Scheikunde Samenvatting Tentamenweek 3
Hoofdstuk 1 Eiwitten
Paragraaf 1.1 Inleiding Binas: Tabel 67 H1
• Eiwitten worden ook wel proteïnen genoemd
• Eiwit: een polymeer van aminozuren
o Soort aminozuur en de volgorde van het
aminozuur bepalen het soort eiwit.
• Notie aminozuren: begin aan de kant met de NH₂
groep
• Aminozuren bezitten (apart van hun mogelijkheid om
als zuur of als base op te treden) de volgende reactiemogelijkheid: ze kunnen met elkaar reageren. Van de
carbonzuurgroep van het ene molecuul en de aminogroep van een ander molecuul splitst zich een watermolecuul
af, onder de vorming van een nieuwe binding, zie figuur 13.8. Deze verbinding wordt een amide-, of peptidebinding
genoemd.
• Condensatiereactie: als er H₂O wordt gevormd
• Hydrolyse reactie: dan gaat de reactie de andere kant op en wordt H₂O opgenomen
Lengte keten
Paragraaf 1.2 Aminozuren
• Alle aminozuren hebben hetzelfde algemene gedeelte.
• Ze hebben een aminogroep (NH₂) en een zuurgroep (COOH)
• Aminozuren hebben verschillende restgroepen
o De restgroep bepaald wat de eigenschappen van een aminozuur zijn
o Alifatische aminozuren: restgroepen die tot de alkanen behoren (C-atomen en H-atomen)
▪ Apolair karakter
• Van alle aminozuren, met uitzondering van glycine, bestaan twee
verschillende varianten.
• Stereo-isomerie: het bestaan van verschillende ruimtelijke structuren van
hetzelfde molecuul.
o Eigenschappen:
▪ Zelfde molecuulformule
▪ Zelfde structuurformule
▪ Andere ruimtelijke structuur
• Stereo-isomeren: Moleculen met dezelfde molecuulformule, dezelfde
structuurformule, maar een verschillende ruimtelijke structuur.
o Zelfde molecuulformule
o Andere structuurformule
• Ruimtelijke structuur geef je aan met driehoekjes, en de ene H is wat
groter dan de andere.
• Als je een spiegelbeeld wilt creëren moeten er 4 verschillende groepen
aan het molecuul zitten.
,Asymmetrische koolstofatomen
• Moleculen waarvan verschillende stereo-isomeren bestaan hebben één algemeen
kenmerk: Ze bevatten 1 of meer asymmetrische koolstofatomen
• Asymmetrische koolstofatomen: koolstofatomen waaraan 4 verschillende groepen
aan zijn verbonden.
o Is een koolstofatoom met daaraan 4 verschillende zijgroepen
o Als je een spiegelbeeld wilt creëren moeten er 4 verschillende groepen aan
het molecuul zitten.
o Om dit aan te geven plaats je een sterretje (*) bij het C-atoom.
o Als je meerdere C-atomen hebt in een molecuul moet je alles C-atomen
controleren.
• Om onderscheid te kunnen maken tussen twee verschillende stereo-isomeren
worden de letters L en D gebruikt.
• De eiwitten die in de natuur worden opgebouwd bestaan allemaal uit de L-
variant.
• De functionaliteit van aminozuren wordt beïnvloedt door de ruimtelijke
ordening van het aminozuur.
Eigenschappen van aminozuren
• Door de aanwezigheid van een carbonzuurgroep (-COOH) kan het aminozuur zure eigenschappen vertonen. Door
de aanwezigheid van een aminogroep (-NH2) kan het aminozuur ook
basische eigenschappen vertonen.
• Amfoteer: een molecuul dat in water zowel zure als basische
eigenschappen heeft
o Een amfoteer heeft in het molecuul zowel een groep die
positief als een groep die negatief geladen kan zijn
• Afhankelijk van de zuurtegraad van de oplossing heeft een
aminozuur dus netto een positieve lading, een negatieve lading, of
een neutrale lading. De zuurtegraad waarbij een aminozuur netto
geen lading heeft wordt het iso-elektrisch punt ( IEP of pI) genoemd.
