Biochemie
3.4-3.7
College 1
Herhaling
Vrije energie/ Gibbs free energy
De vrije energieverandering G van een reactie geeft aan welke kant de reactie of het
proces oploopt.
De vrije energie (G) is een combinatie van:
- Enthalpie
o H, warmte inhoud
- Entropie
o S, maat voor verdeling van energie over energetisch gelijkwaardige
toestanden
o Beschrijft hoe je in een besloten systeem de energie verdeeld hebt
▪ De verdeling van de energie in een besloten ruimte veranderd, maar
de totale hoeveelheid energie niet
o Laagste energie is het meest gunstig
▪ Streeft naar een evenwicht
▪ Werkt altijd 1 kant op
G < 0 → spontane reactie
S wordt dan positiever (omdat er een – voorstaat)
Aminozuren
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren.
- Alleen L-aminozuren in eiwitten
o Stereo-isomeren
o Bindingen tussen amino- en carboxylgroep
, Weten of iets een lading heeft of niet
Lading is afhankelijk van pH
• pH laag → protonated: NH3+ en COOH
• pH hoog → deprotonated: NH2 en COO-
• pH midden → zwitterion: positieve en negatieve lading, NH3+ en COO-
Van primaire naar quaternaire structuur
• Primaire structuur
o Polypeptiden zijn flexibel maar beperkt beweeglijk
▪ Alleen maar om Ca en Cb (enkelvoudig)
▪ Je kunt niet draaien om de bindingen van het aminozuur (dubbele
binding)
o De peptidebinding is vlak en vermindert het aantal mogelijke structuren
o Negatieve ladingen van bijv. O kunnen zich van elkaar afduwen
o Aminozuurvolgorde bepaald hoe vrij draaibaar de bindingen zijn
• Secondaire structuren
o Alfa helix
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Waterstofbruggen
o Bèta sheet
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Zit ook in elkaar met hydrofobe reacties
o Bèta turn en loop
▪ Vaak aan oppervlaktes eiwitten
• Tertiaire structuur
o Turns en Loops liggen bijna altijd aan de oppervlakte van een eiwit en
verzorgen vaak het contact met andere eiwitten
o De alfa-helical coiled coil
▪ Keratine
▪ Veel leusines die om elkaar heen gedraaid zijn
• Quaternaire structuur
, o Meerdere subunits vormen samen een eiwit
▪ Je kunt beter de activiteit sturen
▪ Kunnen een groter bereik aan
▪ Hemoglobine
Celbiologie
• Signalering via het bloed
o Endocrien systeem
▪ Hormonen op juiste plek bezorgen
▪ Regulatie van suikeropname → insuline
• Cellulaire respons:
o Modificatie van eiwitten
▪ Fosforylering zorgt voor een veranderde activiteit van kinases
▪ Fosfaatgroep aan een eiwit gebracht, wordt zo
geactiveerd/gedeactiveerd
• De voedselpiramide
o Eerste en tweede hoofdwet gelden voor alle biochemische reacties
o Genetische variatie
▪ De een reageert ander op bepaalde voedingsbestanddelen dan de
ander
o Opname, omzetting en afstelling van metabolisme
▪ Variatie per persoon
Tentamenstof
College 1, Hoofdstuk 8: enzymen
- Enzymen zijn sterke en specifieke katalysten
o Ze zetten geen reacties in die niet kunnen
- Vrije energie is een nuttige thermodynamische functie voor het begrijpen van enzym
gekatalyseerde reacties
o Komt onveranderd uit reactie
- Enzymen versnellen reacties door de formatie van de transitiestaat te faciliteren
- De Michaelis-Menten model betreft kinetische eigenschappen van veel enzymen
o Beschrijft dat je enzymen harder kan laten lopen als je meer substraat
aanbiedt
- Enzymen kunnen worden geinhibeerd door specifieke moleculen
8.1 Enzymen zijn sterke, specifieke katalysten
Proteolytische enzymen kunnen relatief onspecifiek of heel erg specifiek zijn:
- Papain kleeft tussen alle peptidebindingen
- Trombine kleeft alleen tussen Arg en Gly
, - Kunnen eiwitten splitsen
- Enzym is specifiek voor de reactie, maar niet specifiek voor het soort substraat
→ Hydrolyse
Specifiteit van enzym katalyse
Trypsine en trombine zijn beide proteasen
• Trypsine functioneert in de degradatie van ingeslikte/ingenomen eiwitten
• Trombine werkt alleen op één eiwit: fibrinogeen
o Trombine zet fibrinogeen om in fibrine en fibrine polymeriseert en vormt een
bloedklontering
▪ Knippen leidt tot stolling
Extreem specifiek in soort substraat
Maar wel zelfde soort omzetting
Enzymen zijn sterke katalysten
Een reactie dat niet-enzymatisch voorkomt wordt tevens gekatalyseerd door een enzym.
Carbonic anhydrase
• Carbonic anhydrase is een van de snelst bekende enzymen
o 106 moleculen per seconden
• Koolzuur wordt tijdelijk geparkeerd op hemoglobine
o Hemoglobine neemt niet alleen zuurstof op maar geeft ook CO2 af
o Longen: veel zuurstof, lage koolzuurspanning
o Spieren: weinig zuurstof, hoge koolzuurspanning
• Carbonaat bindt aan oppervlak
3.4-3.7
College 1
Herhaling
Vrije energie/ Gibbs free energy
De vrije energieverandering G van een reactie geeft aan welke kant de reactie of het
proces oploopt.
