Biologie – Klausur N°2
Proteine => Enzyme sind Proteine
Funktion von Proteinen im Körper:
➢ Enzyme [Katalase]
➢ Membran [Ionenkanäle]
➢ Antikörper [IgG]
➢ Botenstoffe [Hormone, z.B. Insulin]
➢ Baustoffe [Keratin für Haare]
➢ Transport [Hämoglobin transportiert Sauerstoff]
➢ Bewegung [Actin in Muskeln]
Aufbau eines Proteins/Proteinstrukturen
Bezeichnung Abbildung Beschreibung
Primärstruktur − Aminosäuresequenz => Reihen-/Abfolge
von Aminosäuren
− Verknüpft durch Peptidbindungen
[Atombindungen]
Sekundärstruktur − Relative Anordnung monomerer
Bausteine
− α-Helix; Intramolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen
den Aminosäuren
[Innen]
− β-Faltblatt: Intermolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen ...
[Zwischen]
Tertiärstruktur − gesamte räumliche Struktur eines
Proteins
− mehrere Sekundärstrukturen
− resultiert aus den Wechselbeziehungen
zwischen den Seitenketten
=> Wasserstoffbrückenbindung
=> Disulfidbrücke/Atombindung
=> Van-der-Waals-Wechselwirkungen
=> Ionenbindung
Quartärstruktur − Die ganze Funktionseinheit
− Räumliche Struktur des gesamten
Proteinkomplexes, mit allen
Untereinheiten
− Zusammengehalten, durch NICHT
kovalente Wechselwirkungen
Denaturierung:
Essenzielle Aminosäuren
Zerstörung der Struktur eines Proteins mit gleichzeitigem Funktionsverlust − Lebensnotwendige Aminosäure, die ein
Organismus benötigt, aber selbst nicht
Struktur der Aminosäuren: aufbauen kann
− 8 von 21
1 Baustein ≅ Aminosäure 2-10 Bausteine ≅ Oligopeptid − Werden durch Nahrung eingenommen
2 Bausteine ≅ Dipeptid 10-100 Baustein ≅ Polypeptid
3 Bausteine ≅ Tripeptid >100 Bausteine ≅ Protein
Verknüpfung zweier Aminosäuren zu einem Dipeptid:
(1) Chemische Grundlagen:
Kondensationsreaktion* Peptidbindung
.
[Dipeptid]
* chemische Reaktion, bei welcher sich zwei Moleküle, unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden
Proteine => Enzyme sind Proteine
Funktion von Proteinen im Körper:
➢ Enzyme [Katalase]
➢ Membran [Ionenkanäle]
➢ Antikörper [IgG]
➢ Botenstoffe [Hormone, z.B. Insulin]
➢ Baustoffe [Keratin für Haare]
➢ Transport [Hämoglobin transportiert Sauerstoff]
➢ Bewegung [Actin in Muskeln]
Aufbau eines Proteins/Proteinstrukturen
Bezeichnung Abbildung Beschreibung
Primärstruktur − Aminosäuresequenz => Reihen-/Abfolge
von Aminosäuren
− Verknüpft durch Peptidbindungen
[Atombindungen]
Sekundärstruktur − Relative Anordnung monomerer
Bausteine
− α-Helix; Intramolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen
den Aminosäuren
[Innen]
− β-Faltblatt: Intermolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen ...
[Zwischen]
Tertiärstruktur − gesamte räumliche Struktur eines
Proteins
− mehrere Sekundärstrukturen
− resultiert aus den Wechselbeziehungen
zwischen den Seitenketten
=> Wasserstoffbrückenbindung
=> Disulfidbrücke/Atombindung
=> Van-der-Waals-Wechselwirkungen
=> Ionenbindung
Quartärstruktur − Die ganze Funktionseinheit
− Räumliche Struktur des gesamten
Proteinkomplexes, mit allen
Untereinheiten
− Zusammengehalten, durch NICHT
kovalente Wechselwirkungen
Denaturierung:
Essenzielle Aminosäuren
Zerstörung der Struktur eines Proteins mit gleichzeitigem Funktionsverlust − Lebensnotwendige Aminosäure, die ein
Organismus benötigt, aber selbst nicht
Struktur der Aminosäuren: aufbauen kann
− 8 von 21
1 Baustein ≅ Aminosäure 2-10 Bausteine ≅ Oligopeptid − Werden durch Nahrung eingenommen
2 Bausteine ≅ Dipeptid 10-100 Baustein ≅ Polypeptid
3 Bausteine ≅ Tripeptid >100 Bausteine ≅ Protein
Verknüpfung zweier Aminosäuren zu einem Dipeptid:
(1) Chemische Grundlagen:
Kondensationsreaktion* Peptidbindung
.
[Dipeptid]
* chemische Reaktion, bei welcher sich zwei Moleküle, unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden
