1. Overzicht doelstellingen metabolisme
Energie en leven
Doelstelling/ begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking/ voorbeeld
ATP bestaat uit adenine, ribose
en 3 fosfaatgroepen. De
ATP (adenosinetrifosfaat) is een ATP drijft cellulaire arbeid via
hydrolyse van ATP → ADP + Pi is
ATP als energiedrager nucleotide dat energie tijdelijk energiekoppeling (bv. Na⁺/K⁺-pomp,
exergonisch en levert energie die
opslaat in fosfaatbindingen spiersamentrekking, biosynthese).
gekoppeld wordt aan
endergonische processen
Energie uit ATP-hydrolyse wordt
gebruikt om reacties met een Zonder ATP zouden veel biologische
Hoe ATP cellulaire arbeid ATP koppelt energie vrijmakende
positieve ΔG toch te laten reacties thermodynamisch onmogelijk
drijft aan energie verbruikende reacties
verlopen. Vaak via fosforylering zijn.
van een substraat of eiwit.
Ze verlagen de activeringsenergie
door een enzym-
Enzymen zijn biologische substraatcomplex te vormen, Enzymen versnellen reacties maar
Enzym
katalysatoren (meestal eiwitten) zonder zelf verbruikt te worden veranderen het evenwicht niet.
en zonder de ΔG van de reactie te
veranderen.
Substraat bindt aan actief
Proces waarbij een enzym een centrum → ES-complex → Sleutel-slotmodel en induced-fitmodel
Enzymwerking (algemeen)
substraat omzet in product product komt vrij → enzym is zijn verklaringsmodellen.
opnieuw beschikbaar.
Het actieve centrum is
Eigenschap waarbij een enzym
complementair in vorm en Urease werkt enkel op ureum, niet op
Substraatspecificiteit enkel één (of enkele) specifieke
chemische eigenschappen aan andere moleculen.
substraten herkent
het substraat.
Afhankelijk van
Snelheid waarmee een enzym een enzymconcentratie, Wordt uitgedrukt via parameters zoals
Katalytische activiteit
substraat omzet in product substraatconcentratie en Vmax. ( pH en T vooral invloed)
optimale omstandigheden
Beschrijft de relatie tussen
Studie van de snelheid van reactiesnelheid en Basis voor het begrijpen van regulatie
Enzymkinetiek
enzymatische reacties substraatconcentratie (Michaelis- en inhibitie.
Menten-kinetiek).
Wordt bereikt wanneer alle
Maximale reactiesnelheid van een
Vmax actieve centra verzadigd zijn met Evenredig met enzymconcentratie.
enzym
substraat.
Km (Michaelis-constante) Substraatconcentratie waarbij v = Maatstaf voor de affiniteit van Verandert bij competitieve inhibitie.
, Doelstelling/ begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking/ voorbeeld
enzym voor substraat: lage Km =
½ Vmax
hoge affiniteit.
Invloedsfactor: Bij lage [S]: snelheid stijgt lineair;
Invloed van [S] op reactiesnelheid Michaelis-Menten-curve.
substraatconcentratie bij hoge [S]: verzadiging → Vmax.
Invloedsfactor: Meer enzym → hogere Vmax, Km
Hoeveelheid beschikbaar enzym Belangrijk bij regulatie via genexpressie.
enzymconcentratie blijft gelijk.
Hogere T → hogere snelheid tot
Temperatuur beïnvloedt
Invloedsfactor: temperatuur optimum; te hoge T → Humane enzymen: optimum rond 37°C.
kinetische energie
denaturatie.
Afwijkende pH verandert
pH beïnvloedt ionisatie van
Invloedsfactor: pH structuur van actief centrum → Pepsine: optimaal pH 2; trypsine: pH 8.
aminozuren
verminderde activiteit.
Inhibitor concurreert met Verhoogt Km (meer substraat Kan worden opgeheven door ↑
Competitieve inhibitie
substraat voor actief centrum nodig), Vmax blijft gelijk. substraatconcentratie.
