Samenvatting GZC1:
Samenvatting Week 1:
Hoorcollege 1:
Aminozuren en Eiwitstructuren:
Een cel is soort stad die allemaal delen heeft die de cel doet functioneren. Allemaal kleine
structuren die met elkaar communiceren. à een cel is een georganiseerde en dynamische
eenheid.
Focal adhesions= de ‘voeten’ van een cel = grote dynamische eiwitcomplexen die het
cytoskelet verbinden met de extracellulaire matrix (ECM).
Water:
• Oplosmiddel voor polaire stoffen
• Verdrijven hydrofobe stoffen
• Amfipatische stoffen vormen micellen = cel met polaire koppen naar buiten en
apolaire staarten naar binnen.
• Is nodig voor enzymatische reacties
• Cel bestaat voor 70% uit water, 30% chemicaliën (= ionen, kleine moleculen,
fosfolipiden, DNA, RNA, eiwitten en polysachariden).
• Amfipatische moleculen= moleculen die zowel uit hydrofobe als hydrofiele elementen
bestaan
Celmembraan bestaat uit:
• Polaire koppen = hydrofiel
• Apolaire staart = hydrofoob
• Fosfolipiden
• Eiwitten die zorgen voor communicatie à bestaan ook uit hydrofobe en hydrofiele
delen anders voelen ze zich niet prettig in het celmembraan.
Macromoleculen bestaan uit subunits, vb:
• Suiker (=subunit) à polysacharide (macromolecuul)
• Aminozuur (=subunit) à eiwit (macromolecuul)
• Nucleotide (=subunit) à nucleïne zuur (macromolecuul)
Aminozuren:
• 20 verschillende soorten in de L-iso vorm, D-iso vorm bestaat ook maar niet op aarde
• Allemaal dezelfde opbouw = koolstofatoom, restgroep, stikstofgroep, aminogroep
• Opbouw eiwit door middel van peptidebindingen tussen aminozuren
• Peptidenbinding = binding tussen C dubbelgebonde O en N
Primaire structuur: de keten van aminozuren à bepaald door de verschillende aminozuren
à wat is de volgorde van de keten?
Secundaire structuur:
Belangrijk:
• Peptidenbinding is stijf en vlak, niet vrij draaibaar à komt door resonantie= de
dubbele binding van O=C flipt de hele tijd tussen O=C en C=N
• Zwavelbrug vorming à HS + HS à S-S + 2H+ + 2e-
• Waterstofbrug vorming à tussen N & H en O &H
2 soorten:
• Alfa helix= structuur die spontaan kan ontstaan als je allemaal aminozuren aan elkaar
koppelt
, - Rechts draaiende helix = 1 richting (D-vorm zou andere kant zijn)
- Per winding 3.6 aminozuren per draaiing rond de as
- 1,5 x 10-10 m tussen aminozuren = compacte structuur = sterk
- Alle hoofdketen C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- Waterstof brug tussen C=O van het nde aminozuur en N-H (n+ 4)de aminozuur
- Niet veel voorkomende alfa helix: V-T omdat Valine een te grote zijketen heeft
- N= positief à daaraan komen vaak negatieve aminozuren te liggen
- C= negatief à daaraan komen vaak positieve aminozuren te liggen
• Bèta sheet:
- vouwblad structuur = vormt een plat vlak
- C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- 2 soorten: parallel= à à (boven elkaar) antiparallel= à ß (boven elkaar)
à Alfa helix en bèta sheet zijn aan elkaar gelinkt via loops
à Superhelix= coiled-coils = 2 – 7 helixen zijn in elkaar gerold als strengen van een touw.
Vb. ceratine = haar
Tertiaire structuur: 3D conformatie
• Binnenkant eiwit bevat Apolaire/ hydrofobe aminozuren
• Buitenkant eiwit bevat polaire/ hydrofiele aminozuren
• Eiwitten zijn amfipatisch= bevat hydrofiel (buitenkant) als hydrofoob (binnenkant)
• Uitzondering= porins in nieren, hebben polaire binnenkant en apolaire buitenkant
De 3D structuren worden bepaald door:
• Aminozuur volgorde
• Covalente bindingen
• Zwavelbruggen
• Waterstofbruggen*
• Zoutbruggen*
• Van der Waalskrachten*
• Aminozuur isomeratie
à*= hoofdbinding voor 3D structuur
à Deze structuur is niet te voorspellen!
