100% de satisfacción garantizada Inmediatamente disponible después del pago Tanto en línea como en PDF No estas atado a nada 4,6 TrustPilot
logo-home
Examen

WGU C785 Biochemistry Unit Exam Questions | all answers 100% correct

Puntuación
-
Vendido
-
Páginas
25
Grado
A+
Subido en
02-01-2023
Escrito en
2022/2023

WGU C785 Biochemistry Unit Exam Questions Which level of protein structure is disrupted through the hydrolysis of peptide bonds? Quaternary Tertiary Primary Secondary - CORRECT ANSWER Primary The primary structure of a protein is the sequence of amino acids held together by peptide bonds. Peptide bonds are formed by dehydration reactions and disrupted by hydrolysis. A mutation in the beta-hemoglobin gene, which results in the replacement of the amino acid glutamate in position 6 with the amino acid valine, leads to the development of sickle cell anemia. The structures of glutamate and valine are shown below. If the beta hemoglobin gene in a patient with sickle-cell anemia were to be edited so that the valine in position 6 was replaced with a different amino acid, which replacement for valine would be expected to have the best clinical outcome, in theory, for the patient? (Assume the valine can potentially be replaced with any amino acid other than glutamate.) - CORRECT ANSWER The original amino acid in a healthy patient is glutamate, which is negatively charged. The mutated amino acid is valine, which is nonpolar. Valine is causing sickle cell anemia. The best amino acid to replace valine so that the patient is healthy again would be the one most like glutamate, so any negatively charged amino acid. Secondary, tertiary, and quaternary levels of protein structure can all be impacted by exposing a protein to which treatment? Change of a hydrophobic amino acid to a different hydrophobic amino acid Addition of a reducing agent Placement of the protein in a solution with a low pH Increase in the concentration of the protein in solution - CORRECT ANSWER Placement of the protein in a solution with a low pH Changes in pH affect hydrogen bonds and ionic bonds. Hydrogen bonds in the backbone of amino acids occur in secondary structure, and both hydrogen bonds and ionic bonds occur in the side chains of amino acids in tertiary structure.

Mostrar más Leer menos
Institución
Grado










Ups! No podemos cargar tu documento ahora. Inténtalo de nuevo o contacta con soporte.

Escuela, estudio y materia

Institución
Grado

Información del documento

Subido en
2 de enero de 2023
Número de páginas
25
Escrito en
2022/2023
Tipo
Examen
Contiene
Preguntas y respuestas

Temas

$11.49
Accede al documento completo:

100% de satisfacción garantizada
Inmediatamente disponible después del pago
Tanto en línea como en PDF
No estas atado a nada


Documento también disponible en un lote

Conoce al vendedor

Seller avatar
Los indicadores de reputación están sujetos a la cantidad de artículos vendidos por una tarifa y las reseñas que ha recibido por esos documentos. Hay tres niveles: Bronce, Plata y Oro. Cuanto mayor reputación, más podrás confiar en la calidad del trabajo del vendedor.
Favorgrades Chamberlain College Of Nursing
Seguir Necesitas iniciar sesión para seguir a otros usuarios o asignaturas
Vendido
766
Miembro desde
3 año
Número de seguidores
374
Documentos
29903
Última venta
11 horas hace
Favorgrades Emporium

3.7

184 reseñas

5
77
4
41
3
31
2
11
1
24

Recientemente visto por ti

Por qué los estudiantes eligen Stuvia

Creado por compañeros estudiantes, verificado por reseñas

Calidad en la que puedes confiar: escrito por estudiantes que aprobaron y evaluado por otros que han usado estos resúmenes.

¿No estás satisfecho? Elige otro documento

¡No te preocupes! Puedes elegir directamente otro documento que se ajuste mejor a lo que buscas.

Paga como quieras, empieza a estudiar al instante

Sin suscripción, sin compromisos. Paga como estés acostumbrado con tarjeta de crédito y descarga tu documento PDF inmediatamente.

Student with book image

“Comprado, descargado y aprobado. Así de fácil puede ser.”

Alisha Student

Preguntas frecuentes