Hoofdstuk 13 Eiwitten, de werktuigen van het leven
Huid, haar, ogen, alles wat je aan de buitenkant van iemand ziet, het zijn
allemaal eiwitten. Het menselijk lichaam bestaat voor 60 tot 80% uit
water, afhankelijk van de leeftijd. Omdat je geen reserve-eiwitten kunt
opslaan, moeten ze in voldoende maten in je voedsel aanwezig zijn.
§13.2 De functies van eiwitten
Eiwitten spelen vrijwel alle levensprocessen een sleutelrol. Functies van
eiwitten op celniveau is de opbouw cellen, het transport van stoffen via
het celmembraan en het opvangen van signalen door de cel
(communicatie): receptor eiwitten buitenkant van de cel. Functies van
eiwitten op orgaanniveau: de opbouw van weefsels en organen, bij
dierensoorten als insecten en spinnen gebruiken eiwitten om hun cocons
en webben te maken en voor hun uitwendige skelet. Belangrijke functies
op systeemniveau: zenuwstelsel, de spierwerking, stoffentransport,
afweer, enzymenwerking, hormonale werking en bloedstolling.
§13.3 Aminozuren
Alle eiwitten hebben zelfde bouwplan: ze bestaan uit een keten van
aminozuren. Aminozuren komen in drie opzichten (20 varianten) met
elkaar overeen: ze bezitten een hoofdketen (bestaat uit een C-atoom) en
twee zijketens (1 is carboxygroep -COOH en 2 is aminogroep -NH2) die aan
weerzijden van de hoofdketen
vastgekoppeld zitten. Elk type
aminozuur heeft een kenmerkende
restgroep.
Wanneer aminozuren aan elkaar
gekoppeld worden, vormt de
carboxygroep (zuur) een binding met de
aminogroep (basisch). Dit is een covalente binding waarbij water gevormd
wordt en -C van het ene aminozuur gebonden aan de -N van het volgende
aminozuur. Deze binding heet peptidebinding.
§13.4 De ruimtelijke vorm van eiwitten
Nadat een eiwit in de cel is gemaakt, vouwt het zich spontaan in kluwen, die
kenmerkend zijn voor zijn functie. Wanneer je eiwit ontrafeld, krijg je vier
niveaus: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Structuren van een eiwit
De primaire structuur (vastgelegd in genetische info in chromosomen) van
een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde in de keten. Een heel
kleine verandering in de primaire structuur kan de vorm en functie van het
eiwit enorm beïnvloeden.
Als hemoglobine de neiging heeft om te kristalliseren raken bloedcellen
vervormd tot een ‘sikkel’-vorm cellen kunnen minder goed zuurstof
opnemen of klonteren soms aan elkaar, waardoor de bloedstroom
gehinderd wordt.
De lange ketens kunnen in meerdere spiralen ineengestrengeld en
onderling met elkaar verboden zijn onder meer door waterstofbruggen
tussen de amino- en carboxygroepen. Deze ineengestrengelde vorm met
de waterstofbruggen wordt de secundaire structuur genoemd (mooie
spiraal, alfahelix en bètaplaat)
Door zowel deze waterstof- als zwavelbruggen ontstaat een ruimtelijke
vorm die de tertiaire structuur heet. Die bepaalt de precieze ruimtelijke
Huid, haar, ogen, alles wat je aan de buitenkant van iemand ziet, het zijn
allemaal eiwitten. Het menselijk lichaam bestaat voor 60 tot 80% uit
water, afhankelijk van de leeftijd. Omdat je geen reserve-eiwitten kunt
opslaan, moeten ze in voldoende maten in je voedsel aanwezig zijn.
§13.2 De functies van eiwitten
Eiwitten spelen vrijwel alle levensprocessen een sleutelrol. Functies van
eiwitten op celniveau is de opbouw cellen, het transport van stoffen via
het celmembraan en het opvangen van signalen door de cel
(communicatie): receptor eiwitten buitenkant van de cel. Functies van
eiwitten op orgaanniveau: de opbouw van weefsels en organen, bij
dierensoorten als insecten en spinnen gebruiken eiwitten om hun cocons
en webben te maken en voor hun uitwendige skelet. Belangrijke functies
op systeemniveau: zenuwstelsel, de spierwerking, stoffentransport,
afweer, enzymenwerking, hormonale werking en bloedstolling.
§13.3 Aminozuren
Alle eiwitten hebben zelfde bouwplan: ze bestaan uit een keten van
aminozuren. Aminozuren komen in drie opzichten (20 varianten) met
elkaar overeen: ze bezitten een hoofdketen (bestaat uit een C-atoom) en
twee zijketens (1 is carboxygroep -COOH en 2 is aminogroep -NH2) die aan
weerzijden van de hoofdketen
vastgekoppeld zitten. Elk type
aminozuur heeft een kenmerkende
restgroep.
Wanneer aminozuren aan elkaar
gekoppeld worden, vormt de
carboxygroep (zuur) een binding met de
aminogroep (basisch). Dit is een covalente binding waarbij water gevormd
wordt en -C van het ene aminozuur gebonden aan de -N van het volgende
aminozuur. Deze binding heet peptidebinding.
§13.4 De ruimtelijke vorm van eiwitten
Nadat een eiwit in de cel is gemaakt, vouwt het zich spontaan in kluwen, die
kenmerkend zijn voor zijn functie. Wanneer je eiwit ontrafeld, krijg je vier
niveaus: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Structuren van een eiwit
De primaire structuur (vastgelegd in genetische info in chromosomen) van
een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde in de keten. Een heel
kleine verandering in de primaire structuur kan de vorm en functie van het
eiwit enorm beïnvloeden.
Als hemoglobine de neiging heeft om te kristalliseren raken bloedcellen
vervormd tot een ‘sikkel’-vorm cellen kunnen minder goed zuurstof
opnemen of klonteren soms aan elkaar, waardoor de bloedstroom
gehinderd wordt.
De lange ketens kunnen in meerdere spiralen ineengestrengeld en
onderling met elkaar verboden zijn onder meer door waterstofbruggen
tussen de amino- en carboxygroepen. Deze ineengestrengelde vorm met
de waterstofbruggen wordt de secundaire structuur genoemd (mooie
spiraal, alfahelix en bètaplaat)
Door zowel deze waterstof- als zwavelbruggen ontstaat een ruimtelijke
vorm die de tertiaire structuur heet. Die bepaalt de precieze ruimtelijke