Fosforylering= een fosfaatgroep aan een zijketen van een aminozuur koppelen à komt van
ATP à zorgt ervoor dat het enzym opeens interacties kan aangaan of juist stoppen. Kan
alleen gekoppeld worden aan een enzym met hydroxyl (OH) dat zijn: Ser, Thr, Tyr
Quaternaire structuur: Multi- subunit eiwitten
• Dimeer= 2 subunits:
- Homodimeer= 2 dezelfde subunits
- Heterodimeer= 2 verschillende subunits
• Zwakke krachten:
- Waterstofbruggen
- Ion-binding
- Van der Waalsbinding
- Hydrofobe interacties
,Samenvatting:
• Primair= welke aminozuren?
• Secundair= welke interacties tussen aminozuren?
- Waterstofbruggen: alfa helix/ bèta sheet?
- Zwavelbruggen: cysteïnes
Enzymen:
Werking enzymen:
• Katalysator
• Versnellen de reactie naar evenwicht
• De reactie moet spontaan verlopen let op: enzymen die ATP gebruiken lopen niet
spontaan want je voegt wat toe
• Evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Het zijn schakelaars van reacties in cellen, aan en uit zetten
• Veel vergif en medicijnen zijn remmers van enzymen
Enzym versnelt de omzetting substraat in product:
Substraat (S) à Enzym- substraatcomplex (ES) à Enzym- productcomplex (EP) à Product
Reactie:
• Reactie verloopt tot het evenwicht
• Ligging evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Snelheid reactie wordt bepaald door activeringsenergie
• Energie van een substraat moet hoger zijn dan van het
product
à enzymen verlagen de activeringsenergie!
Transition state:
= De top van de berg, met een hoge energie, een instabiel
tussenproduct tussen begin- en eindproducten.
Hoe wordt de energie hiervan verlaagd?:
• Binding aan substraat via veel zwakke interacties
verlaagt energie van enzym
• Deze ‘binding’ wordt gebruikt om de delta G (=de berg) te verlagen
• Dus: specifieke substraten hebben sterkere bindingen en maken dus meer
bindingsenergie vrij.
• De interacties van substraat met enzym zijn optimaal als het substraat zich in
overgangstoestand bevindt: stabilisatie van overgangstoestand.
3 soorten katalyses:
• Bij elkaar brengen van reactanten/ beginstoffen
• Lading van reactanten veranderen
• Conformatie van reactanten veranderen
à op het moment dat het substraat bindt aan het enzym is er energie.
Functies enzymen:
• Enzymen zorgen voor het juiste specifieke product
• Enzymen zorgen voor de juiste volgorde van reacties
, Moleculaire machines:
Lysozym:
1922 Alexander Flemming ontdekt 1e kristalstructuur van een enzym. Het is het 1e enzym
waarvan volledige aminozuur volgorde is bepaald. Belangrijk is het niet-specifieke
immuunsysteem die bacteriën en infecties aanvalt.
• Heeft een groeve = actieve centrum
• Actieve centrum tussen: Glu 35 en Asp 52
• Daar vindt reactie plaats: polysacharide worden geknipt
• Deze reactie kan worden gekatalyseerd door glycosidase à katalyseert de hydrolyse
van glucosidebindingen om kleinere suiker vrij te geven.
• Bevat zwavelbruggen
• Bevat 129 residuen
• 3 alfa helices en een korte bèta sheet
Kristalstructuur met ‘substraat’:
• Groeve kan zes suiker residuen bevatten
• Knipplaats na residue 4: Glu 35 en Asp 52
• Residue 4 op plaats D wordt vervormd (door
lysozym) = overgangstoestand!
• Op het moment dat er conformatie is komt 2
bindingen in de buurt bij de zijketens =
katalytische residuen (Glu 35 en Asp 52)
• Dus overgangstoestand is nodig anders komen Glu en Asp niet in de buurt!
• Waar knipplaats is heet hydrolyse
•
Werking:
• Enzym is onveranderd na katalyse
• water beëindigt de reactie.
• Instabiel carbonium wordt gestabiliseert door Asp-
• En vorming van D
Calmoduline= het veranderen van de conformatie van een eiwit door binding van Ca2+ à
door de lading kunnen uiteindes van eiwitten elkaar aantrekken en bijv. een cirkel vormen.