• De restgroep van de aminozuren bepaalt mede of de hoogte van de pI.
• Apolaire restgroepen hebben weinig invloed op de pI.
• Aminozuren met een zure restgroep zullen een relatief lage pI hebben.
• Aminozuren met een basische restgroep een hoge pI hebben.
Indeling aminozuren
• Op basis van de voedingskundige aspecten van de aminozuren kan ook de volgende indeling worden gemaakt:
o Essentiele aminozuren: kunnen niet door het menselijk lichaam gemaakt worden en moeten dus in de
voedingseiwitten aanwezig zijn
o Semi-essentiële aminozuren: kunnen wel gemaakt worden door het menselijk lichaam maar als uitgangsstof is
een essentieel aminozuur nodig
o Overige aminozuren: kunnen ook door het menselijk lichaam gemaakt
• Vrij aminozuur: een aminozuur die los in z’n eentje voorkomt.
o Een product met een relatief hoog gehalte aan vrije aminozuren zal gemakkelijker/sneller bederven.
o De vrije aminozuren zijn een voedingsbron voor micro-organismen die daardoor sneller voor bederf
kunnen zorgen.
• Het smeltpunt van aminozuren is hoog, omdat zij in feite een ionrooster kunnen vormen.
• In water is de oplosbaarheid van aminozuren in zijn algemeenheid goed, al hangt de mate oplosbaarheid af van de
aard van de restgroep.
• Mononatruimglutamaat (MSG): is een volle bouillonsmaak, oftewel umami
, Paragraaf 1.3 Dipeptiden en oligopeptiden
• Peptiden kunnen ontstaan ten gevolge van een reactie tussen twee of meerdere aminozuren
• De aminogroep van het ene aminozuur kan reageren met de carbonzuurgroep (carboxylgroep) van het andere
aminozuur, de gevormde binding wordt een peptide/amide binding genoemd
• Bij de vorming van een peptidebinding komt een watermolecuul vrij → condensatiereactie
• Hydrolysereactie: om de peptidebinding te verbreken, heeft een molecuul water nodig.
• Dipeptiden: wanneer 2 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Tripeptiden: wanneer 3 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Oligopeptiden: wanneer 3-4 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Polypeptiden: wanneer 10 of meer aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Het dipeptide in figuur 1.7 kan worden weergegeven als Gly-Gly of GG.
Optische activiteit
Licht (hoef je niet te leren)
• Licht als een golf
• Vanaf de zon bewegen de golven in alle richtingen
• Met filters kun je het licht selecteren dat nog maar in 1 richting op en neer beweegt.
Optische activiteit
• Je hebt een lichtbron waarbij de golven in alle
richtingen bewegen.
• Door het blauwe filteren, filteren we de golven die
alleen van boven naar beneden bewegen.
• Dan hebben we een cel waarin we een bepaalde stof
hebben gebracht, de richting waarin het licht beweegt
gaat langzaam draai zodra die verder door de stof
heen beweegt.
• Optisch actieve stof: een stof die instaat is om de
richting van het licht te draaien.
Wanneer is een molecuul optisch actief?
• Als hij een asymmetrisch koolstof bevat
Wat is links- en rechtsdraaiend?
• Melkzuur is optisch actief (links- en rechtsdraaiend), wat is het verschil:
o Bij de ene zit het in de ene vorm en bij de andere in de andere vorm → de ruimtelijk oriëntatie was anders
Paragraaf 1.4 Samenstelling en structuur van eiwitten
• Eiwit: een polypeptidenketen van 50-100 aminozuren
Functie van eiwitten
• Reactieversnellers (enzymen)
• Opslag van aminozuren
• Beweging (eiwitten zitten in spier zodat wij ons kunnen bewegen)
• Herkenning
Functie van eiwitten in de voeding
• Voedingswaarde
• Structuur geven aan voeding
Hoofdstuk 1 Eiwitten
Paragraaf 1.1 Inleiding Binas: Tabel 67 H1
• Eiwitten worden ook wel proteïnen genoemd
• Eiwit: een polymeer van aminozuren
o Soort aminozuur en de volgorde van het
aminozuur bepalen het soort eiwit.
