Samenvatting Biochemie: Structuur van eiwitten (hoofdstuk 3)

Hoofdstuk 3: Structuur van
eiwitten
1. INLEIDING
 3% vh DNA codeert voor eiwitten, maar 80% vh DNA wordt overgeschreven naar RNA
 polypeptiden:
o primaire structuur: opeenvolging
o secundaire structuur: lussen
o tertiaire structuur (=eiwitdomein): opvouwen
o quaternaire structuur: ketens komen samen




Figuur 3.1. De verschillende structuurniveaus in eiwitten. De opeenvolging
van aminozuren is de primaire structuur (links), de polypeptideketen schikt
zich op een regelmatige manier in een secundair structuurelement, deze
combineren tot een driedimensionale structuur. Verschillende of
verscheidene polypeptideketens associëren tot een quaternaire structuur.



 de aminozuursequentie  3D­structuur of conformatie van het eiwit  functie

 in sequentie: aminozuren met verschillende functies:
o structuur opbouwen
o partner of ligand binden
o activiteit uitvoeren

 eiwitten: 2 grote functies
o enzymen
o structuureiwitten


19

,2. AMINOZUREN, 20 VERSCHILLENDE BOUWSTENEN VAN
EIWITTEN

2.1. BOUW VAN EEN AMINOZUUR

 centraal koolstofatoom met daarop vier substituenten:
o aminogroep
o carboxylgroep
o waterstofatoom
o variabele zijketen (enige dat verschilt)

 vier verschillende substituenten  2 chirale vormen L­en D
o tijdens vertaling worden enkel L­aminozuren ingebouwd
o kortere peptiden bevatten soms D­aminozuren
o opm: glycine is enige aminozuur zonder chirale structuur
 kleinste aminozuur
 heeft waterstofatoom als R­groep




R
O
H2N C C
H OH

Figuur 3.2. Figuur 3.3.
Algemene structuur van een Ruimtevullend model van de geïoniseerde vorm van alanine
aminozuur. Het centrale (R is een methylgroep): koolstofatomen (donkergrijs),
koolstofatoom draagt een waterstof (lichtgrijs), zuurstof (rood) en stikstof (blauw). Links
carboxylfunctie (COOH), een staat het L­aminozuur, rechts het D­aminozuur. Wanneer het
aminogroep (NH2), een waterstof en waterstofatoom van C naar voor gericht is, lees je voor het
een variabele zijketen (R). L­aminozuur in wijzerzin CO­R­N.




2.2. D­AMINOZUREN IN DE NATUUR

 als neurotransmitters
 smaken zoet itt L­aminozuren
 abundant in sommige schelpdieren
 gif van cone snails veelbelovend analgeticum (niet verslavend, 1000x krachtiger dan
morphine)


20

,  op basis van D isomer amino acids worden pijnstillers ontwikkeld (neuropathische
pijn, versneld herstel na zenuwbeschadiging)

2.3. AMINOZUREN INDELEN

2.3.1. ESSENTIËLE AMINOZUREN VS NIET­ESSENTIËLE AMINOZUREN

Essentiële aminozuren Niet­essentiële aminozuren
­ Phenylalanine
­ Valine
­ Tryptophan
­ Threonine
­ Isoleucine
­ Methionine
­ Histidine
­ Arginine
­ Lysine
­ Leucine

Opm: His/Arg enkel essentieel bij
kinderen



2.3.2. HYDROFOBE AMINOZUREN VS HYDROFIELE AMINOZUREN

HYDROFOOB
1. ALIFATISCHE AMINOZUREN
Aminozuur Structuur Uitleg/opmerkingen


Alanine (Ala)




Valine (Val)




Leucine (Leu)




21

, Isoleucine (Ile)



2. AROMATISCHE AMINOZUREN
Aminozuur Structuur Uitleg/opmerkingen



Fenylalanine (Phe)



­ kan ioniseren bij hogere pH
­ hydroxielgroep kan
dissociëren  hydrofieler
Tyrosine (Tyr)
­ 1 vd 3 die gefosforyleerd
kan worden




Tryptofaan (Trp)



3. AMINOZUREN MET ZIJKETENS DIE EEN ZWAVELATOOM BEVATTEN
Aminozuur Structuur Uitleg/opmerkingen



Methionine (Met)



­ kan ioniseren bij
hogere pH
­ sulfhydrylgroep kan
Cysteine (Cys) dissociëren 
hydrofieler
­ kan zwavelbruggen
vormen




INTERMEZZO: ZWAVELBRUGGEN IN ANTILICHAMEN

 antilichamen bestaan uit 4 polypeptideketens (quaternaire structuur)
zwavelbrug die keten samenhoudt
SH HS

22