Reversible protein phosphorylation= als een fosfaatgroep op een eiwit kan zitten kan deze
de conformatie van het eiwit veranderen. Hierdoor veranderd de werking à het eiwit kan
aan- of uitgezet worden. Dus: je hebt een eiwit, dan wordt ATP omgezet in ADP door kinase,
Samenvatting Week 1:
Hoorcollege 1:
Aminozuren en Eiwitstructuren:
Een cel is soort stad die allemaal delen heeft die de cel doet functioneren. Allemaal kleine
structuren die met elkaar communiceren. à een cel is een georganiseerde en dynamische
eenheid.
Focal adhesions= de ‘voeten’ van een cel = grote dynamische eiwitcomplexen die het
cytoskelet verbinden met de extracellulaire matrix (ECM).
Water:
• Oplosmiddel voor polaire stoffen
• Verdrijven hydrofobe stoffen
• Amfipatische stoffen vormen micellen = cel met polaire koppen naar buiten en
apolaire staarten naar binnen.
• Is nodig voor enzymatische reacties
• Cel bestaat voor 70% uit water, 30% chemicaliën (= ionen, kleine moleculen,
fosfolipiden, DNA, RNA, eiwitten en polysachariden).
• Amfipatische moleculen= moleculen die zowel uit hydrofobe als hydrofiele elementen
bestaan
Celmembraan bestaat uit:
• Polaire koppen = hydrofiel
• Apolaire staart = hydrofoob
• Fosfolipiden
• Eiwitten die zorgen voor communicatie à bestaan ook uit hydrofobe en hydrofiele
delen anders voelen ze zich niet prettig in het celmembraan.
Macromoleculen bestaan uit subunits, vb:
• Suiker (=subunit) à polysacharide (macromolecuul)
• Aminozuur (=subunit) à eiwit (macromolecuul)
• Nucleotide (=subunit) à nucleïne zuur (macromolecuul)
Aminozuren:
• 20 verschillende soorten in de L-iso vorm, D-iso vorm bestaat ook maar niet op aarde
• Allemaal dezelfde opbouw = koolstofatoom, restgroep, stikstofgroep, aminogroep
• Opbouw eiwit door middel van peptidebindingen tussen aminozuren
• Peptidenbinding = binding tussen C dubbelgebonde O en N
Primaire structuur: de keten van aminozuren à bepaald door de verschillende aminozuren
à wat is de volgorde van de keten?
Secundaire structuur:
Belangrijk:
• Peptidenbinding is stijf en vlak, niet vrij draaibaar à komt door resonantie= de
dubbele binding van O=C flipt de hele tijd tussen O=C en C=N
• Zwavelbrug vorming à HS + HS à S-S + 2H+ + 2e-
• Waterstofbrug vorming à tussen N & H en O &H
2 soorten:
• Alfa helix= structuur die spontaan kan ontstaan als je allemaal aminozuren aan elkaar
koppelt
, - Rechts draaiende helix = 1 richting (D-vorm zou andere kant zijn)
- Per winding 3.6 aminozuren per draaiing rond de as
- 1,5 x 10-10 m tussen aminozuren = compacte structuur = sterk
- Alle hoofdketen C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- Waterstof brug tussen C=O van het nde aminozuur en N-H (n+ 4)de aminozuur
- Niet veel voorkomende alfa helix: V-T omdat Valine een te grote zijketen heeft
- N= positief à daaraan komen vaak negatieve aminozuren te liggen
- C= negatief à daaraan komen vaak positieve aminozuren te liggen
• Bèta sheet:
- vouwblad structuur = vormt een plat vlak
- C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- 2 soorten: parallel= à à (boven elkaar) antiparallel= à ß (boven elkaar)
à Alfa helix en bèta sheet zijn aan elkaar gelinkt via loops
à Superhelix= coiled-coils = 2 – 7 helixen zijn in elkaar gerold als strengen van een touw.
Vb. ceratine = haar
Tertiaire structuur: 3D conformatie
• Binnenkant eiwit bevat Apolaire/ hydrofobe aminozuren
• Buitenkant eiwit bevat polaire/ hydrofiele aminozuren
• Eiwitten zijn amfipatisch= bevat hydrofiel (buitenkant) als hydrofoob (binnenkant)
• Uitzondering= porins in nieren, hebben polaire binnenkant en apolaire buitenkant
De 3D structuren worden bepaald door:
• Aminozuur volgorde
• Covalente bindingen
• Zwavelbruggen
• Waterstofbruggen*
• Zoutbruggen*
• Van der Waalskrachten*
• Aminozuur isomeratie
à*= hoofdbinding voor 3D structuur
à Deze structuur is niet te voorspellen!
