principios de fisiología
y bioquímica
Núria Del Tormo Sánchez
1r semestre
Ciencias culinarias y gastronómicas
,sistema de evaluación
objeto por evaluar porcentaje
trabajo 15%
asistencia y participación en 10%
prácticas
examen sobre las prácticas 15%
examen final I 30%
examen final II 30%
fechas de examen
✓ Prueba parcial teoría: 22 dic 2021
✓ Prueba final prácticas: 19 ene 2022
✓ Prueba final teoría: 19 ene 2022
profesorado
o Teoría: Juan José Moreno, Roser Vila, Joana Relat, Tomás Meroño
bibliografía recomendada
• Tymoczko JL, Berg JM, Stryer L. (2014) Stryer. Bioquímica. Curso básico.
Ed Reverté.
• McGee H. (2007). La cocina y los alimentos. Enciclopedia de la ciencia y
la cultura de la comida. Ed Debate
, 1 Principis bàsics de
Bioquímica: estudi dels éssers vius a niv molecular
complexitat química i org cel.
Bioquímica
extreuen, transformen i utilitzen l'e de l'entorn (metabolisme)
org. vius tenen func. definides, regulades x seus components
(≠inanimats) poden autorreplicar-se w precissió
responen a canvis de l'entorn
1.1 Estructures bàsiques
glúcids / carboH (monosacàrids) lípids / greixos (A. G i glicerol)
estructural (paret de bacteris) estructural (membrana cel)
s'adhereix a prot (glucolípids) senyalització cel (hormones)
RNA i ADN (ribosa i desoxiribosa) modifica prot i altera la funció
magatzem i font d'e magatzem i font d'e
propietats gastro / nutricionals
pH
relacionades w estructura
estructural i suport mecànic (colàgen) organolèptiques
moviment i contracció muscular (actina i miosina) textura
transport (mioglobina i hemoglobina) color
protecció inmunològica (anticosos)
Proteïnes gust
generació i transmissió de l'impuls nerviós
(aminoàcids) aroma
creixement i diferenciació cel comportament w Tª
catàlisis enzimàtica conservació d'aliments
magatzem i font d'e però menys pèrdua de sucs
DNA RNA proteïna
genoma proteoma el DNA forma 1 molec d'ADN q es tradueix a la prot q fara x funció
(info) (funció) senyalització (neuroT)
les prot estan formades x una seqüència d'AA q tmb poden: percusors d'altres
Aminoàcids (AA) només hi ha 20 tipus molec
nom complet / ala-met-sic / a-m-s
tipus:
classificació:
càrrega + (a pH fisiològic, 7,4)
essencials: no es poden sintetizar
càrrega - (a pH fisiològic, 7,4)
no essencials: espoden sintetitzar
polar/hidrofílic/neutre: poden interactuar w H2O
condicionals: es poden sintetitzar -
apolar/hidrofòbic: R es hidrocarbonat, tendeixen a
com + edat
agrupar-se
carboxil (grup àcid)
mida i forma (+ o - volum)
amino
(grup bàsic)
COO-
polaritat (hidrofòbics o hidrogF)
H3N+ C H R: segons la cadena lateral els AA varien en: càrrega (+/-)
radical Carboni alpha
reactivitat química
(cadena lateral) R
, 1 Principis bàsics de Bioquímica
1.2 Estructura de les proteïnes
La seqüència d'aminoàcids (nº i ordre)
és única, activa, estable i específica x cada proteïna
determina la funció
es pleguen x estabilització progressiva (selecció acumulativa)
l'alteració del plegament pot provocar:
amiloïdosis localitzades: provoquen neurodegeneració (alzheimer i parkinson)
amiloïdosis sistèmiques secundaries: associades a l'artritis
fibrosi quística: causada x mutació de la prot CFTR q provoca el plegament X i degradació
malalties priòniques: les hèlix alpha es tornen B
Estructura primària (seqüència lineal Estructura secundària
d'AA)pèptid (2-10 AA) enllaç peptídic / amida: hi ha AA en algunes parts de la cadena q
polipèptid (10-50 AA) enllaç covalent que x s'uneixen w ponts d'Hidrogen, enllaç feble
proteïna (+50 AA) trencar-se requereix e dextròxir (gira cap a la dreta)
levògir (gira cap a l'esquerra)
aminoàcids
hi ha 2 tipus i 1 prot pot tenir els AA de les 2
formes o 1 sola:
helix alpha (+ tancat)
làmina B (+ oberta)
Estructura terciària
L'estruct 2 es plega amb intercanvis febles (enllaços iònics, ponts d'H...) o covalents (ponts
de disulfur).
La cadena pot canviar de direcció, els girs solen estar en la superfície de les prot i participen
en la interacció entre prot o w altres molècules.
