Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren,
peptiden en eiwitten
Biochemie – Peter Ponsaerts
De levensloop van eiwitten
Transcriptie: DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper RNA) in de nucleus
Alle eiwitten worden op het niveau van DNA gecodeerd
Door transcriptie wordt dit DNA afgeschreven naar een boodschapper RNA
Translatie: mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren (eiwit)
Degeneratie: oude/beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare
aminozuren in het cytoplasma
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van één bepaald eiwit te vervangen in
een cel (structuur versus signaaleiwit) De tijd van elk eiwit is verschillend.
Structuur-eiwitten hebben een lange half-waarde tijd want deze eiwitten zijn van
groot belang voor de structuur dus mogen niet zomaar gaan verdwijnen
Signaaleiwitten hebben een korte half waarde tijd omdat bepaalde signalen ook maar
kort mogen plaatsgrijpen
Structuur van een aminozuur
Aminozuur is de basis (bouwsteen) van een eiwit
Aminozuren à peptideketen à eiwit
Opbouw van een aminozuur:
- Centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
- Een zwak zure carboxylgroep (COOH)
- Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren (uitzondering proline:
iminogroep (NH))
- Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt à geeft aan welk type
aminozuur het is
,Er zijn 20 aminozuren nodig om een eiwit te vormen, in 19 van de 20 gevallen is er een
aminogroep
Bij proline is er een iminogroep
In het lichaam komt een aminozuur niet zo voor vanwege de pH 7 die aanwezig is in het
lichaam
à In het lichaam is er de zwitterion
Structuur van een aminozuur bij pH 7
De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
- Een negatief geladen caboxylaatgroep (COO-) (COOH à COO- + H+)
- Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren (NH2 + H+ à
NH3+) (uitzondering proline: blijft iminogroep)
Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur
De aanduiding van een aminozuur kan op verschillende manieren gebeuren:
- Volledige naam
- 3 letterafkorting
- 1 letterafkorting (hoofdletter)
Door de specifieke R-groep ontstaan er bepaalde eigenschappen:
- Hydrofobe aminozuren = afkeer van water (algemeen binnenkant eiwit) = polair
- Hydrofiele aminozuren = aantrekking water (algemeen buitenkant eiwit) = apolair
,Opbouw van eiwitten
Er zijn 4 niveaus van eiwitstructuur
1. Primaire structuur: lineaire aminozuurketen (is nog geen eiwit, maar kan functioneel
zijn bv insuline)
Verschillende aminozuren worden aan elkaar geschakeld
= Peptideketen
2. Secundaire structuur: vorming van specifieke structuren/patronen in een
aminozuurketen
3. Tertiaire structuur: opgevouwen eiwitstructuur (functioneel eiwit)
Vanaf tertiaire structuur is er een functioneel eiwit
4. Quartaire structuur: complexe oligomere eiwitstructuren (functioneel eiwitcomplex)
(meerdere tertiaire structuren aan elkaar gehangen)
Combinatie van verschillende individuele/tertiaire eiwitten tot een groter functioneel
eiwit
Primaire structuur van eiwitten
Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
Binding gebeurt in het ribosoom + er wordt een watermolecule afgesplitst
Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra,
penta,… (bv dipeptide)
Van 10 tot 20 residuen: oligopeptide
Meer dan 20 residuen: polypeptide
Peptide keten = bestaande uit aminozuren
Secundaire structuur van eiwitten
Drie belangrijke secundaire structuren:
- Alfa-helix
- Blad structuur
- Omgekeerde draai
Structuren worden (alleen) bijeengehouden door niet-covelente waterstofbruggen
N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
, Tertiaire structuur van eiwitten
Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
Secundaire structuur plooit samen tot tertiaire
Verschillende interacties die kunnen gebeuren:
- Hydrofobe
- Disulfide
- Ionisch
Voorbeelden van interacties:
- Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
Covalente binding tussen twee -CH2SH restgroepen (cysteïne residuen)
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
Aantrekken of afstoten
- Hydrofobe interacties
Keren zich af van een waterig milieu
Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren (polypeptide keten van 153 aminozuren)
- De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alfa-helixen
- De 8 alfa-helixen vormen een tertiaire structuur tot een klein eiwit
- In het midden van de 8 afla-helixen is er een bindingsplaats voor een heemgroep
(ijzer voor binden van zuurstof)
à Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.
Quartaire structuur van eiwitten
Combinatie van individuele subunits (individuele eiwitten in tertiaire structuur) tot een
functioneel oligomerisch eiwit
Quartaire structuur ontstaat door niet-covelente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties.
Het contractiele eiwit myosine bestaat uit 6 subunits (6 individueel opgevouwen
polypeptideketens = 6 eiwitten met tertiaire structuur) (hexameer):
- 2 zware myosine ketens
- 2 essentiële lichte ketens
- 2 regulerende ketens
peptiden en eiwitten
Biochemie – Peter Ponsaerts
De levensloop van eiwitten
Transcriptie: DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper RNA) in de nucleus
Alle eiwitten worden op het niveau van DNA gecodeerd
Door transcriptie wordt dit DNA afgeschreven naar een boodschapper RNA
Translatie: mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren (eiwit)
Degeneratie: oude/beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare
aminozuren in het cytoplasma
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van één bepaald eiwit te vervangen in
een cel (structuur versus signaaleiwit) De tijd van elk eiwit is verschillend.
Structuur-eiwitten hebben een lange half-waarde tijd want deze eiwitten zijn van
groot belang voor de structuur dus mogen niet zomaar gaan verdwijnen
Signaaleiwitten hebben een korte half waarde tijd omdat bepaalde signalen ook maar
kort mogen plaatsgrijpen
Structuur van een aminozuur
Aminozuur is de basis (bouwsteen) van een eiwit
Aminozuren à peptideketen à eiwit
Opbouw van een aminozuur:
- Centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
- Een zwak zure carboxylgroep (COOH)
- Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren (uitzondering proline:
iminogroep (NH))
- Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt à geeft aan welk type
aminozuur het is
,Er zijn 20 aminozuren nodig om een eiwit te vormen, in 19 van de 20 gevallen is er een
aminogroep
Bij proline is er een iminogroep
In het lichaam komt een aminozuur niet zo voor vanwege de pH 7 die aanwezig is in het
lichaam
à In het lichaam is er de zwitterion
Structuur van een aminozuur bij pH 7
De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
- Een negatief geladen caboxylaatgroep (COO-) (COOH à COO- + H+)
- Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren (NH2 + H+ à
NH3+) (uitzondering proline: blijft iminogroep)
Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur
De aanduiding van een aminozuur kan op verschillende manieren gebeuren:
- Volledige naam
- 3 letterafkorting
- 1 letterafkorting (hoofdletter)
Door de specifieke R-groep ontstaan er bepaalde eigenschappen:
- Hydrofobe aminozuren = afkeer van water (algemeen binnenkant eiwit) = polair
- Hydrofiele aminozuren = aantrekking water (algemeen buitenkant eiwit) = apolair
,Opbouw van eiwitten
Er zijn 4 niveaus van eiwitstructuur
1. Primaire structuur: lineaire aminozuurketen (is nog geen eiwit, maar kan functioneel
zijn bv insuline)
Verschillende aminozuren worden aan elkaar geschakeld
= Peptideketen
2. Secundaire structuur: vorming van specifieke structuren/patronen in een
aminozuurketen
3. Tertiaire structuur: opgevouwen eiwitstructuur (functioneel eiwit)
Vanaf tertiaire structuur is er een functioneel eiwit
4. Quartaire structuur: complexe oligomere eiwitstructuren (functioneel eiwitcomplex)
(meerdere tertiaire structuren aan elkaar gehangen)
Combinatie van verschillende individuele/tertiaire eiwitten tot een groter functioneel
eiwit
Primaire structuur van eiwitten
Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep
Binding gebeurt in het ribosoom + er wordt een watermolecule afgesplitst
Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra,
penta,… (bv dipeptide)
Van 10 tot 20 residuen: oligopeptide
Meer dan 20 residuen: polypeptide
Peptide keten = bestaande uit aminozuren
Secundaire structuur van eiwitten
Drie belangrijke secundaire structuren:
- Alfa-helix
- Blad structuur
- Omgekeerde draai
Structuren worden (alleen) bijeengehouden door niet-covelente waterstofbruggen
N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
, Tertiaire structuur van eiwitten
Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
Secundaire structuur plooit samen tot tertiaire
Verschillende interacties die kunnen gebeuren:
- Hydrofobe
- Disulfide
- Ionisch
Voorbeelden van interacties:
- Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
Covalente binding tussen twee -CH2SH restgroepen (cysteïne residuen)
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
Aantrekken of afstoten
- Hydrofobe interacties
Keren zich af van een waterig milieu
Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren (polypeptide keten van 153 aminozuren)
- De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alfa-helixen
- De 8 alfa-helixen vormen een tertiaire structuur tot een klein eiwit
- In het midden van de 8 afla-helixen is er een bindingsplaats voor een heemgroep
(ijzer voor binden van zuurstof)
à Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.
Quartaire structuur van eiwitten
Combinatie van individuele subunits (individuele eiwitten in tertiaire structuur) tot een
functioneel oligomerisch eiwit
Quartaire structuur ontstaat door niet-covelente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties.
Het contractiele eiwit myosine bestaat uit 6 subunits (6 individueel opgevouwen
polypeptideketens = 6 eiwitten met tertiaire structuur) (hexameer):
- 2 zware myosine ketens
- 2 essentiële lichte ketens
- 2 regulerende ketens
