Introducción
La Química Biológica estudia las ESTRUCTURAS y LOS PROCESOS QUIMICOS DEL INTERIOR DE LOS SERES VIVOS
General:
Glifosato: Inhibe a una enzima de la planta (la idea es que funcione
para malezas)
Tijera molecular: Permite editar y encontrar genes Modificaciones genéticas:
Mastitis bovina: Provoca perdidas de litros de leche • Resistencia a herbicida (Glifosato, otros)
Componentes principales seres vivos: C H O N • Resistencia a isocas
Buffer: Combinaciones de dadores y aceptores de H+ • Tolerancia a estrés hídrico, aridez
• "Hipoalergenicidad"
Objetivos:
• Conocer las biomoléculas y su metabolismo.
• Comprender la relación entre la estructura química y la función intracelular de diversas
biomoléculas.
• Entender las bases moleculares de procesos y productos biotecnológicos relacionados con la
agricultura.
Tener en cuenta…
Núcleo: Carga positiva Ion: átomo cargado
Electrones: Una carga negativa Pierde e-: catión
Orbitales: Electrones en niveles de energía determinados Gana e-: anión
Electronegatividad: Capacidad de un átomo para atraer a un e-
PH= -log [H+]
La reactividad de un átomo depende del número de electrones que necesita para completar su
orbital más externo
Las interacciones hidrofóbicas mantienen unidas a moléculas no polares
Las interacciones débiles son cruciales para la estructura y función de las macromoléculas
Determinan la estructura tridimensional de las macromoléculas
El pH del suelo afecta la disponibilidad de nutrientes
+ ESTABLE
+ FUERTE
Polar/Apolar
(Fuerza de atracción de e-)
QUIMICA BIOLOGICA página 1
,Proteínas
Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas con características
estructurales comunes.
Los AA que forman las proteínas son solo L- aminoácidos
Los aminoácidos se diferencian por las propiedades de sus grupos laterales.
La carga neta de los aminoácidos cambia
con el pH de la solución
Grupo Amino:
• Básico
• Cuando une un H+ forma grupos con carga positiva (NH3+).
• -NH2 + H+ -NH3+
Grupo Carboxilo:
• Ácido débil
• Se disocia parcialmente liberando H+
• -COOH H + + -COO -
Los aminoácidos serina, treonina y tirosina tienen un OH que puede fosforilarse
Las proteínas pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas
El plegamiento incorrecto de las proteínas puede originar enfermedades
La estructura terciaria se estabiliza por interacciones entre las cadenas laterales de los AA
Una misma cadena polipeptídica puede presentar dominios independientes, pueden plegarse en 2 o
más unidades globulares independientes: DOMINIOS. (Estables, estructura independiente,
función independiente)
QUIMICA BIOLOGICA página 2
,Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos muy efectivos y específicos.
Catalizador: agente químico que acelera una reacción sin ser consumido en ésta.
• Unen una o más moléculas (sustratos)
• Aceleran velocidad de la reacción (106-1014 veces!)
• MUY específicas (discriminan entre sustratos semejantes)
• No se transforman!!
• Catalizan la mayoría de las reacciones químicas en la célula
Estado de transición:
• Estado transitorio e inestable
• Igual probabilidad de formar Sustrato (S) o Producto (P)
➢ Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción reduciendo la energía de activación.
➢ El sitio activo es el lugar de la enzima en donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
➢ Sustrato y sitio activo interactúan formando enlaces covalentes y no covalentes.
Sitio activo:
• Interacción entre enzima y sustrato
• Porción pequeña de la enzima
• Estructura bastante complementaria a la del
sustrato
• Con grupos químicos que determinan
especificidad de la reacción
Interacciones sitio activo-sustrato:
- Enlaces covalentes transitorios
- Interacciones débiles
Puente H
Atracción electrostática
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas
QUIMICA BIOLOGICA página 3
, Modelo inicial para la actividad enzimática
Llave y cerradura
El sustrato “calza” perfectamente en el sitio activo de la enzima
Complementación inducida
► La mayoría de las enzimas (99%) son proteínas
-Hay enzimas formadas SOLO por aminoácidos
-Otras requieren de grupos adicionales para su actividad
Grupos funcionales de AA poco adecuados para reacciones de:
*óxido-reducción
*transferencia de grupos
► La velocidad de una reacción química aumenta con la temperatura.