• Notie aminozuren: begin aan de kant met de NH₂
groep
• Aminozuren bezitten (apart van hun mogelijkheid om
als zuur of als base op te treden) de volgende reactiemogelijkheid: ze kunnen met elkaar reageren. Van de
carbonzuurgroep van het ene molecuul en de aminogroep van een ander molecuul splitst zich een watermolecuul
af, onder de vorming van een nieuwe binding, zie figuur 13.8. Deze verbinding wordt een amide-, of peptidebinding
genoemd.
• Condensatiereactie: als er H₂O wordt gevormd
• Hydrolyse reactie: dan gaat de reactie de andere kant op en wordt H₂O opgenomen
Lengte keten
Paragraaf 1.2 Aminozuren
• Alle aminozuren hebben hetzelfde algemene gedeelte.
• Ze hebben een aminogroep (NH₂) en een zuurgroep (COOH)
• Aminozuren hebben verschillende restgroepen
o De restgroep bepaald wat de eigenschappen van een aminozuur zijn
o Alifatische aminozuren: restgroepen die tot de alkanen behoren (C-atomen en H-atomen)
▪ Apolair karakter
• Van alle aminozuren, met uitzondering van glycine, bestaan twee
verschillende varianten.
• Stereo-isomerie: het bestaan van verschillende ruimtelijke structuren van
hetzelfde molecuul.
o Eigenschappen:
▪ Zelfde molecuulformule
▪ Zelfde structuurformule
▪ Andere ruimtelijke structuur
• Stereo-isomeren: Moleculen met dezelfde molecuulformule, dezelfde
structuurformule, maar een verschillende ruimtelijke structuur.
o Zelfde molecuulformule
o Andere structuurformule
• Ruimtelijke structuur geef je aan met driehoekjes, en de ene H is wat
groter dan de andere.
• Als je een spiegelbeeld wilt creëren moeten er 4 verschillende groepen
aan het molecuul zitten.
,Asymmetrische koolstofatomen
• Moleculen waarvan verschillende stereo-isomeren bestaan hebben één algemeen
kenmerk: Ze bevatten 1 of meer asymmetrische koolstofatomen
• Asymmetrische koolstofatomen: koolstofatomen waaraan 4 verschillende groepen
aan zijn verbonden.
o Is een koolstofatoom met daaraan 4 verschillende zijgroepen
o Als je een spiegelbeeld wilt creëren moeten er 4 verschillende groepen aan
het molecuul zitten.
o Om dit aan te geven plaats je een sterretje (*) bij het C-atoom.
o Als je meerdere C-atomen hebt in een molecuul moet je alles C-atomen
controleren.
• Om onderscheid te kunnen maken tussen twee verschillende stereo-isomeren
worden de letters L en D gebruikt.
• De eiwitten die in de natuur worden opgebouwd bestaan allemaal uit de L-
variant.
• De functionaliteit van aminozuren wordt beïnvloedt door de ruimtelijke
ordening van het aminozuur.
Eigenschappen van aminozuren
• Door de aanwezigheid van een carbonzuurgroep (-COOH) kan het aminozuur zure eigenschappen vertonen. Door
de aanwezigheid van een aminogroep (-NH2) kan het aminozuur ook
basische eigenschappen vertonen.
• Amfoteer: een molecuul dat in water zowel zure als basische
eigenschappen heeft
o Een amfoteer heeft in het molecuul zowel een groep die
positief als een groep die negatief geladen kan zijn
• Afhankelijk van de zuurtegraad van de oplossing heeft een
aminozuur dus netto een positieve lading, een negatieve lading, of
een neutrale lading. De zuurtegraad waarbij een aminozuur netto
geen lading heeft wordt het iso-elektrisch punt ( IEP of pI) genoemd.
