TEMA 4: PROTEÍNAS
1. Los componentes de las proteínas. Los aminoácidos
2. Estructura de las proteínas.
3. Propiedades de las proteínas
a. Especificidad b. Solubilidad c. Desnaturalización
4. Clasificación de las proteínas
a. Holoproteínas
b. Heteroproteínas o proteínas conjugadas.
5. Funciones biológicas de las proteínas (9)
a. Función de reserva f. Función de transporte
b. Función estructural g. Función defensiva
c. Función homeostática h. Función contráctil
d. Función portadora de mensajes i. Función enzimática
e. Función de recepción y
transmisión de señales
6. Las enzimas.
1.- COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS. LOS AMINOÁCIDOS
• Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, formadas por el encadenamiento de
una serie de aminoácidos.
• Las proteínas son las moléculas fundamentales en la organización celular, por la cantidad de
funciones que desempeñan.
• En la naturaleza existe gran variedad de aminoácidos, de los cuales 20 forman parte de las proteínas,
y son conocidos como los aminoácidos proteicos.
• Todos los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH), unidos covalentemente a un carbono central, llamado C, al cual se unen un átomo de H y
una cadena lateral (R), diferente para cada aminoácido.
• La gran variedad de aminoácidos y las múltiples combinaciones que pueden realizarse explican la
diversidad de estructuras y funciones proteicas.
• De los 20 aminoácidos, los humanos podemos sintetizar 10, por lo que los otros 10 debemos
ingerirlos en la dieta, y son los llamados los aminoácidos esenciales.
El C es un C asimétrico, pues sus 4 valencias están saturadas con 4 radicales diferentes. Por eso, los
aminoácidos presentan esteroisomería (enantiómeros D y L) e isomería óptica (dextrógiros o levógiros). Los
aminoácidos proteicos presentan todos configuración L.
Los aminoácidos en disolución, tienen un comportamiento anfótero→ dependiendo del pH, pueden
ionizarse:
• como un ácido (el –COOH pierde el protón) →ocurre en un medio básico
• como una base ( el -NH2 gana protones)→ocurre en un medio ácido
• como ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica→ocurre en el punto isoeléctrico.
El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH al cual
adquiere una forma neutra por balance de cargas de sus
radicales catiónicos y aniónicos.
, 1.1.- Clasificación de los ácidos proteicos
En función de la polaridad de los grupos funcionales que aportan la cadena lateral (R), diferenciamos:
• Aminoácidos apolares: El radical posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos
hidrófobos mediante Fuerzas de Van der Waals. Algunos ejemplos son la Glicina (Gly) y la Alanina
(Ala)
• Aminoácidos polares sin carga: El radical contiene grupos polares, capaces de formar puentes de H
con otros grupos polares. En este grupo incluiríamos los aminoácidos con un radical OH, como la
Serina (Ser)
• Aminoácidos polares con carga: La cadena R posee grupos polares cargados. Pueden ser ácidos (si
aporta grupos carboxilo, como el Glu) o básicos (si R aporta grupos amino, como la Lys).
2.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Las proteínas tienen una estructura tridimensional única, que les confiere una actividad biológica específica.
En la estructura tridimensional de una proteína, se pueden describir 4 niveles de organización diferentes, de
complejidad creciente, y cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior
2.1 Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína es la disposición
lineal de los aminoácidos, que se unen mediante enlaces
peptídicos entre el grupo carboxilo de una aminoácido y
el amino del siguiente. Así, se obtienen cadenas lineales
de aminoácidos que se denominan péptidos, y que
reciben el nombre de proteínas cuando el número de
aminoácidos es mayor de 100.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble
enlace, debido a que presenta una resonancia estabilizada entre sus dos formas:
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico hace que, aunque los
péptidos puedan rotar alrededor de los C, no puedan hacerlo alrededor de
los enlaces peptídicos. Por ello, los átomos de cada enlace peptídico se encuentran en el mismo plano,
asemejándose la estructura primaria a una sucesión de placas planas articuladas.