QUIMICA BIOLOGICA página 4
La Química Biológica estudia las ESTRUCTURAS y LOS PROCESOS QUIMICOS DEL INTERIOR DE LOS SERES VIVOS
General:
Glifosato: Inhibe a una enzima de la planta (la idea es que funcione
para malezas)
Tijera molecular: Permite editar y encontrar genes Modificaciones genéticas:
Mastitis bovina: Provoca perdidas de litros de leche • Resistencia a herbicida (Glifosato, otros)
Componentes principales seres vivos: C H O N • Resistencia a isocas
Buffer: Combinaciones de dadores y aceptores de H+ • Tolerancia a estrés hídrico, aridez
• "Hipoalergenicidad"
Objetivos:
• Conocer las biomoléculas y su metabolismo.
• Comprender la relación entre la estructura química y la función intracelular de diversas
biomoléculas.
• Entender las bases moleculares de procesos y productos biotecnológicos relacionados con la
agricultura.
Tener en cuenta…
Núcleo: Carga positiva Ion: átomo cargado
Electrones: Una carga negativa Pierde e-: catión
Orbitales: Electrones en niveles de energía determinados Gana e-: anión
Electronegatividad: Capacidad de un átomo para atraer a un e-
PH= -log [H+]
La reactividad de un átomo depende del número de electrones que necesita para completar su
orbital más externo
Las interacciones hidrofóbicas mantienen unidas a moléculas no polares
Las interacciones débiles son cruciales para la estructura y función de las macromoléculas
Determinan la estructura tridimensional de las macromoléculas
El pH del suelo afecta la disponibilidad de nutrientes
+ ESTABLE
+ FUERTE
Polar/Apolar
(Fuerza de atracción de e-)
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,Proteínas
Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas con características
estructurales comunes.
Los AA que forman las proteínas son solo L- aminoácidos
Los aminoácidos se diferencian por las propiedades de sus grupos laterales.
La carga neta de los aminoácidos cambia
con el pH de la solución
Grupo Amino:
• Básico
• Cuando une un H+ forma grupos con carga positiva (NH3+).
• -NH2 + H+ -NH3+
Grupo Carboxilo:
• Ácido débil
• Se disocia parcialmente liberando H+
• -COOH H + + -COO -
Los aminoácidos serina, treonina y tirosina tienen un OH que puede fosforilarse
Las proteínas pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas
El plegamiento incorrecto de las proteínas puede originar enfermedades
La estructura terciaria se estabiliza por interacciones entre las cadenas laterales de los AA
Una misma cadena polipeptídica puede presentar dominios independientes, pueden plegarse en 2 o
más unidades globulares independientes: DOMINIOS. (Estables, estructura independiente,
función independiente)
QUIMICA BIOLOGICA página 2
,Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos muy efectivos y específicos.
Catalizador: agente químico que acelera una reacción sin ser consumido en ésta.
• Unen una o más moléculas (sustratos)
• Aceleran velocidad de la reacción (106-1014 veces!)
• MUY específicas (discriminan entre sustratos semejantes)
• No se transforman!!
• Catalizan la mayoría de las reacciones químicas en la célula
Estado de transición:
• Estado transitorio e inestable
• Igual probabilidad de formar Sustrato (S) o Producto (P)
➢ Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción reduciendo la energía de activación.
➢ El sitio activo es el lugar de la enzima en donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
➢ Sustrato y sitio activo interactúan formando enlaces covalentes y no covalentes.
Sitio activo:
• Interacción entre enzima y sustrato
• Porción pequeña de la enzima
• Estructura bastante complementaria a la del
sustrato
• Con grupos químicos que determinan
especificidad de la reacción
Interacciones sitio activo-sustrato:
- Enlaces covalentes transitorios
- Interacciones débiles
Puente H
Atracción electrostática
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas
QUIMICA BIOLOGICA página 3
, Modelo inicial para la actividad enzimática
Llave y cerradura
El sustrato “calza” perfectamente en el sitio activo de la enzima
Complementación inducida
► La mayoría de las enzimas (99%) son proteínas
-Hay enzimas formadas SOLO por aminoácidos
-Otras requieren de grupos adicionales para su actividad
Grupos funcionales de AA poco adecuados para reacciones de:
*óxido-reducción
*transferencia de grupos
► La velocidad de una reacción química aumenta con la temperatura.
QUIMICA BIOLOGICA página 4
