Biochemie/moleculaire biologie VAN LINT
1. Biomoleculen
‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen.
De eigenschappen zijn vervat in alle organische elementen die men aantreft.
3D-structuur is minstens even belangrijk als de organische elementen
➔ Van belang voor de interacties (bv. met eiwitten; zie AcetylcoA)
Vb. 1 belang 3D-structuur:
R-thalidomide S-thalidomide
Organisch en chemisch identiek maar op biochemisch vlak helemaal niet:
S-thalidomide veroorzaakt geboorteafwijking
➔ Werd gegeven tegen ochtendmisselijkheid
➔ Bindt met heel andere eiwitten dan degene die nodig zijn
➔ Gevolg: verstoort ontwikkeling
R-thalidomide: harmless
Vb. 2 belang 3D-structuur:
R-Carvone: smaak van pepermunt
S-Carvone: smaak van karwij
Conclusie: 3D-structuur important as hell!
1
,1.1. Aminozuren
Posities in het AZ aangeven met Griekse letters of nummers.
Zijketen hangt aan de C met de carboxylgroep
α-C (COOH)
ε-C (NH3)
AZ komen voor in een D- of L-vorm (bij ‘dieren’ enkel L-aminozuren).
D-AZ vaak gebruikt door bacteriën voor speciale eiwitten (zie later).
Tabel: Groepen, afkortingen + pKR kennen.
2
, Apolaire, alifatische zijketens: Polaire ongeladen zijketens:
Alifaten: geen organische interacties + hydrofoob
Positieve geladen zijketens: Negatieve geladen zijketens:
Aromatische zijketens:
3
, 1) Glycine: Apolaire, alifatische zijketens
• Geen zijketen (H-atoom)
• Maar 3 verschillende substituenten
Geen assymetrisch C
• Assymetrisch AZ
• Grotere conformationele flexibiliteit:
Rond peptidebinding geen rotatie mogelijk
Bindingen op α-C: wel rotatie mogelijk
Rotatie met H-atoom veel gemakkelijker want kleiner dus weinig kans op botsingen met
andere atomen
Glycine vormt vaak scharnieren (voor het vormen van eiwitten)
Belangrijk voor functie van eiwit
2) Leucine, isoleucine, alanine, valine, methionine:
Apolaire, alifatische zijketens
• Inert en alifatisch
• Apolair en hydrofoob grote stabiliteit, geven
structuur aan eiwit
• Geen functionele groepen
• Zijketens clustreren samen
OPM: isoleucine
o Extra asymmetrisch centrum
OPM: methionine
o Thioether
OPM: alanine
Kleinste zijketen (CH3)
➔ Belangrijk voor in vitro mutagenesis / site directed mutagenesis
Welk AZ van eiwit X is belangrijk voor de functie van eiwit X? SDM gebruiken
Ideaal:
Zijketen afknippen zodat het niet meer kan bijdragen tot de functie van het eiwit
(Kan niet)
Equivalent:
In genetische code van eiwit: codon dat voor die functie codeert veranderen door
codon dat codeert voor een ander AZ (hier alanine)
➔ Grote keten wordt vervangen door kleine (CH3)
Indien proteïne nog steeds werking verricht: foute hypothese!
4
1. Biomoleculen
‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen.
De eigenschappen zijn vervat in alle organische elementen die men aantreft.
3D-structuur is minstens even belangrijk als de organische elementen
➔ Van belang voor de interacties (bv. met eiwitten; zie AcetylcoA)
Vb. 1 belang 3D-structuur:
R-thalidomide S-thalidomide
Organisch en chemisch identiek maar op biochemisch vlak helemaal niet:
S-thalidomide veroorzaakt geboorteafwijking
➔ Werd gegeven tegen ochtendmisselijkheid
➔ Bindt met heel andere eiwitten dan degene die nodig zijn
➔ Gevolg: verstoort ontwikkeling
R-thalidomide: harmless
Vb. 2 belang 3D-structuur:
R-Carvone: smaak van pepermunt
S-Carvone: smaak van karwij
Conclusie: 3D-structuur important as hell!
1
,1.1. Aminozuren
Posities in het AZ aangeven met Griekse letters of nummers.
Zijketen hangt aan de C met de carboxylgroep
α-C (COOH)
ε-C (NH3)
AZ komen voor in een D- of L-vorm (bij ‘dieren’ enkel L-aminozuren).
D-AZ vaak gebruikt door bacteriën voor speciale eiwitten (zie later).
Tabel: Groepen, afkortingen + pKR kennen.
2
, Apolaire, alifatische zijketens: Polaire ongeladen zijketens:
Alifaten: geen organische interacties + hydrofoob
Positieve geladen zijketens: Negatieve geladen zijketens:
Aromatische zijketens:
3
, 1) Glycine: Apolaire, alifatische zijketens
• Geen zijketen (H-atoom)
• Maar 3 verschillende substituenten
Geen assymetrisch C
• Assymetrisch AZ
• Grotere conformationele flexibiliteit:
Rond peptidebinding geen rotatie mogelijk
Bindingen op α-C: wel rotatie mogelijk
Rotatie met H-atoom veel gemakkelijker want kleiner dus weinig kans op botsingen met
andere atomen
Glycine vormt vaak scharnieren (voor het vormen van eiwitten)
Belangrijk voor functie van eiwit
2) Leucine, isoleucine, alanine, valine, methionine:
Apolaire, alifatische zijketens
• Inert en alifatisch
• Apolair en hydrofoob grote stabiliteit, geven
structuur aan eiwit
• Geen functionele groepen
• Zijketens clustreren samen
OPM: isoleucine
o Extra asymmetrisch centrum
OPM: methionine
o Thioether
OPM: alanine
Kleinste zijketen (CH3)
➔ Belangrijk voor in vitro mutagenesis / site directed mutagenesis
Welk AZ van eiwit X is belangrijk voor de functie van eiwit X? SDM gebruiken
Ideaal:
Zijketen afknippen zodat het niet meer kan bijdragen tot de functie van het eiwit
(Kan niet)
Equivalent:
In genetische code van eiwit: codon dat voor die functie codeert veranderen door
codon dat codeert voor een ander AZ (hier alanine)
➔ Grote keten wordt vervangen door kleine (CH3)
Indien proteïne nog steeds werking verricht: foute hypothese!
4