1. Los componentes de las proteínas. Los aminoácidos
2. Estructura de las proteínas.
3. Propiedades de las proteínas
a. Especificidad b. Solubilidad c. Desnaturalización
4. Clasificación de las proteínas
a. Holoproteínas
b. Heteroproteínas o proteínas conjugadas.
5. Funciones biológicas de las proteínas (9)
a. Función de reserva f. Función de transporte
b. Función estructural g. Función defensiva
c. Función homeostática h. Función contráctil
d. Función portadora de mensajes i. Función enzimática
e. Función de recepción y
transmisión de señales
6. Las enzimas.
1.- COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS. LOS AMINOÁCIDOS
• Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, formadas por el encadenamiento de
una serie de aminoácidos.
• Las proteínas son las moléculas fundamentales en la organización celular, por la cantidad de
funciones que desempeñan.
• En la naturaleza existe gran variedad de aminoácidos, de los cuales 20 forman parte de las proteínas,
y son conocidos como los aminoácidos proteicos.
• Todos los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH), unidos covalentemente a un carbono central, llamado C, al cual se unen un átomo de H y
una cadena lateral (R), diferente para cada aminoácido.
• La gran variedad de aminoácidos y las múltiples combinaciones que pueden realizarse explican la
diversidad de estructuras y funciones proteicas.
• De los 20 aminoácidos, los humanos podemos sintetizar 10, por lo que los otros 10 debemos
ingerirlos en la dieta, y son los llamados los aminoácidos esenciales.
El C es un C asimétrico, pues sus 4 valencias están saturadas con 4 radicales diferentes. Por eso, los
aminoácidos presentan esteroisomería (enantiómeros D y L) e isomería óptica (dextrógiros o levógiros). Los
aminoácidos proteicos presentan todos configuración L.
Los aminoácidos en disolución, tienen un comportamiento anfótero→ dependiendo del pH, pueden
ionizarse:
• como un ácido (el –COOH pierde el protón) →ocurre en un medio básico
• como una base ( el -NH2 gana protones)→ocurre en un medio ácido
• como ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica→ocurre en el punto isoeléctrico.
El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH al cual
adquiere una forma neutra por balance de cargas de sus
radicales catiónicos y aniónicos.
, 1.1.- Clasificación de los ácidos proteicos
En función de la polaridad de los grupos funcionales que aportan la cadena lateral (R), diferenciamos:
• Aminoácidos apolares: El radical posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos
hidrófobos mediante Fuerzas de Van der Waals. Algunos ejemplos son la Glicina (Gly) y la Alanina
(Ala)
• Aminoácidos polares sin carga: El radical contiene grupos polares, capaces de formar puentes de H
con otros grupos polares. En este grupo incluiríamos los aminoácidos con un radical OH, como la
Serina (Ser)
• Aminoácidos polares con carga: La cadena R posee grupos polares cargados. Pueden ser ácidos (si
aporta grupos carboxilo, como el Glu) o básicos (si R aporta grupos amino, como la Lys).
2.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Las proteínas tienen una estructura tridimensional única, que les confiere una actividad biológica específica.
En la estructura tridimensional de una proteína, se pueden describir 4 niveles de organización diferentes, de
complejidad creciente, y cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior
2.1 Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína es la disposición
lineal de los aminoácidos, que se unen mediante enlaces
peptídicos entre el grupo carboxilo de una aminoácido y
el amino del siguiente. Así, se obtienen cadenas lineales
de aminoácidos que se denominan péptidos, y que
reciben el nombre de proteínas cuando el número de
aminoácidos es mayor de 100.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble
enlace, debido a que presenta una resonancia estabilizada entre sus dos formas:
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico hace que, aunque los
péptidos puedan rotar alrededor de los C, no puedan hacerlo alrededor de
los enlaces peptídicos. Por ello, los átomos de cada enlace peptídico se encuentran en el mismo plano,
asemejándose la estructura primaria a una sucesión de placas planas articuladas.