Fosforylering= een fosfaatgroep aan een zijketen van een aminozuur koppelen à komt van
ATP à zorgt ervoor dat het enzym opeens interacties kan aangaan of juist stoppen. Kan
alleen gekoppeld worden aan een enzym met hydroxyl (OH) dat zijn: Ser, Thr, Tyr
Quaternaire structuur: Multi- subunit eiwitten
• Dimeer= 2 subunits:
- Homodimeer= 2 dezelfde subunits
- Heterodimeer= 2 verschillende subunits
• Zwakke krachten:
- Waterstofbruggen
- Ion-binding
- Van der Waalsbinding
- Hydrofobe interacties
,Samenvatting:
• Primair= welke aminozuren?
• Secundair= welke interacties tussen aminozuren?
- Waterstofbruggen: alfa helix/ bèta sheet?
- Zwavelbruggen: cysteïnes
Enzymen:
Werking enzymen:
• Katalysator
• Versnellen de reactie naar evenwicht
• De reactie moet spontaan verlopen let op: enzymen die ATP gebruiken lopen niet
spontaan want je voegt wat toe
• Evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Het zijn schakelaars van reacties in cellen, aan en uit zetten
• Veel vergif en medicijnen zijn remmers van enzymen
Enzym versnelt de omzetting substraat in product:
Substraat (S) à Enzym- substraatcomplex (ES) à Enzym- productcomplex (EP) à Product
Reactie:
• Reactie verloopt tot het evenwicht
• Ligging evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Snelheid reactie wordt bepaald door activeringsenergie
• Energie van een substraat moet hoger zijn dan van het
product
à enzymen verlagen de activeringsenergie!
Transition state:
= De top van de berg, met een hoge energie, een instabiel
tussenproduct tussen begin- en eindproducten.
Hoe wordt de energie hiervan verlaagd?:
• Binding aan substraat via veel zwakke interacties
verlaagt energie van enzym
• Deze ‘binding’ wordt gebruikt om de delta G (=de berg) te verlagen
• Dus: specifieke substraten hebben sterkere bindingen en maken dus meer
bindingsenergie vrij.
• De interacties van substraat met enzym zijn optimaal als het substraat zich in
overgangstoestand bevindt: stabilisatie van overgangstoestand.
3 soorten katalyses:
• Bij elkaar brengen van reactanten/ beginstoffen
• Lading van reactanten veranderen
• Conformatie van reactanten veranderen
à op het moment dat het substraat bindt aan het enzym is er energie.
Functies enzymen:
• Enzymen zorgen voor het juiste specifieke product
• Enzymen zorgen voor de juiste volgorde van reacties
, Moleculaire machines:
Lysozym:
1922 Alexander Flemming ontdekt 1e kristalstructuur van een enzym. Het is het 1e enzym
waarvan volledige aminozuur volgorde is bepaald. Belangrijk is het niet-specifieke
immuunsysteem die bacteriën en infecties aanvalt.
• Heeft een groeve = actieve centrum
• Actieve centrum tussen: Glu 35 en Asp 52
• Daar vindt reactie plaats: polysacharide worden geknipt
• Deze reactie kan worden gekatalyseerd door glycosidase à katalyseert de hydrolyse
van glucosidebindingen om kleinere suiker vrij te geven.
• Bevat zwavelbruggen
• Bevat 129 residuen
• 3 alfa helices en een korte bèta sheet
Kristalstructuur met ‘substraat’:
• Groeve kan zes suiker residuen bevatten
• Knipplaats na residue 4: Glu 35 en Asp 52
• Residue 4 op plaats D wordt vervormd (door
lysozym) = overgangstoestand!
• Op het moment dat er conformatie is komt 2
bindingen in de buurt bij de zijketens =
katalytische residuen (Glu 35 en Asp 52)
• Dus overgangstoestand is nodig anders komen Glu en Asp niet in de buurt!
• Waar knipplaats is heet hydrolyse
•
Werking:
• Enzym is onveranderd na katalyse
• water beëindigt de reactie.
• Instabiel carbonium wordt gestabiliseert door Asp-
• En vorming van D
Calmoduline= het veranderen van de conformatie van een eiwit door binding van Ca2+ à
door de lading kunnen uiteindes van eiwitten elkaar aantrekken en bijv. een cirkel vormen.
Reversible protein phosphorylation= als een fosfaatgroep op een eiwit kan zitten kan deze
de conformatie van het eiwit veranderen. Hierdoor veranderd de werking à het eiwit kan
aan- of uitgezet worden. Dus: je hebt een eiwit, dan wordt ATP omgezet in ADP door kinase,