• De restgroep van de aminozuren bepaalt mede of de hoogte van de pI.
• Apolaire restgroepen hebben weinig invloed op de pI.
• Aminozuren met een zure restgroep zullen een relatief lage pI hebben.
• Aminozuren met een basische restgroep een hoge pI hebben.
Indeling aminozuren
• Op basis van de voedingskundige aspecten van de aminozuren kan ook de volgende indeling worden gemaakt:
o Essentiele aminozuren: kunnen niet door het menselijk lichaam gemaakt worden en moeten dus in de
voedingseiwitten aanwezig zijn
o Semi-essentiële aminozuren: kunnen wel gemaakt worden door het menselijk lichaam maar als uitgangsstof is
een essentieel aminozuur nodig
o Overige aminozuren: kunnen ook door het menselijk lichaam gemaakt
• Vrij aminozuur: een aminozuur die los in z’n eentje voorkomt.
o Een product met een relatief hoog gehalte aan vrije aminozuren zal gemakkelijker/sneller bederven.
o De vrije aminozuren zijn een voedingsbron voor micro-organismen die daardoor sneller voor bederf
kunnen zorgen.
• Het smeltpunt van aminozuren is hoog, omdat zij in feite een ionrooster kunnen vormen.
• In water is de oplosbaarheid van aminozuren in zijn algemeenheid goed, al hangt de mate oplosbaarheid af van de
aard van de restgroep.
• Mononatruimglutamaat (MSG): is een volle bouillonsmaak, oftewel umami
, Paragraaf 1.3 Dipeptiden en oligopeptiden
• Peptiden kunnen ontstaan ten gevolge van een reactie tussen twee of meerdere aminozuren
• De aminogroep van het ene aminozuur kan reageren met de carbonzuurgroep (carboxylgroep) van het andere
aminozuur, de gevormde binding wordt een peptide/amide binding genoemd
• Bij de vorming van een peptidebinding komt een watermolecuul vrij → condensatiereactie
• Hydrolysereactie: om de peptidebinding te verbreken, heeft een molecuul water nodig.
• Dipeptiden: wanneer 2 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Tripeptiden: wanneer 3 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Oligopeptiden: wanneer 3-4 aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Polypeptiden: wanneer 10 of meer aminozuren aan elkaar zijn verbonden
• Het dipeptide in figuur 1.7 kan worden weergegeven als Gly-Gly of GG.
Optische activiteit
Licht (hoef je niet te leren)
• Licht als een golf
• Vanaf de zon bewegen de golven in alle richtingen
• Met filters kun je het licht selecteren dat nog maar in 1 richting op en neer beweegt.
Optische activiteit
• Je hebt een lichtbron waarbij de golven in alle
richtingen bewegen.
• Door het blauwe filteren, filteren we de golven die
alleen van boven naar beneden bewegen.
• Dan hebben we een cel waarin we een bepaalde stof
hebben gebracht, de richting waarin het licht beweegt
gaat langzaam draai zodra die verder door de stof
heen beweegt.
• Optisch actieve stof: een stof die instaat is om de
richting van het licht te draaien.
Wanneer is een molecuul optisch actief?
• Als hij een asymmetrisch koolstof bevat
Wat is links- en rechtsdraaiend?
• Melkzuur is optisch actief (links- en rechtsdraaiend), wat is het verschil:
o Bij de ene zit het in de ene vorm en bij de andere in de andere vorm → de ruimtelijk oriëntatie was anders
Paragraaf 1.4 Samenstelling en structuur van eiwitten
• Eiwit: een polypeptidenketen van 50-100 aminozuren
Functie van eiwitten
• Reactieversnellers (enzymen)
• Opslag van aminozuren
• Beweging (eiwitten zitten in spier zodat wij ons kunnen bewegen)
• Herkenning
Functie van eiwitten in de voeding
• Voedingswaarde
• Structuur geven aan voeding
