Samenvatting Nectar 3e editie biologie hoofdstuk 20 eiwitten

BIOLOGIE H20 EIWITTEN

§1 Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten

-Afwerking polypeptideketen
Eiwitten moeten op plaats van bestemming aankomen  krijgen adreslabel
Na transcriptie gaat mRNA vd kern naar ribosoom in grondplasma
 translatie begint
 eerst gevormde stukje polypeptideketen is adreslabel bijv. Signaalpeptide voor verdere verwerking aan ER.
 Bindt aan signaalherkenningsmolecuul SHM uit grondplasma
 Translatie stopt tijdelijk
 SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van ER
 Ribosoom koppelt aan ribosoomreceptor van ER
 Ribosoom komt precies boven een eiwitpoort in ER  gaat open
GTP (E rijk) hecht aan SHM-receptor
 GTP splitst in GDP en Pi
 SMH los van receptor + enzym verwijdert signaalpeptide v.d. polypeptideketen
Translatie gaat verder
Groeiende polypeptideketen komt binnen het ER
 Stopcodon bereikt?
 Ontkoppelingsfactor bindt aan mRNA + koppelt polypeptideketen los van ribosoom
 Ribosoomreceptor laat ribosoom los  valt in 2 delen
Eiwitpoort sluit
In gladde ER begint omzetting naar eiwit
 Polypeptideketen krijgt eiwitstructuur + toevoegingen
 Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes  vervoeren eiwitten voor afwerking naar Golgi.

-Bewerking in het Golgisysteem
Ontstaat definitieve eiwitvorm:
Enzymen voegen fosfaatgroepen toe, wijzigen suikers of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot 1
eiwit.
Golgi: verpakt + sorteert eiwitten in blaasjes  adreslabels
Blaasjes: -geven dmv exocytose inhoud af aan afvoerbuis v.e klier
-gaan als lysosomen in cytoplasma
 Enzymen in lysosomen breken afvalstoffen binnen cel af
-eiwitten in membranen opgenomen
 eiwitpoorten/receptoreiwitten
 maken deel uit van celmembraan

-Ruimtelijke structuur
 Bolvormig (acitine)
 Vezelachtig (keratine, haren)
 Draadvormig (celskelet)
Type aminozuur + volgorde = primaire structuur. Polypeptiden in vormen gevouwen
 Spiraalvormig = a-helix
 heen en weer gevouwen, lange keten (golfplaat) = ß-plaat
a-helix + ß-plaat  waterstofbruggen tussen N-H en C--O groepen secundaire structuur
Bindingen tussen restgroepen aminozuren: elektrostatische aantrekking, VDW, H-bruggen en S-bruggen
 geven driedemensiole structuur = tertiaire structuur
Eiwitten soms meerdere polypeptideketens  1 groot eiwit = quartinaire structuur bijv. Hb.

-Denaturatie eiwitten
Eiwit koken  andere structuur
Voor koken: elk eiwit een balletje bijeengehouden door H-bruggen
 verhitten maakt die stuk
Denaturatie = verlies oorspronkelijke ruimtelijke structuur
Eiwitballetjes ontvouwen  ontstaan nieuwe H-bruggen  stevig netwerk

, Chemische oorzaak  permanent  verbreekt S-bruggen tussen keratine-eiwit  rollers brengen haar in
nieuwe vorm  nieuwe S-verbindingen tussen keratine-eiwit

§2 Functies van eiwitten

-Eiwitten en Alzheimer
Valide = test meet wat hij moet meten, dus kwaliteitsaanduiding
Alzheimer  2 kenmerken: plaques & tangles en krimpen hersenen
Plaques = ophopingen eiwitten tussen hersencellen
Tangles = eiwitkluwens binnen hersencellen
 verstoren werking hersenen
Hersencellen: maken eiwitmolecuul APP  afbraak verouderd APP  kunnen eiwitfragmenten ontstaan die
klonteren tot plaques  veroorzaken ontstekingsreacties  afweermechanisme  schade hersencellen.

Tau-eiwitten  houden cytoskelet van hersenen in stand
Celskelet bestaat uit: microtubuli = micro holle buisjes, waaieren vanuit kern over hele cel  transportwegen cel
Tau-eiwitten klonteren samen  tangles.
Gezonde cellen: Tau is oplosbaar , klontert niet
Motoreiwitten: vrachtwagen in cel  vervoeren voedingsstoffen + organellen langs microtubuli
 2 voeten
 Bindt 1 aan microtubulus  laat ADP los + bindt ATP  eiwitmolecuul verandert vorm
 Andere voet slingert naar voren  Bindt aan microtubulus
 1e voet: splitst ATP in ADP en Pi (hydrolyse)
 Pi verlaat eiwitmolecuul + fosfaat komt vrij
 2e voet: ADP los, bindt ATP
 1e voet slingert naar voren + bindt aan microtubulus
 etc.
Herhaling: motoreiwit verplaatst zich met zijn lading langs microtubulus

Cel breekt eiwitdraden af + bouwt op van celskelet  Celskelet verandert van vorm
 flexibel transportsysteem
Alzheimer: hersencellen kunnen tau-eiwitten niet inzetten voor opnieuw vormen microtubuli
 transportmechanisme werkt niet  hersencel sterft

-Eiwitten in en op celmembraan
Eiwitten  essentieel goed functioneren cel
Bijv. Insuline bindt aan receptoren celmembraan (spier + vetcellen)  cascade reacties  blaasjes uit
grondplasma fuseren met eiwitpoortjes voor glucose met celmembraan  cel kan glucose opnemen
Opslageiwitten
Functie: slaan
Peptidehormoon Eiwitpoorten moleculen/ionen op
Functie: binden receptoren in Functie: maken gefaciliteerd transport door Transporteiwitten
Vb: ferritine
celmembraan celmembranen mogelijk
Motoreiwitten Functie:bindt
vervoeren
aan Fe bij
Vb: insuline vergroot opname van Vb: waterpoorten makenmaken
Functie: osmose van
beweging mogelijk
Structuureiwittenmoleculen/ionen
opslag in lever
glucose in bepaalde cellen water mogelijk Vb: myosine maakt
Functie: bewegingen
geven stevigheid
Vb: inHbspieren mogelijk
vervoert O2 en CO2
Vb: microfilamenten vormen celskelet
Receptoreiwitten Regulatoreiwitten
Functie: binden moleculen aan zich Functie: schakelen genen aan/uit
Vb: in synapsen bindt acetylcholine aan Vb: receptoreiwit blokkeert gen voor lactase
receptoren




Verteringseiwitten
Functie: breken voedingsstoffen af
Vb: peptase in maag breekt eiwitten uit voedsel af tot polypeptiden.