Temes 4,5 i 10
4. Proteïnes: 2
Els aminoàcids: 2
1.1. L’enllaç peptídic: 2
Estructura de les proteïnes: 2
2.1. Estructura primària: 2
2.2 Estructura secundària: 3
2.3. Estructura terceària: 4
2.4. Estructura quaternària: 5
Propietats de les proteïnes: 5
3.1. La solubilitat: 5
3.2. La desnaturalització: 6
3.3. L’especificat: 6
3.4. Capacitat amortidora: 6
La classificació de les proteïnes: 7
Funcions de les proteïnes: 8
5. Àcids nucleics: 9
L’àcid desoxiribonucleic (ADN): 9
1.1. Nivells estructurals i d’empaquetament: 9
1.2. Estructura primària: 10
1.3. Estructura secundària: 10
1.4. Estructura terciària: 10
1.5. Els nivells d’empaquetament: 10
L’àcid ribonucleic: 12
2.1. ARN de transferència (ARNt): 12
2.2. ARN missatger (ARNm): 12
2.3. ARN ribosòmic (ARNr): 12
2.4. ARN nucleolar (ARNn): 12
Les funcions dels àcids ribonucleics: 13
10. La duplicació de l’ADN i la biosíntesi de les proteïnes: 14
1. La duplicació de l’ADN: 14
1.1. La necessitat de la duplicació de l’ADN: 14
1.2. Les primeres hipòtesis sobre la duplicaciò de l’ADN: 14
2. El sentit de creixement dels nous filaments: 15
2.1. La síntesi d’ADN in vitro: 15
2.2.La síntesi d’ADN in vivo: 15
3. El mecanisme de la duplicació de l’ADN: 16
3.1. En procariotes: 16
4. La teoría “un gen-un enzim”: 17
, 4.1. La investigació de Gorrod: 18
4.1. La formulació de la teoria “un gen-un enzim”: 18
4. Proteïnes:
1. Els aminoàcids:
Els AA són molècules orgàniques que presenten un radical amino (NH2) i un
radical àcid o carboxil (COOH). Són compostos sòlids,
cristal·lins, tenen un punt de fusió elevat i son solubles en
aigua.
En dissolució aquosa els aa es poden comportar com a
àcids o com a bases, és a dir són substàncies amfòteres i
per tant tenen efecte amortidor o tampó.
El pH al qual un aa queda amb càrrega neutra es diu punt
isoelèctric (i és diferent en cada AA, depenent del grup R).
1.1. L’enllaç peptídic:
Dipèptid → unió de 2 aa
Tripèptid → unió de 3 aa
Oligopèptid → unió - de 10 aa
Polipèptid → unió + de 10 aa
2. Estructura de les proteïnes:
Una proteïna és
una cadena
polipèptida de més
de 50 aa.
La seva estructura
s’estudia en quatre
nivells.
2.1. Estructura primaria:
És la secuencia d’aa units per enllaços peptídics. És l’estructura més important
de la molècula, determina la resta i un canvi pot ocasionar pertorbacions en
l’estructura i la funció de la proteïna.
, 2.2 Estructura secundària:
És la disposició en l’espai de l’estructura primària. Hi ha tres conformacions:
- 𝛂-hèlix:
Ordenació helicoidal dels aminoàcids, amb 3,6 aa/volta.
L’hèlix queda com una escala de cargol, amb els radicals
dels aminoàcids orientats cap a fora.
L’estructura de la molècula es manté gràcies a ponts
d’hidrogen (entre el grup NH d’un enllaç peptídic i el
grup CO del 4t aa que li segueix).
Les proteïnes amb aquesta configuració no poden tornar a replegar-se i
adopten una forma allargada (proteïnes fibroses).
- Hèlix de col·lagen:
Aquesta cadena polipeptídica té una disposició en hèlix una
mica més allargada que l’hèlix α a causa de l’abundància en
prolina i hidroxiprolina.
Els radicals d’aquests aa dificulten la formació de ponts
d’hidrogen, per la qual cosa es forma una hèlix més estresa,
amb 3aa/volta.
S’associen 3 hèlix de col·lagen (unides per enllaços covalents
i ponts d’hidrogen) i formen una superhèlix o molècula
completa de col·lagen.
- Conformació β:
La cadena queda plegada en forma de ziga-zaga,
de manera que la cadena peptídica es plega
successivament sobre ella mateixa. Els radicals
dels aa queden per sobre i per sota del pla mitjà.
Hi ha seccions que passen de manera paral·lela i altres de manera
antiparal·lela.
La làmina es manté estable gràcies a ponts d'hidrogen entre els grups CO i
NH d’enllaços peptídics de cadenes veïnes.
Les proteïnes (o seqüències d’aa) amb aquesta estructura poden tornar-se
a replegar i adoptar una estructura terciària.
