Samenvatting - Medische en tandheelkundige vakkennis 1 College 2 (3023BA113Z)

MTV1 College 2: Eiwitten en enzymen

Vragen bij hoofdstuk 2 uit het dictaat:

6. Wat is het verschil tussen de tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit? Hebben
alle eiwitten een quaternaire structuur? Zo niet, welke niet?
Tertiaire structuur: vorm van een eiwit die wordt bepaald door interacties tussen
restgroepen van aminozuren BINNEN eenzelfde peptide.
Quaternaire structuur: ruimtelijke rangschikking van meerdere peptideketens die
wordt bepaald door interacties tussen restgroepen van VERSCHILLENDE
peptideketens.
Alleen eiwitten die bestaan uit meerdere peptideketens hebben een quaternaire
structuur

7. Wat zijn geconjugeerde eiwitten? Wat voor type geconjugeerde eiwitten zijn
speekseleiwitten vaak?
Geconjugeerde eiwitten of samengestelde eiwitten zijn eiwitten die bestaan uit een
eiwitdeel en een niet-eiwitdeel
Speekseleiwitten zijn vaak glycoproteïnen

8. Bij welke mensen is het eiwitgehalte in speeksel verhoogd en waardoor?
Bij parodontitis patiënten is het eiwitgehalte in het speeksel verhoogd door lekkage
Van serum dat een veel hogere eiwit-concentratie heeft dan speeksel

, Aminozuren en eiwitten (proteïnen)

Hydrofiel – hydrofoob
 Hydrofiel = stoffen die goed mengen met water
o Gepolariseerd en kunnen waterstofbruggen aangaan
 Polair = binnen het molecuul is sprake van een ladingsverdeling (ene
kant is negatief, andere kant is positief)
 Hydrofoob = stoffen die slecht mengen met water / waterafstotend zijn
o Apolair
 Apolair = er is geen sprake van een ladingsverschil binnen het
molecuul (nergens positief, nergens negatief geladen)


Structuur eiwitten
Alle eiwitten in het menselijk lichaam zijn opgebouwd
uit 20 aminozuren  duizenden verschillende eiwitten
gemaakt.
 Primaire structuur  bepaald door
aminozuurvolgorde van de eiwitketen
o Eiwitten kunnen zijn opgebouwd uit
dezelfde aminozuren, maar omdat de
volgorde anders is, ontstaat er toch een
ander eiwit.
o Links = aminozuur met de vrije aminogroep + alle
aminozuren  het laatste aminozuur is met vrije
carbonzuurgroep

 Tertiaire structuur  eiwitvorm  bepaald door
interactie tussen restgroepen van aminozuren
o Bindingen van de restgroep:
 Zwavelbruggen  tussen
restgroepen van cysteïne
- Covalente binding = niet gevoelig voor pH / zoutconcentratie (1 of
meer gemeenschappelijke elektronenparen)
 Waterstofbruggen  tussen polaire groepen
- Niet-covalente binding
 Hydrofobe binding  tussen apolaire groepen
 Zoutbruggen / ionbinding  tussen zuur (negatief) en
basisch (positief) aminozuur  interactie tussen positief en
negatief geladen groep

 Quaternaire structuur  ruimtelijke rangschikking van meerdere
peptideketens (subeenheden) tot een eiwit
o Bepaald door zwavelbruggen, zoutbruggen, waterstofbruggen en hydrofobe
bindingen