Stoff- und Energiewechsel
, Stoff- und Energiewechsel
Enzyme
Aufbau :
• bestehen zum Großteil aus Proteinen
> besitzen aktives Zentrum, in dem ein Sto! (Substrat) binden und reagieren
• manche Enzyme brauchen noch Coenzyme, um zu wirken
> Holoenzyme oder A"oterische Enzyme
“a#es was am Ende auf -ase endet ist ein Enzym ”
Funktion und Wirkung :
• Enzyme sind Biokatalysatoren
> beschleunigen Reaktionen durch Herabsetzen der Aktivierungsenergie
> sie sind wiederverwendbar und wirken oft nur für eine spezi!sche Sto"klasse (z.B. Alkohole) und eine spezi!sche Reaktion
> verantwortlich für knüpfen oder Spalten
• substratspezi!sch: nur Substanzen (Substrate), die eine bestimmte, zum Enzym passende Struktur besitzen
• wirkungsspezi!sch: ein Substrat, das an ein Enzym gebunden ist, kann nur auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt
weden
Ablauf einer Enzymreaktion :
1. Substrat bindet an Enzym (“Induced-Fit”)
2. im entstanden Enzym-Substrat-Komplex !ndet Reaktion statt Introduced- Fit
3. das Produkt spaltet sich ab > gegenseitige Verformung aufgrund von
4. Enzym kann erneuert werden Wechselwirkungen
1. 2 S
.
.
> Funktioniert nach
Schlüssel-Schloss-Prinzip
Ein#ussfaktoren (Enzyme sind mi"euspezi$sch) :
RGT-Regel und Denaturierung
Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatur-Regel:
Erhöht sich die Temperatur um 10° Celsius, dann erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das Zwei- bis Dreifache.
Die RGT-Regel gilt aber nur im Temperaturoptimum bis ca. 40°C, weil dann die Proteine denaturieren (ihre Struktur verlieren)
, pH-Wert
• Die Aktivität von Enzymen hängt vom pH-Wert ab
> jedes Enzym hat ein spezi$sches pH-Optimum, außerhalb dessen das Enzym nicht funktioniert
Substratkonzentration
Je höher die Substratkonzentration, desto schne"er ist die Reaktionsgeschwindigkeit
> aber steigt Geschwindigkeit ab einer bestimmten Substratkonzentration nicht mehr an, weil a"e Enzyme ausgelastet sind
Der Graph ist eine Sättigungskurve
Enzymhemmungen :
Kompetitive Hemmung
• Ein Inhibitor-Sto" ähnelt Substrat und blockiert das aktive Zentrum
> das eigentliche Substrat kann nicht mehr gebunden werden und zum Produkt reagieren
> Steigt die Konzentration des Substrats wieder, kann der Hemmsto" durch Kampf um das aktive Zentrum verdrängt werden
• Hemmung ist reversibel (kann sich wieder lösen)
Nicht kompetitive Hemmung (a#osterische Hemmung)
• Inhibitor bindet an anderer Ste#e des Enzyms (a#osterisches Zentrum ) und ändert die Konformation des aktiven Zentrums
> Substrat kann dort nicht mehr binden
Endprodukthemmung
• Konzentration des Produkts steigt mit der Zeit
> Damit kein Überschuss produziert wird, hemmt das Produkt das Enzym, dass die Reaktion am Anfang katalysiert
• je mehr produziert wird, desto mehr hemmt es die eigene Produktion
• Je weniger produziert wird, desto weniger hemmt es die eigene Produktion
-> negative Rückkopplung
, Stoff- und Energiewechsel
Enzyme
Aufbau :
• bestehen zum Großteil aus Proteinen
> besitzen aktives Zentrum, in dem ein Sto! (Substrat) binden und reagieren
• manche Enzyme brauchen noch Coenzyme, um zu wirken
> Holoenzyme oder A"oterische Enzyme
“a#es was am Ende auf -ase endet ist ein Enzym ”
Funktion und Wirkung :
• Enzyme sind Biokatalysatoren
> beschleunigen Reaktionen durch Herabsetzen der Aktivierungsenergie
> sie sind wiederverwendbar und wirken oft nur für eine spezi!sche Sto"klasse (z.B. Alkohole) und eine spezi!sche Reaktion
> verantwortlich für knüpfen oder Spalten
• substratspezi!sch: nur Substanzen (Substrate), die eine bestimmte, zum Enzym passende Struktur besitzen
• wirkungsspezi!sch: ein Substrat, das an ein Enzym gebunden ist, kann nur auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt
weden
Ablauf einer Enzymreaktion :
1. Substrat bindet an Enzym (“Induced-Fit”)
2. im entstanden Enzym-Substrat-Komplex !ndet Reaktion statt Introduced- Fit
3. das Produkt spaltet sich ab > gegenseitige Verformung aufgrund von
4. Enzym kann erneuert werden Wechselwirkungen
1. 2 S
.
.
> Funktioniert nach
Schlüssel-Schloss-Prinzip
Ein#ussfaktoren (Enzyme sind mi"euspezi$sch) :
RGT-Regel und Denaturierung
Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatur-Regel:
Erhöht sich die Temperatur um 10° Celsius, dann erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das Zwei- bis Dreifache.
Die RGT-Regel gilt aber nur im Temperaturoptimum bis ca. 40°C, weil dann die Proteine denaturieren (ihre Struktur verlieren)
, pH-Wert
• Die Aktivität von Enzymen hängt vom pH-Wert ab
> jedes Enzym hat ein spezi$sches pH-Optimum, außerhalb dessen das Enzym nicht funktioniert
Substratkonzentration
Je höher die Substratkonzentration, desto schne"er ist die Reaktionsgeschwindigkeit
> aber steigt Geschwindigkeit ab einer bestimmten Substratkonzentration nicht mehr an, weil a"e Enzyme ausgelastet sind
Der Graph ist eine Sättigungskurve
Enzymhemmungen :
Kompetitive Hemmung
• Ein Inhibitor-Sto" ähnelt Substrat und blockiert das aktive Zentrum
> das eigentliche Substrat kann nicht mehr gebunden werden und zum Produkt reagieren
> Steigt die Konzentration des Substrats wieder, kann der Hemmsto" durch Kampf um das aktive Zentrum verdrängt werden
• Hemmung ist reversibel (kann sich wieder lösen)
Nicht kompetitive Hemmung (a#osterische Hemmung)
• Inhibitor bindet an anderer Ste#e des Enzyms (a#osterisches Zentrum ) und ändert die Konformation des aktiven Zentrums
> Substrat kann dort nicht mehr binden
Endprodukthemmung
• Konzentration des Produkts steigt mit der Zeit
> Damit kein Überschuss produziert wird, hemmt das Produkt das Enzym, dass die Reaktion am Anfang katalysiert
• je mehr produziert wird, desto mehr hemmt es die eigene Produktion
• Je weniger produziert wird, desto weniger hemmt es die eigene Produktion
-> negative Rückkopplung