Inhibitor bindt op andere plaats Verandert enzymstructuur →
Allosterische inhibitie Verlaagt Vmax, Km vaak onveranderd.
dan actief centrum verminderde activiteit.
Activator bindt allosterisch en Stabiliseert actieve conformatie
Allosterische activatie Belangrijk in metabole regulatie.
verhoogt activiteit van enzym.
Eindproduct van een pathway Voorkomt overproductie van Klassiek bij biosynthesepathways (bv.
Feedback-inhibitie
remt een vroeg enzym metabolieten. aminozuren).
Spectrofotometrische Meting van enzymactiviteit via Verandering in absorptie (ΔA/tijd)
Gebruikt om v, Km en Vmax te bepalen.
bepaling lichtabsorptie is maat voor reactiesnelheid.
Grafische weergave Michaelis-Menten-curve en Inhibitie herken je aan verandering in
Visualisatie van enzymreacties
enzymkinetiek Lineweaver-Burk-plot. helling/snijpunten.
Invloed van inhibitie op Inhibitoren veranderen kinetische Competitief: Km ↑, Vmax =;
kinetiek parameters allosterisch: Vmax ↓.
Glycolyse: cytosol; citroenzuurcyclus:
Enzymen zijn specifiek Compartimentering verhoogt mitochondrium. En zorgt ervoor dat de
Lokalisatie van enzymen
gelokaliseerd in de cel efficiëntie en controle. cel zichzelf niet afbreekt of andere
processen
Controle van metabolisme Enzymen bepalen flux door Regulatie via allosterie,
Sleutelenzymen zijn vaak irreversibel.
door enzymen metabole pathways fosforylering, genexpressie.
Spijsvertering
Doelstelling / begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking / voorbeeld
Verwerking van voedsel Reeks opeenvolgende Bestaat uit: ingestie → vertering
(globaal) stappen waarbij voedsel → absorptie → transport →
Energie en leven
Doelstelling/ begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking/ voorbeeld
ATP bestaat uit adenine, ribose
en 3 fosfaatgroepen. De
ATP (adenosinetrifosfaat) is een ATP drijft cellulaire arbeid via
hydrolyse van ATP → ADP + Pi is
ATP als energiedrager nucleotide dat energie tijdelijk energiekoppeling (bv. Na⁺/K⁺-pomp,
exergonisch en levert energie die
opslaat in fosfaatbindingen spiersamentrekking, biosynthese).
gekoppeld wordt aan
endergonische processen
Energie uit ATP-hydrolyse wordt
gebruikt om reacties met een Zonder ATP zouden veel biologische
Hoe ATP cellulaire arbeid ATP koppelt energie vrijmakende
positieve ΔG toch te laten reacties thermodynamisch onmogelijk
drijft aan energie verbruikende reacties
verlopen. Vaak via fosforylering zijn.
van een substraat of eiwit.
Ze verlagen de activeringsenergie
door een enzym-
Enzymen zijn biologische substraatcomplex te vormen, Enzymen versnellen reacties maar
Enzym
katalysatoren (meestal eiwitten) zonder zelf verbruikt te worden veranderen het evenwicht niet.
en zonder de ΔG van de reactie te
veranderen.
Substraat bindt aan actief
Proces waarbij een enzym een centrum → ES-complex → Sleutel-slotmodel en induced-fitmodel
Enzymwerking (algemeen)
substraat omzet in product product komt vrij → enzym is zijn verklaringsmodellen.
opnieuw beschikbaar.
Het actieve centrum is
Eigenschap waarbij een enzym
complementair in vorm en Urease werkt enkel op ureum, niet op
Substraatspecificiteit enkel één (of enkele) specifieke
chemische eigenschappen aan andere moleculen.
substraten herkent
het substraat.
