samenvatting oefensessie 2: enzymologie

Vragenlijst 1

1. Bespreek de vorming van het substraat-enzym complex, welke interacties
stabiliseren het complex? 1.5.1 + 1.5.3 + 2.3.2

 We hebben 2 modellen voor de enzym-substraat interactie: lock-and-key model
en induced fit model

 Vijf bindingstypes komen tussen in de vorming van een enzym-substraat
complex: de waterstofbrug, de elektrostatische interactie, de hydrofobe interactie,
overdracht van lading en de coördinatieve binding.





2. Wat is het verschil tussen het sequentieel model (KNF) en het concerted model
(MWC) van allosterie? 6.1.2.4

 Bij KNF: alle subunits gaan geleidelijk aan van T naar R of van R naar T (één per
één van conformatie veranderen)
 Bij MWC: alles of niets (alle subeenheden in T of in R)
 zowel bij KNF als bij MWC is er altijd een evenwicht tussen T en R en dat
evenwicht wordt verstoord en verschoven door een effector

3. Hoe noemt men een enzym dat een eiwit fosforyleert en wat is de voornaamste
fosfaatdonor? 5.1

Kinase; ATP

4. Bespreek de activatie van PKA. 6.1.3

 Cyclisch AMP activeert proteïne kinase A (=PKA)
 Cyclisch AMP bindt op PKA en ondergaat een conformatieverandering waardoor
het echte substraat kan binden en het kan het echte substraat fosforyleren
 PKA is een kinase dat eiwitten fosforyleert met een specifieke substraatsequentie:
R – R – X – S/T – Z (waarbij X = klein AZ, Z = groot en hydrofoob AZ)
 4 subeenheden: 2R en 2C: (reactie van verteerenzyme)




 links zijn de 2 C’s inactief en rechts zijn ze actief

5. Wat zijn zymogenen. Geef ook een voorbeeld. 6.1.4

Het zijn inactieve precursoren en een voorbeeld is pepsinogen.

, 6. Wat is een G-proteïne en hoe wordt die geactiveerd. 7.3.2

 Het is een proteine dat een nucleotide kan binden
 Guanyl nucleotide-bindend proteïne

 Ligand binding aan 7TM receptoren leidt tot de activatie van G- proteïnen
 De activatie van G proteïne stimuleert de activiteit van adenylaat cyclase
 Niet- actieve vorm : GDP is gebonden aan eiwit; G proteïne komt voor als
heterotrimeer, bestaande uit α, β en γ subeenheden
1. De α subeenheid (Gα)
- Bindt het nucleotide
- Universele bindingsplaats voor nucleotiden
2. De β subeenheid bevat vooral β sheets
3. De γ subeenheid bevat een paar α helixen die zich rond de β subeenheid
bevinden
 hormoon receptor complex interageert met het heterotrimere G-proteïne 
nucelotidebindingsite opent  GDP komt vrij  vrije GTP kan binden  de α
subeenheid dissocieert spontaan van het βγ dimeer (Gβγ ) door de
opgetreden conformationele veranderingen (sterke binding tussen GTP en Gα) 
De dissociatie van het heterotrimeer in de Gα en Gβγ subeenheden geeft het
signaal door

7. Wat is de functie van fosfolipase C. 7.3.3.2

Fosfolipase C knipt PIP2 in IP3 en in Diacylglycerol (2 boodschappers)

8. Welke tweede boodschapper activeert proteïne kinase C

DAG = diacylglycerol

9. Wat is een fosfaat transfer potentiaal en wat is de basis van het hoge fosfaat transfer
potentiaal van ATP 8.3.1

 zegt iets over de energie/makkelijkheid waarmee fosfaat is afgesplitst
 = de potentie van een molecule om een fosfaat groep te transferen
 basis  stabiliteit van de producten: meer resonantie, beter oplosbaar in water, … 
1. hogere resonantiestabiliteit
2. elektrostatische repulsie
3. solvatatie

10. Welke carrier is CoA en waarom is dit nodig? 8.4.1

Co-enzymA (Co-A): carrier van acyl groepen of acetylgroepen en dat is nodig voor hoge
energetische binding (thio-ester binding) en voor de acetylgroep is het om de verzuring
tegen te gaan of ook voor micelvorming tegen te gaan