De vrije energie (G) is een combinatie van:
- Enthalpie
o H, warmte inhoud
- Entropie
o S, maat voor verdeling van energie over energetisch gelijkwaardige
toestanden
o Beschrijft hoe je in een besloten systeem de energie verdeeld hebt
▪ De verdeling van de energie in een besloten ruimte veranderd, maar
de totale hoeveelheid energie niet
o Laagste energie is het meest gunstig
▪ Streeft naar een evenwicht
▪ Werkt altijd 1 kant op
G < 0 → spontane reactie
S wordt dan positiever (omdat er een – voorstaat)
Aminozuren
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren.
- Alleen L-aminozuren in eiwitten
o Stereo-isomeren
o Bindingen tussen amino- en carboxylgroep
, Weten of iets een lading heeft of niet
Lading is afhankelijk van pH
• pH laag → protonated: NH3+ en COOH
• pH hoog → deprotonated: NH2 en COO-
• pH midden → zwitterion: positieve en negatieve lading, NH3+ en COO-
Van primaire naar quaternaire structuur
• Primaire structuur
o Polypeptiden zijn flexibel maar beperkt beweeglijk
▪ Alleen maar om Ca en Cb (enkelvoudig)
▪ Je kunt niet draaien om de bindingen van het aminozuur (dubbele
binding)
o De peptidebinding is vlak en vermindert het aantal mogelijke structuren
o Negatieve ladingen van bijv. O kunnen zich van elkaar afduwen
o Aminozuurvolgorde bepaald hoe vrij draaibaar de bindingen zijn
• Secondaire structuren
o Alfa helix
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Waterstofbruggen
o Bèta sheet
▪ Geladen/niet geladen afgewisseld
▪ Zit ook in elkaar met hydrofobe reacties
o Bèta turn en loop
▪ Vaak aan oppervlaktes eiwitten
• Tertiaire structuur
o Turns en Loops liggen bijna altijd aan de oppervlakte van een eiwit en
verzorgen vaak het contact met andere eiwitten
o De alfa-helical coiled coil
▪ Keratine
▪ Veel leusines die om elkaar heen gedraaid zijn
• Quaternaire structuur
, o Meerdere subunits vormen samen een eiwit
▪ Je kunt beter de activiteit sturen
▪ Kunnen een groter bereik aan
▪ Hemoglobine
Celbiologie
• Signalering via het bloed
o Endocrien systeem
▪ Hormonen op juiste plek bezorgen
▪ Regulatie van suikeropname → insuline
• Cellulaire respons:
o Modificatie van eiwitten
▪ Fosforylering zorgt voor een veranderde activiteit van kinases
▪ Fosfaatgroep aan een eiwit gebracht, wordt zo
geactiveerd/gedeactiveerd
• De voedselpiramide
o Eerste en tweede hoofdwet gelden voor alle biochemische reacties
o Genetische variatie
▪ De een reageert ander op bepaalde voedingsbestanddelen dan de
ander
o Opname, omzetting en afstelling van metabolisme
▪ Variatie per persoon
Tentamenstof
College 1, Hoofdstuk 8: enzymen
- Enzymen zijn sterke en specifieke katalysten
o Ze zetten geen reacties in die niet kunnen
- Vrije energie is een nuttige thermodynamische functie voor het begrijpen van enzym
gekatalyseerde reacties
o Komt onveranderd uit reactie
- Enzymen versnellen reacties door de formatie van de transitiestaat te faciliteren
- De Michaelis-Menten model betreft kinetische eigenschappen van veel enzymen
o Beschrijft dat je enzymen harder kan laten lopen als je meer substraat
aanbiedt
- Enzymen kunnen worden geinhibeerd door specifieke moleculen
8.1 Enzymen zijn sterke, specifieke katalysten
Proteolytische enzymen kunnen relatief onspecifiek of heel erg specifiek zijn:
- Papain kleeft tussen alle peptidebindingen
- Trombine kleeft alleen tussen Arg en Gly
, - Kunnen eiwitten splitsen
- Enzym is specifiek voor de reactie, maar niet specifiek voor het soort substraat
→ Hydrolyse
Specifiteit van enzym katalyse
Trypsine en trombine zijn beide proteasen
• Trypsine functioneert in de degradatie van ingeslikte/ingenomen eiwitten
• Trombine werkt alleen op één eiwit: fibrinogeen
o Trombine zet fibrinogeen om in fibrine en fibrine polymeriseert en vormt een
bloedklontering
▪ Knippen leidt tot stolling
Extreem specifiek in soort substraat
Maar wel zelfde soort omzetting
Enzymen zijn sterke katalysten
Een reactie dat niet-enzymatisch voorkomt wordt tevens gekatalyseerd door een enzym.
Carbonic anhydrase
• Carbonic anhydrase is een van de snelst bekende enzymen
o 106 moleculen per seconden
• Koolzuur wordt tijdelijk geparkeerd op hemoglobine
o Hemoglobine neemt niet alleen zuurstof op maar geeft ook CO2 af
o Longen: veel zuurstof, lage koolzuurspanning
o Spieren: weinig zuurstof, hoge koolzuurspanning
• Carbonaat bindt aan oppervlak