Estructura terciària
Les prot estan plegades, estan formades per + d'1 cadena polipeptídica que unides son
subunitats
Prot fibroses: força i elasticitat Prot globulars: compactes
cadenes polipeptídiques disposades en cadenes polipeptídiques disposades en
filaments llargs (2-3 cadenes) formes esfèriques
normalment 1 tipus d'estructura 2 normalment + d'1 tipus d'estruct 2
estructura 3 simple estructura 3 + complexa
insolubles en aigua solubles / insolubles, depen de la
funció: estructural, de suport, forma, disposició dels residus d'AA
protecció externa de les cèl·lules
y bioquímica
Núria Del Tormo Sánchez
1r semestre
Ciencias culinarias y gastronómicas
,sistema de evaluación
objeto por evaluar porcentaje
trabajo 15%
asistencia y participación en 10%
prácticas
examen sobre las prácticas 15%
examen final I 30%
examen final II 30%
fechas de examen
✓ Prueba parcial teoría: 22 dic 2021
✓ Prueba final prácticas: 19 ene 2022
✓ Prueba final teoría: 19 ene 2022
profesorado
o Teoría: Juan José Moreno, Roser Vila, Joana Relat, Tomás Meroño
bibliografía recomendada
• Tymoczko JL, Berg JM, Stryer L. (2014) Stryer. Bioquímica. Curso básico.
Ed Reverté.
• McGee H. (2007). La cocina y los alimentos. Enciclopedia de la ciencia y
la cultura de la comida. Ed Debate
, 1 Principis bàsics de
Bioquímica: estudi dels éssers vius a niv molecular
complexitat química i org cel.
Bioquímica
extreuen, transformen i utilitzen l'e de l'entorn (metabolisme)
org. vius tenen func. definides, regulades x seus components
(≠inanimats) poden autorreplicar-se w precissió
responen a canvis de l'entorn
1.1 Estructures bàsiques
glúcids / carboH (monosacàrids) lípids / greixos (A. G i glicerol)
estructural (paret de bacteris) estructural (membrana cel)
s'adhereix a prot (glucolípids) senyalització cel (hormones)
RNA i ADN (ribosa i desoxiribosa) modifica prot i altera la funció
magatzem i font d'e magatzem i font d'e
propietats gastro / nutricionals
pH
relacionades w estructura
estructural i suport mecànic (colàgen) organolèptiques
moviment i contracció muscular (actina i miosina) textura
transport (mioglobina i hemoglobina) color
protecció inmunològica (anticosos)
Proteïnes gust
generació i transmissió de l'impuls nerviós
(aminoàcids) aroma
creixement i diferenciació cel comportament w Tª
catàlisis enzimàtica conservació d'aliments
magatzem i font d'e però menys pèrdua de sucs
DNA RNA proteïna
genoma proteoma el DNA forma 1 molec d'ADN q es tradueix a la prot q fara x funció
(info) (funció) senyalització (neuroT)
les prot estan formades x una seqüència d'AA q tmb poden: percusors d'altres
Aminoàcids (AA) només hi ha 20 tipus molec
nom complet / ala-met-sic / a-m-s
tipus:
classificació:
càrrega + (a pH fisiològic, 7,4)
essencials: no es poden sintetizar
càrrega - (a pH fisiològic, 7,4)
no essencials: espoden sintetitzar
polar/hidrofílic/neutre: poden interactuar w H2O
condicionals: es poden sintetitzar -
apolar/hidrofòbic: R es hidrocarbonat, tendeixen a
com + edat
agrupar-se
carboxil (grup àcid)
mida i forma (+ o - volum)
amino
(grup bàsic)
COO-
polaritat (hidrofòbics o hidrogF)
H3N+ C H R: segons la cadena lateral els AA varien en: càrrega (+/-)
radical Carboni alpha
reactivitat química
(cadena lateral) R
, 1 Principis bàsics de Bioquímica
1.2 Estructura de les proteïnes
La seqüència d'aminoàcids (nº i ordre)
és única, activa, estable i específica x cada proteïna
determina la funció
es pleguen x estabilització progressiva (selecció acumulativa)
l'alteració del plegament pot provocar:
amiloïdosis localitzades: provoquen neurodegeneració (alzheimer i parkinson)
amiloïdosis sistèmiques secundaries: associades a l'artritis
fibrosi quística: causada x mutació de la prot CFTR q provoca el plegament X i degradació
malalties priòniques: les hèlix alpha es tornen B
Estructura primària (seqüència lineal Estructura secundària
d'AA)pèptid (2-10 AA) enllaç peptídic / amida: hi ha AA en algunes parts de la cadena q
polipèptid (10-50 AA) enllaç covalent que x s'uneixen w ponts d'Hidrogen, enllaç feble
proteïna (+50 AA) trencar-se requereix e dextròxir (gira cap a la dreta)
levògir (gira cap a l'esquerra)
aminoàcids
hi ha 2 tipus i 1 prot pot tenir els AA de les 2
formes o 1 sola:
helix alpha (+ tancat)
làmina B (+ oberta)
Estructura terciària
L'estruct 2 es plega amb intercanvis febles (enllaços iònics, ponts d'H...) o covalents (ponts
de disulfur).
La cadena pot canviar de direcció, els girs solen estar en la superfície de les prot i participen
en la interacció entre prot o w altres molècules.
Estructura terciària
Les prot estan plegades, estan formades per + d'1 cadena polipeptídica que unides son
subunitats
Prot fibroses: força i elasticitat Prot globulars: compactes
cadenes polipeptídiques disposades en cadenes polipeptídiques disposades en
filaments llargs (2-3 cadenes) formes esfèriques
normalment 1 tipus d'estructura 2 normalment + d'1 tipus d'estruct 2
estructura 3 simple estructura 3 + complexa
insolubles en aigua solubles / insolubles, depen de la
funció: estructural, de suport, forma, disposició dels residus d'AA
protecció externa de les cèl·lules
