Biochemie
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1 Levensloop van eiwitten
Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA in de nucleus à alle eiwitten in ons lichaam worden op het
niveau van DNA gecodeerd en dan gebeurt de transcriptie
Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling van aminozuren
Degradatie = oude/ beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (in het
cytoplasma)
Naam Proces Plaats
Transcriptie DNA - mRNA Nucleus
Translatie mRNA - Proteïne Cytoplasma
Degradatie Oude/ beschadigde Cytoplasma
proteïnen - herbruikbare
aminozuren
Half-waardetijd van eiwitten:
= De tijd die nodig is om de helft van een bepaald eiwit te vervangen (structuur versus signaaleiwit)
Structuureiwitten = hebben een lange half-waardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de structuur van
de cel, dus ze mogen niet zo snel verdwijnen
Signaaleiwitten = geven signalen door voor de groei van cellen of voor een reactie van cellen. Ze hebben een korte
half-waardetijd omdat bepaalde signalisatie soms maar heel kort mag plaatsvinden.
2 Structuur van aminozuur
Aminozuur = basisstructuur van een eiwit
Aaneenschakeling van aminozuren à peptideketen à eiwit
C – H: een centraal gelegen koolstofatoom verbonden met een
waterstofatoom
COOH: een zwak zure carboxylgroep
NH2: een zwak basische aminogroep bij 19/20 aminozuren (uitzondering
proline: aminogroep NH)
R: een variabele groep die de aminozuuridentiteit bepaalt
à Maar zo zal het niet voorkomen in het lichaam, omdat ons lichaam
een PH 7 heeft
,Structuur van aminozuur bij PH 7
Zwitterion vorm = met 1 positieve en 1 negatieve geladen groep
• Negatief geladen carboxylgroep: 𝐶𝑂𝑂!
o 𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂! + 𝐻" = 1 proton weg
• Een positief geladen aminogroep: 𝑁𝐻#" (bij 19/20 aminozuren
o 𝑁𝐻$ + 𝐻" → 𝑁𝐻# = 1 proton opnemen
3 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
Je hebt verschillende soorten aminozuren, telkens zal de R-groep de identiteit en karakteristieken van het
aminozuur bepalen.
Hydrofobe aminozuren
= Algemeen binnenkant eiwit
Hydrofoob = afkeer van water
Naamgeving kan op 3 manieren:
• Naam: tyrosine
• 3 letteraanwijzing: Tyr
• Hoofdletter: T
Hydrofiele aminozuren
= Algemeen buitenkant van eiwit
,4 Opbouw van eiwitten
Er bestaan 4 structuren van eiwitten:
Primaire structuur
De verschillende aminozuren zijn aan elkaar geschakeld. We spreken nog niet van een proteïne, maar het kan wel
functioneel zijn.
Voorbeeld: insuline
Dit is een lineaire aminozuurketen via peptidebindingen. De aminozuren zijn gekoppeld via een ammoniumgroep
en een carboxylaatgroep.
à Er wordt een watermolecule afgesplitst
Hierdoor ontstaat er een peptideketen met:
• N-groep/ amino (N) – teminus
• C-groep/ carboxy (C) – terminus
Naamgeving
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door:
1. Mono
2. Di
3. Tri
4. Tetra
5. Penta
6. Hexa
7. Hepta
8. Octa
9. Nona
10. Deca
Oligopeptide = van 10 tot 20 residuen
Polypeptide = meer dan 20 residuen
, Secundaire structuur
In deze fase zal er een vorming plaatsvinden van specifieke patronen, binnen een peptideketen. Dit zal vanzelf
plaatsvinden, afhankelijk van welk type aminozuur er aanwezig is.
• Alpha = helix
• Beta = sheet/ bladstructuur
• Omgekeerde draai = reverse turn
Deze structuren worden samengehouden door waterstofbruggen (niet-covalente bindingen)
• Waterstofbruggen tussen NH of OH zullen de bèta sheets enz. bij elkaar houden door de elektrostatische
aantrekkingskracht
De waterstofbruggen liggen altijd in de omgeving dicht bij de aminozuren
Tertiaire structuur
= Volledig opgevouwen vorm van een eiwit, tot een 3D structuur à dit is een functioneel eiwit
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur, bestaande uit verschillende
domeinen (zie verder) à alfa helixen, bèta sheets, losse peptideketens
Er worden bindingen gemaakt tussen verder gelegen aminozuren
• Hydrofobe interacties
• Disulfide bindingen
• Ionische interacties
Disulfide bindingen of zwavelbruggen
S – S à verbinding tussen 2 zwavelmoleculen
= Covalente binding tussen 2 −𝐶𝐻$ 𝑆𝐻 restgroepen (= cysteïne residuen)
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1 Levensloop van eiwitten
Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA in de nucleus à alle eiwitten in ons lichaam worden op het
niveau van DNA gecodeerd en dan gebeurt de transcriptie
Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling van aminozuren
Degradatie = oude/ beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (in het
cytoplasma)
Naam Proces Plaats
Transcriptie DNA - mRNA Nucleus
Translatie mRNA - Proteïne Cytoplasma
Degradatie Oude/ beschadigde Cytoplasma
proteïnen - herbruikbare
aminozuren
Half-waardetijd van eiwitten:
= De tijd die nodig is om de helft van een bepaald eiwit te vervangen (structuur versus signaaleiwit)
Structuureiwitten = hebben een lange half-waardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de structuur van
de cel, dus ze mogen niet zo snel verdwijnen
Signaaleiwitten = geven signalen door voor de groei van cellen of voor een reactie van cellen. Ze hebben een korte
half-waardetijd omdat bepaalde signalisatie soms maar heel kort mag plaatsvinden.