Afhankelijk van
Snelheid waarmee een enzym een enzymconcentratie, Wordt uitgedrukt via parameters zoals
Katalytische activiteit
substraat omzet in product substraatconcentratie en Vmax. ( pH en T vooral invloed)
optimale omstandigheden
Beschrijft de relatie tussen
Studie van de snelheid van reactiesnelheid en Basis voor het begrijpen van regulatie
Enzymkinetiek
enzymatische reacties substraatconcentratie (Michaelis- en inhibitie.
Menten-kinetiek).
Wordt bereikt wanneer alle
Maximale reactiesnelheid van een
Vmax actieve centra verzadigd zijn met Evenredig met enzymconcentratie.
enzym
substraat.
Km (Michaelis-constante) Substraatconcentratie waarbij v = Maatstaf voor de affiniteit van Verandert bij competitieve inhibitie.
, Doelstelling/ begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking/ voorbeeld
enzym voor substraat: lage Km =
½ Vmax
hoge affiniteit.
Invloedsfactor: Bij lage [S]: snelheid stijgt lineair;
Invloed van [S] op reactiesnelheid Michaelis-Menten-curve.
substraatconcentratie bij hoge [S]: verzadiging → Vmax.
Invloedsfactor: Meer enzym → hogere Vmax, Km
Hoeveelheid beschikbaar enzym Belangrijk bij regulatie via genexpressie.
enzymconcentratie blijft gelijk.
Hogere T → hogere snelheid tot
Temperatuur beïnvloedt
Invloedsfactor: temperatuur optimum; te hoge T → Humane enzymen: optimum rond 37°C.
kinetische energie
denaturatie.
Afwijkende pH verandert
pH beïnvloedt ionisatie van
Invloedsfactor: pH structuur van actief centrum → Pepsine: optimaal pH 2; trypsine: pH 8.
aminozuren
verminderde activiteit.
Inhibitor concurreert met Verhoogt Km (meer substraat Kan worden opgeheven door ↑
Competitieve inhibitie
substraat voor actief centrum nodig), Vmax blijft gelijk. substraatconcentratie.
Inhibitor bindt op andere plaats Verandert enzymstructuur →
Allosterische inhibitie Verlaagt Vmax, Km vaak onveranderd.
dan actief centrum verminderde activiteit.
Activator bindt allosterisch en Stabiliseert actieve conformatie
Allosterische activatie Belangrijk in metabole regulatie.
verhoogt activiteit van enzym.
Eindproduct van een pathway Voorkomt overproductie van Klassiek bij biosynthesepathways (bv.
Feedback-inhibitie
remt een vroeg enzym metabolieten. aminozuren).
Spectrofotometrische Meting van enzymactiviteit via Verandering in absorptie (ΔA/tijd)
Gebruikt om v, Km en Vmax te bepalen.
bepaling lichtabsorptie is maat voor reactiesnelheid.
Grafische weergave Michaelis-Menten-curve en Inhibitie herken je aan verandering in
Visualisatie van enzymreacties
enzymkinetiek Lineweaver-Burk-plot. helling/snijpunten.
Invloed van inhibitie op Inhibitoren veranderen kinetische Competitief: Km ↑, Vmax =;
kinetiek parameters allosterisch: Vmax ↓.
Glycolyse: cytosol; citroenzuurcyclus:
Enzymen zijn specifiek Compartimentering verhoogt mitochondrium. En zorgt ervoor dat de
Lokalisatie van enzymen
gelokaliseerd in de cel efficiëntie en controle. cel zichzelf niet afbreekt of andere
processen
Controle van metabolisme Enzymen bepalen flux door Regulatie via allosterie,
Sleutelenzymen zijn vaak irreversibel.
door enzymen metabole pathways fosforylering, genexpressie.
Spijsvertering
Doelstelling / begrip Definitie Uitleg (begrip + mechanisme) Opmerking / voorbeeld
Verwerking van voedsel Reeks opeenvolgende Bestaat uit: ingestie → vertering
(globaal) stappen waarbij voedsel → absorptie → transport →
