Samenvatting Les 2 Enzym Inhibitie | Biochemie | Plantijn Hogeschool | 2025/26

Les 2 enzym

Inhibitie

= verlagen reactiesnelheid

• # mechanismen:

• Binding met actieve site blokkeren (compitieve inhibitor)

• Activiteit van actieve site verlagen (niet competitieve inhibitor)

• Chemische reacties / covalente binding (irreversiebele
inhibitie)

• Omgevingsfactoren veranderen (pH en T)

• Belang van inhibitoren:

• Regulatiemechanismen

• Medicatie

• Biologisch inzicht



-medicaties zelden beoordeeld op 100% activiteit, maar eerder op 50%
activiteit, als we op enzymen inwerken wordt de IC50 vaak vervangen door
de Ki.



• Onderverdeling:

• (Ir)Reversiebel

• Plaats van interactie

• Molecuultype

• Regulatiemechanisme



Reversiebel/Ireversiebel

irreversiebel= onomkeerbaar proces, enzym geactiveerd door hitte /
chemische reacties op het actieve centrum

-wnr alle enzymmolecullen gereageerd hebben met inhibitor-> alle
enzymactiviteit stopgezet

Covalente binding:

Vb loodintoxicatie =Vroeger: loodverf, waterleiding met lood
1

, Nu: Industrie ( verontreiniging: bv. Umicore in Hoboken), makeup

-competitief bv Sarin->gifgas, Sarin is een irreversiebele inhibitor  alle
enzyme die reeds geïnhibeerd zijn, blijven dit ook

-niet competitief bv zware metalen




reversiebel= enzym geactiveerd door niet-covalente binding van
inhibitoren, gekenmerkt door evenwichtsinstelling tussen enzym en
inhibitor

-bestaat uit competitieve en niet competitieve inhibitie

Plaats van interactie Competitieve inhibitie:
-Competitief =inhibitor gelijkt op het substraat en bindt op de
-Niet-competitief actieve site

Competitieve inhibitie  Reactiesnelheid daalt omdat er minder
substraat op enzym kan binden

K’M > KM <-> V’max = Vmax

-K’m wordt groter: (S) moet hoger zijn om
dezelfde snelheid te behouden,



-inhibibitie opgeheven bij

[I] >> [S]  Geen reactie

[I] ≈ [S]  Verminderde reactie, vereist hogere
V max
substraat concentratie om Vmax en te
2
bereiken

[I] << [S]  Geen/weinig inhibitie




2