4. Proteïnes: 2
Els aminoàcids: 2
1.1. L’enllaç peptídic: 2
Estructura de les proteïnes: 2
2.1. Estructura primària: 2
2.2 Estructura secundària: 3
2.3. Estructura terceària: 4
2.4. Estructura quaternària: 5
Propietats de les proteïnes: 5
3.1. La solubilitat: 5
3.2. La desnaturalització: 6
3.3. L’especificat: 6
3.4. Capacitat amortidora: 6
La classificació de les proteïnes: 7
Funcions de les proteïnes: 8
5. Àcids nucleics: 9
L’àcid desoxiribonucleic (ADN): 9
1.1. Nivells estructurals i d’empaquetament: 9
1.2. Estructura primària: 10
1.3. Estructura secundària: 10
1.4. Estructura terciària: 10
1.5. Els nivells d’empaquetament: 10
L’àcid ribonucleic: 12
2.1. ARN de transferència (ARNt): 12
2.2. ARN missatger (ARNm): 12
2.3. ARN ribosòmic (ARNr): 12
2.4. ARN nucleolar (ARNn): 12
Les funcions dels àcids ribonucleics: 13
10. La duplicació de l’ADN i la biosíntesi de les proteïnes: 14
1. La duplicació de l’ADN: 14
1.1. La necessitat de la duplicació de l’ADN: 14
1.2. Les primeres hipòtesis sobre la duplicaciò de l’ADN: 14
2. El sentit de creixement dels nous filaments: 15
2.1. La síntesi d’ADN in vitro: 15
2.2.La síntesi d’ADN in vivo: 15
3. El mecanisme de la duplicació de l’ADN: 16
3.1. En procariotes: 16
4. La teoría “un gen-un enzim”: 17
, 4.1. La investigació de Gorrod: 18
4.1. La formulació de la teoria “un gen-un enzim”: 18
4. Proteïnes:
1. Els aminoàcids:
Els AA són molècules orgàniques que presenten un radical amino (NH2) i un
radical àcid o carboxil (COOH). Són compostos sòlids,
cristal·lins, tenen un punt de fusió elevat i son solubles en
aigua.
En dissolució aquosa els aa es poden comportar com a
àcids o com a bases, és a dir són substàncies amfòteres i
per tant tenen efecte amortidor o tampó.
El pH al qual un aa queda amb càrrega neutra es diu punt
isoelèctric (i és diferent en cada AA, depenent del grup R).
1.1. L’enllaç peptídic:
Dipèptid → unió de 2 aa
Tripèptid → unió de 3 aa
Oligopèptid → unió - de 10 aa
Polipèptid → unió + de 10 aa
2. Estructura de les proteïnes:
Una proteïna és
una cadena
polipèptida de més
de 50 aa.
La seva estructura
s’estudia en quatre
nivells.
2.1. Estructura primaria:
És la secuencia d’aa units per enllaços peptídics. És l’estructura més important
de la molècula, determina la resta i un canvi pot ocasionar pertorbacions en
l’estructura i la funció de la proteïna.
, 2.2 Estructura secundària:
És la disposició en l’espai de l’estructura primària. Hi ha tres conformacions:
- 𝛂-hèlix:
Ordenació helicoidal dels aminoàcids, amb 3,6 aa/volta.
L’hèlix queda com una escala de cargol, amb els radicals
dels aminoàcids orientats cap a fora.
L’estructura de la molècula es manté gràcies a ponts
d’hidrogen (entre el grup NH d’un enllaç peptídic i el
grup CO del 4t aa que li segueix).
Les proteïnes amb aquesta configuració no poden tornar a replegar-se i
adopten una forma allargada (proteïnes fibroses).
- Hèlix de col·lagen:
Aquesta cadena polipeptídica té una disposició en hèlix una
mica més allargada que l’hèlix α a causa de l’abundància en
prolina i hidroxiprolina.
Els radicals d’aquests aa dificulten la formació de ponts
d’hidrogen, per la qual cosa es forma una hèlix més estresa,
amb 3aa/volta.
S’associen 3 hèlix de col·lagen (unides per enllaços covalents
i ponts d’hidrogen) i formen una superhèlix o molècula
completa de col·lagen.
- Conformació β:
La cadena queda plegada en forma de ziga-zaga,
de manera que la cadena peptídica es plega
successivament sobre ella mateixa. Els radicals
dels aa queden per sobre i per sota del pla mitjà.
Hi ha seccions que passen de manera paral·lela i altres de manera
antiparal·lela.
La làmina es manté estable gràcies a ponts d'hidrogen entre els grups CO i
NH d’enllaços peptídics de cadenes veïnes.
Les proteïnes (o seqüències d’aa) amb aquesta estructura poden tornar-se
a replegar i adoptar una estructura terciària.
