Samenvatting Hoofdstuk 3 - Biochemie

Hoofdstuk 3: AZ, Peptiden en proteïnen


1.Aminozuren
Proteïnen zijn gevormd door het aaneenkoppelen van AZ waarbij het AZ zijn H -groep verliest.
Proteïnen kunnen worden afgebroken (hydrolyse) op verschillende manieren. Een AZ bestaat
uit een carboxylgroep (CG), een aminogroep (AG) e n een restgroep (R) dat aan het alfa -C
gebonden is. We onderscheiden 20 AZ die de basis zijn voor eiwitten maar er zijn talrijke
andere AZ in de natuur.

AZ hebben gem structuureigenschappen


Alle 20 van de AZ zijn alfa -aminozuren. Zowel de CG al de AG zijn gebonden aan hetzelfde C -
atoom (alfa -C). Ze verschille n in hun zijketens of restgroepen. Deze verschillen in structuur,
grootte en elektrische lading wat de oplosbaarheid in water beïnvloed.
Voor 19 van de 20 AZ is het alfa -C gebonden aan 4 verschillende groepen waarbij glycine de
uitzondering is omdat zijn restgroep een H -atoom is. Het alfa -C is dus een chiraal centrum.
Door de tetraëderstructuur van een AZ, kunnen de 4 verschillende groepen 2 unieke spatiale
schikkingen vormen. AZ hebben dus 2 mogelijke stereoismere vormen. Omdat het
spiegelbeelden zijn die niet superponeerbaar zijn worden ze enantiomeren genoemd.




Alle moleculen met een chiraal centrum zijn optisch actief. Ze kunnen dus het veld van
gepolariseerd licht roteren. A Z hebben een D/L -configuratie die gebaseerd is op
glyceraldehyde. Bij L -AZ is de AG links, bij D -AZ is de AG rechts. De L -vorm komt het meest voor
in de natuur door selectie en toeval.

AZ kunnen worden ingedeeld obv. de R-groep


Ze worden opgedeeld op basis van de polariteit, de ionisatie en de grootte van de R -groep. Er
zijn 5 groepen:

• apolaire , alifatische R -groep
• aromatisch R-groep
• polair , niet -geladen R -groep
• polair positief geladen R -groep
• polair negatief geladen R -groep

, 1. APOLAIRE, ALIFATISCHE R -GROEP
▪ Gly (G), Ala (A), Pr o (P), Val (V), Leu (L), Iso (I) en Met (M)
▪ Ze dragen bij aan d e stabiliteit doordat ze hydrofobe interacties aangaan
▪ Methionine: heeft een apolaire thioether groep, er is enige polariteit door de S -
groep die wel elektronen uit de structuur trekt
▪ Proline: heeft een cyclische R -groep wat zorgt voor enige rigiditeit


2. AROMATISCHE R -GROEP
▪ Phe (F), Tyr (Y), Trp (W)
▪ De zijgroepen zijn redelij k apolair en gaan
dus hydrofobe interacties aan.
▪ Tyrosine: heeft een OH -groep die makkelijk
kan leiden tot de vorming van H -bruggen wat
belangrijk is in veel enzymen
▪ Tyr en Trp zijn meer polair dan Phe, Bij Tyr
door de OH -groep en bij Trp door de N -groep
▪ Trp en Tyr abosrberen licht → men meet de absorptie van eiwitten voor deze AZ bij
280nm. Als de de extinctiecoëfficiënt kent dan kan je via de absorptie de
concentratie meten




3. POLAIR, ONGELADEN R -GROEP
▪ Ser (S), Thr (T), Cy s (C), Asn (N) en Gln (Q)
▪ Ze zijn meer wateroplosbaar d oordat ze H -bruggen kunnen vormen
▪ Cysteïne heeft een sulhydryl - groep (hiervan komt de polariteit), het kan makkelijk
een dimeer AZ vormen genaamd cystine waarbij de cysteïne -groepen gebonden
zijn d.m.v. een S -S-brug.
▪ Asn en Gln zijn de amiden van Asp en Glu


4. POSITIEF GELADEN R -GROEP
▪ Lys (K), His (H) en A rg (R)
▪ Lysine is een primair a mine
▪ Arganine: heeft een guanidino groep
▪ Histidine: heeft een imidazole groep (heterocyclisch) en is een H +
-donor


5. NEGATIEF GELADEN R -GROEP
▪ Asp (D) en Glu (E)
▪ Ze hebben secundaire carboxylgroepen


➔ De eigenschappen van AZ zijn niet absoluut, de indeling is arbitrair. Er zijn overlappende
eigenschappen.