Samenvatting Biochemie 1; enzymen

H2. Enzymen
1. Inleiding
Het leven vereist veel chemische reacties → de meeste reacties verlopen traag tot zeer traag
➔ Enzymen katalyseren de reacties en vermijden overmaten + tekorten door strikte controle

Algemene eigenschappen van enzymen:
- Het zijn eiwitten die globulair + wateroplosbaar zijn
- Ze zijn in staat om reacties 109 – 1014 keer te versnellen
- Ze worden niet verbruikt → een enzym is na een reactie terug vrij om een andere reactie te
katalyseren
- Ze komen voor in zeer lage concentraties (10-11M)
- Ze katalyseren elke chemische reactie in organismen → bij een lage T° (± 37°C) + bij een
neutrale pH (7)
- Ze worden na verloop van tijd vervangen
- Ze kunnen denatureren als ze in een afwijkende omgeving terecht komen

De eiwitstructuur van enzymen:
 Primaire structuur → een AZ-keten met een unieke volgorde van AZ
 Secundaire structuur → vouwringen + helices in de AZ-keten
 Tertiaire structuur
➢ De driedimensionale vorm die ontstaat door interacties tussen AZ-keten + de
omgeving
➢ Lysozymen hebben een tertiaire structuur die bestaat uit 1 monomeer/peptideketen

 Quaternaire structuur
➢ De meeste enyzmen hebben een quaternaire structuur
➢ Bestaat uit meerdere monomeren/polypeptideketens
→ Ofwel uit meerdere identieke monomeren (bv. β-D-galactosidase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met gelijke functionaliteit (bv. creatine kinase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met verschillende katalytische functies (multi-
enzymcomplexen) (bv. DNA-polymerase)

2. Cofactoren
De meeste enzymen vereisen een cofactor (is een niet-eiwit molecuul) voor de katalytische activiteit
→

➔ Het apo-enzym = het eiwitgedeelte dat niet actief is en dus
niet is gebonden aan een co-enzym (type cofactor)
→ Ze kunnen hun functie niet uitoefenen zonder co-enzym
➔ Het holo-enzym = een actief enzymcomplex
→ Het wordt gevormd door de binding van een apo-enzym
aan een co-enzym

, Cofactoren binden het enzym + zijn cruciaal voor de reactie
➔ Sommige cofactoren kunnen door meerdere enzymen gebruikt worden

Soorten cofactoren:
 Covalent gebonden cofactoren
➢ Prostetische groepen → is zeer sterk covalent gebonden aan een enzym
➢ Er is een extra groep (dat geen eiwitstructuur is) dat via een covalente
binding aan het enzym gebonden is
➢ Bv. een haemgroep in cytochroom C

 Niet-covalent gebonden cofactoren
➢ Ze gaan bijna altijd interageren met het molecuul op of vlakbij de actieve site
➢ Zijn mee bepalend voor de uiteindelijke reactie
➢ Vaak verkrijgen ze een andere vorm tijdens de katalytische reactie
→ Na de reactie komen ze vrij en worden door een 2de enzymatische reactie terug
naar hun oorspronkelijke vorm gebracht
→ Vooral bij organische cofactoren (co-enzymen)
➢ Co-enzymen
▪ = Organische moleculen die min of meer los aan het proteïne gebonden zijn
▪ Ze kunnen worden onderverdeeld in:
- Verbindingen met energierijke fosfaatgroepen → ATP + GTP
- Verbindingen die als drager van elektronen + H-atomen optreden bij
redoxreacties
→ NAD+, NADP+ en FAD/FADH2
- Verbindingen die de structuur + samenstelling van een substraat
zodanig wijzigen dat het reactiever wordt
→ Coënzym A (een derivaat van vitamine B5)
➢ Metaalionen
▪ = Anorganische moleculen → zink, koper, magnesium, ijzer, …
▪ Hebben zowel structurele als katalytische reacties functies
▪ 2 soorten:
- Metallo-enzymen
→ Binden het metaalion zeer sterk (bv. peroxidase aan Fe)
- Metaal geactiveerde enzymen
→ Binden veel minder sterk aan het metaalion (bv. pyruvaat kinase
aan Mg + K)
→ Ze bevorderen de binding aan het substraat/cofactoren

Samengevat: