Résumé - Protéines : Acides Aminés, Structures, Fonctions et Types

CHAPITRE 1 : Protéines - Stratégies de régulation de la fonction des protéines


1. Acides aminés : Briques élémentaires des protéines

 Définition : les AA sont les unités de base des peptides et protéines.
 Cα (Carbone α) : Asymétrique (sauf Glycine, qui n’a pas de chaîne latérale et offre
une plus grande flexibilité).

Classification selon la chaîne latérale (R) à pH physiologique
Aliphatiques, non polaires (hydrophobes) : Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro
Aromatiques (hydrophobes) : Phe, Tyr, Trp
Polaires, non chargés : Ser, Thr, Asn, Gln, Cys
Polaires, chargés négativement (acides) : Asp, Glu
Polaires, chargés positivement (basiques) : Lys, Arg, His

Cas particuliers :
 Cys : Formation de ponts disulfure (liaisons S-S)
 Pro : Contraint la structure car sa chaîne latérale est reliée au groupe α-NH₂
 Tyr, Trp : Absorbent la lumière à 280 nm


2. La liaison peptidique
🛠 Formation : Condensation entre la fonction α-COO⁻
d’un AA et la fonction α-NH₃⁺ d’un autre AA.

Propriétés :
Stable
Plane et rigide (présente une double liaison partielle)
+ stable en configuration trans


3. Niveaux d'organisation des protéines

Structure primaire
 Séquence linéaire des acides aminés, écrite du N-terminal → C-terminal




Structure secondaire
 Arrangement local stabilisé par liaisons hydrogène
Types :
 Hélice α
 Feuillet β (assemblage de brins β)
 Feuillet β mixte (combinaison de feuillets antiparallèles et parallèles)