ook apolaire zijgroepen) komen
samen en minimaliseren verstorend effect op H-bruggen van omgevende watermoleculen
Apolaire hydrofobe zijgroepen komen samen binnenin gevouwen eiwit
Polaire zijgroepen buitenkant van eiwit: H-bruggen met water en andere polaire moleculen
Denaturatie: eiwit wordt ontvouwen non-covalente bindingen worden verstoord
Renaturatie: eiwit hervouwt spontaan naar oorspronkelijke conformatie
Chaperone eiwitten: helpen bij vouwen van eiwitten
Kunnen binden aan nieuw gesynthetiseerde keten
Vormen geïsoleerde kamer geen interactie met andere polypeptiden
Beide opties vereisen ATP
Alfa helix: enkele keten rondom zichzelf gedraaid
Bèta sheet: individuele ketens door H-bruggen bij elkaar gehouden, in tegengestelde richting langs
elkaar
De meeste membraangebonden eiwitten gaan als alfa helix door lipide bilaag
Primaire structuur= aminozuurvolgorde
Secundaire structuur= Alfa/bèta vorming
Tertiaire structuur= 3D vorming van gehele polypeptideketen
Quaternaire structuur= complete structuur van meerdere polypeptideketens samen
Bij n aminozuren: 20n mogelijke ketens
Eiwitfamilie: zelfde aminozuurvolgorde, andere formatie
Eiwit heeft bindingsplaatsen waar moleculen aan kunnen binden eiwitketen vormen
Disulfidebindingen (S-S): helpen bij stabiliseren van gewenste eiwitconformatie
Ligand= substantie dat gebonden is aan een eiwit (aan bindingsplaats)
Antilichamen= immunoglobuline eiwitten die door het immuunsysteem geproduceerd worden als
reactie op vreemde moleculen aan oppervlakte van binnendringend micro-organisme
Antilichaam herkent zijn targetmolecuul= antigen
Antilichamen zijn Y-vormig met 2 identieke antigen bindingsplaatsen
Enzymen (katalysatoren) binden aan substraten (liganden) zetten ze in gewenste conformatie
Eiwit= keten van aminozuren die bij elkaar worden gehouden door peptidebindingen eiwitten zijn
polypeptiden
Peptidebinding vorming: condensatiereactie er komt water vrij
Polypeptideketen:
Polypeptide backbone links: amino terminus/N-terminus, rechts: carboxyl terminus/C-
terminus. (NCC-NCC-NCC)
Zijgroepen apolair en hydrofoob/ polair en hydrofiel, geladen of ongeladen
- Asparaginezuur en glutaminezuur: negatief geladen
- Arginine, lysine en histidine: positief geladen
Non-covalente bindingen vouwen eiwitten:
H-bruggen
Elektrostatische bindingen
Van der Waalsbindingen
Hydrofobe interactie in waterige omgeving: hydrofobe moleculen (ook apolaire zijgroepen) komen
samen en minimaliseren verstorend effect op H-bruggen van omgevende watermoleculen
Apolaire hydrofobe zijgroepen komen samen binnenin gevouwen eiwit
Polaire zijgroepen buitenkant van eiwit: H-bruggen met water en andere polaire moleculen
Denaturatie: eiwit wordt ontvouwen non-covalente bindingen worden verstoord
Renaturatie: eiwit hervouwt spontaan naar oorspronkelijke conformatie
Chaperone eiwitten: helpen bij vouwen van eiwitten
Kunnen binden aan nieuw gesynthetiseerde keten
Vormen geïsoleerde kamer geen interactie met andere polypeptiden
Beide opties vereisen ATP
Alfa helix: enkele keten rondom zichzelf gedraaid
Bèta sheet: individuele ketens door H-bruggen bij elkaar gehouden, in tegengestelde richting langs
elkaar
De meeste membraangebonden eiwitten gaan als alfa helix door lipide bilaag
Primaire structuur= aminozuurvolgorde
Secundaire structuur= Alfa/bèta vorming
Tertiaire structuur= 3D vorming van gehele polypeptideketen
Quaternaire structuur= complete structuur van meerdere polypeptideketens samen
Bij n aminozuren: 20n mogelijke ketens
Eiwitfamilie: zelfde aminozuurvolgorde, andere formatie
Eiwit heeft bindingsplaatsen waar moleculen aan kunnen binden eiwitketen vormen
Disulfidebindingen (S-S): helpen bij stabiliseren van gewenste eiwitconformatie
Ligand= substantie dat gebonden is aan een eiwit (aan bindingsplaats)
Antilichamen= immunoglobuline eiwitten die door het immuunsysteem geproduceerd worden als
reactie op vreemde moleculen aan oppervlakte van binnendringend micro-organisme
Antilichaam herkent zijn targetmolecuul= antigen
Antilichamen zijn Y-vormig met 2 identieke antigen bindingsplaatsen
Enzymen (katalysatoren) binden aan substraten (liganden) zetten ze in gewenste conformatie