2 Structuur van aminozuur
Aminozuur = basisstructuur van een eiwit
Aaneenschakeling van aminozuren à peptideketen à eiwit
C – H: een centraal gelegen koolstofatoom verbonden met een
waterstofatoom
COOH: een zwak zure carboxylgroep
NH2: een zwak basische aminogroep bij 19/20 aminozuren (uitzondering
proline: aminogroep NH)
R: een variabele groep die de aminozuuridentiteit bepaalt
à Maar zo zal het niet voorkomen in het lichaam, omdat ons lichaam
een PH 7 heeft
,Structuur van aminozuur bij PH 7
Zwitterion vorm = met 1 positieve en 1 negatieve geladen groep
• Negatief geladen carboxylgroep: 𝐶𝑂𝑂!
o 𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂! + 𝐻" = 1 proton weg
• Een positief geladen aminogroep: 𝑁𝐻#" (bij 19/20 aminozuren
o 𝑁𝐻$ + 𝐻" → 𝑁𝐻# = 1 proton opnemen
3 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
Je hebt verschillende soorten aminozuren, telkens zal de R-groep de identiteit en karakteristieken van het
aminozuur bepalen.
Hydrofobe aminozuren
= Algemeen binnenkant eiwit
Hydrofoob = afkeer van water
Naamgeving kan op 3 manieren:
• Naam: tyrosine
• 3 letteraanwijzing: Tyr
• Hoofdletter: T
Hydrofiele aminozuren
= Algemeen buitenkant van eiwit
,4 Opbouw van eiwitten
Er bestaan 4 structuren van eiwitten:
Primaire structuur
De verschillende aminozuren zijn aan elkaar geschakeld. We spreken nog niet van een proteïne, maar het kan wel
functioneel zijn.
Voorbeeld: insuline
Dit is een lineaire aminozuurketen via peptidebindingen. De aminozuren zijn gekoppeld via een ammoniumgroep
en een carboxylaatgroep.
à Er wordt een watermolecule afgesplitst
Hierdoor ontstaat er een peptideketen met:
• N-groep/ amino (N) – teminus
• C-groep/ carboxy (C) – terminus
Naamgeving
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door:
1. Mono
2. Di
3. Tri
4. Tetra
5. Penta
6. Hexa
7. Hepta
8. Octa
9. Nona
10. Deca
Oligopeptide = van 10 tot 20 residuen
Polypeptide = meer dan 20 residuen
, Secundaire structuur
In deze fase zal er een vorming plaatsvinden van specifieke patronen, binnen een peptideketen. Dit zal vanzelf
plaatsvinden, afhankelijk van welk type aminozuur er aanwezig is.
• Alpha = helix
• Beta = sheet/ bladstructuur
• Omgekeerde draai = reverse turn
Deze structuren worden samengehouden door waterstofbruggen (niet-covalente bindingen)
• Waterstofbruggen tussen NH of OH zullen de bèta sheets enz. bij elkaar houden door de elektrostatische
aantrekkingskracht
De waterstofbruggen liggen altijd in de omgeving dicht bij de aminozuren
Tertiaire structuur
= Volledig opgevouwen vorm van een eiwit, tot een 3D structuur à dit is een functioneel eiwit
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur, bestaande uit verschillende
domeinen (zie verder) à alfa helixen, bèta sheets, losse peptideketens
Er worden bindingen gemaakt tussen verder gelegen aminozuren
• Hydrofobe interacties
• Disulfide bindingen
• Ionische interacties
Disulfide bindingen of zwavelbruggen
S – S à verbinding tussen 2 zwavelmoleculen
= Covalente binding tussen 2 −𝐶𝐻$ 𝑆𝐻 restgroepen (= cysteïne residuen)
