H1. Eiwitten
1. Inleiding
Biochemie = de studie van de structuur + de reacties van biomoleculen
De 4 hoofdcomponenten van het leven
→ 2 hoofdonderwerpen: enzymen en biologische katalyse
Alle levensvormen op aarde zijn primair opgebouwd uit dezelfde chemische elementen* (6)
➔ De chemische elementen vormen bij al deze levensvormen dezelfde 4 typen biomoleculen**
→ Uit deze 4 typen wordt heel het leven gevormd
➔ De chemie van het leven is gelijkaardig voor alle organismen
*De 6 chemische elementen waar leven is uit opgebouwd zijn:
▪ Koolstof (C) → vormen de ruggengraat van biomoleculen (koolstofketens)
▪ Waterstof (H) → H2O is het belangrijkste component (de mens bestaat uit 60-70% water)
▪ Stikstof (N)
N- en O-atomen zijn de functionele groepen die aan de C-ketens hangen
▪ Zuurstof (O) → Zij zorgen voor de reacties en chemische activiteit van het molecule
▪ Fosfor (P)
Zijn in mindere mate aanwezig dan de 4 hoofdcomponenten, maar wel in
▪ Zwavel (S) elk organisme aanwezig
➔ Fosfor zien we terug in nucleïnezuren (DNA + RNA) en in
energetische metabolische pathways
➔ Zwavel is ideaal om chemische reacties te laten doorgaan
Naast deze 6 zijn er ook heel veel zouten/ionen aanwezig → Na, K, Cl, Mg en Ca
**De 4 typen biomoleculen die gevormd worden uit de 6 chemische elementen zijn:
1. Nucleïnezuren (DNA en RNA)
→ Functies: opslag, transmissie en expressie van informatie
2. Proteïnen
→ Functies: structuur bieden (bv. keratine in haar), reacties laten doorgaan (enzymen),
transport van intracellulaire componenten, signaaloverdracht (hormonen), …
3. Polysachariden of koolhydraten
→ Functies: opslag van energie en structuur bieden
4. Vetten
→ Functies: isolatie tegen de kou + isolatie van zenuwen (betere zenuwimpulsgeleiding), …
Biomoleculen zijn polymeren → ze bestaan uit verschillende bouwstenen/monomeren
,2. Eiwitten
Functies:
1. Enzymatische katalyse
▪ Zo goed als elke reactie die in ons lichaam plaatsvindt wordt gekatalyseerd/versnelt
door enzymen
▪ Enzymen versnellen reacties met een factor minstens van een miljoen (106)
▪ ➔ Enzymen binden met de startproducten + bieden
geoptimaliseerde reactieomstandigheden aan waardoor
dat de reactie veel sneller en makkelijker kan doorgaan
→ Uiteindelijk komt het product vrij en is het enzym
terug ter beschikking om een volgende reactie te
katalyseren
→ Enzymen worden NIET verbruikt!
2. Transport
▪ Transport in de cel → doorheen de cel moeten er vesikels + eiwitten getransporteerd
worden van punt A naar punt B
▪ Transport doorheen het lichaam (via de bloedbaan)
→ Bv. hemoglobine in RBC bindt aan O-atomen + transporteert ze vanaf de longen
naar allerlei plaatsen in het lichaam
3. Opslag
▪ Eiwitten binden aan ionen om ze op te slaan
▪ Bv. metaalionen binden aan eiwitten om opgeslagen te worden in de lever
4. Bouwstof
▪ Eiwitten zijn de belangrijkste onderdelen van spieren, huid, haar en beenderen
→ Ze zorgen voor elasticiteit + stevigheid
▪ Het cytoskelet in cellen is opgebouwd uit eiwitten
5. Immunologische bescherming
▪ Sommige eiwitten herkennen indringers (bv. virussen, bacteriën, cellen van
andere organismen, …) + binden hieraan om het lichaam te beschermen
6. Signaaltransmissie
▪ = Het creëren + doorgeven van zenuwimpulsen
▪ 2 soorten:
➢ Zenuwtransmissie → receptoreiwitten in zenuwcellen
➢ Hormonale signalisatie → bv. insuline
7. Groeicontrole en differentiatie
▪ Gecontroleerde sequentiële expressie van de genetische informatie is noodzakelijk
voor een geordende groei + differentiatie van de cellen
▪ Groeifactoren = eiwitten die ervoor zorgen dat bepaalde cellen gevormd worden
▪ Hormonen = eiwitten die zorgen voor communicatie tussen totaal verschillende
cellen
8. Nutritioneel aspect
▪ Via voeding krijgen we de essentiële aminozuren binnen die we zelf niet kunnen
aanmaken + andere aminozuren
→ Deze worden door het lichaam afgebroken voor energie of om om te zetten in
andere moleculen
, Eiwitten of proteïnen zijn opgebouwd uit aminozuren (AZ)
➔ Uit deze eenvoudige bouwstenen wordt een driedimensionale structuur opgebouwd
➔ De specifieke taak van een eiwit wordt bepaald door de opeenvolging van AZ + de
driedimensionale structuur die met de AZ kan gevormd worden
➔ Eiwitten komen in 2 belangrijke vormen voor:
- Globulair = opgerolde eiwitketens die (meestal) oplosbaar zijn in water
→ Bv. enzymen, hormonen, transportmoleculen, …
→ Kunnen soms ook niet oplosbaar zijn in water (bv. membraaneiwitten)
- Vezelvormig = niet o pgerolde eiwitketens die niet oplosbaar zijn in water
→ Bv. eiwitten in zijde, wol, haar en spierweefsel
3. Aminozuren
Aminozuren = afilatische verbindingen (verbindingen die C-ketens bevatten maar geen aromatische
ringstructuur hebben) met een aminogroep en een carboxylgroep
➔ Het zijn amino-carbonzuren
➔ ➔ De carboxylgroep, de aminogroep en het waterstofmolecuul zijn
standaard altijd covalent aan de α-koolstof gebonden
➔ De R-groep bepaalt welk aminozuur het is
→ Er zijn 20 verschillende zijketens / functionele groepen
→ Dus er zijn in totaal 20 verschillende α-aminozuren
➔ De functionele groep of zijketen bepaald de eigenschap van een AZ
→ Bv. zure en basische eigenschappen, ester- of amidevorming, …
Een α-aminozuur heeft een asymmetrisch koolstofatoom
→ Er zijn dus 2 stereoisomeren:
➔ In het menselijk lichaam + in bijna alle zoogdieren vinden we
enkel de L-configuratie terug
➔ De D-configuratie komt zeer zelden voor
→ Bv. bij bacteriën
➔ De aminozuren die in eiwitten voorkomen zijn enkel
α-aminozuren met de L-configuratie
Aminozuren kunnen worden onderverdeeld op basis van:
De variabele zijketen
➢ De polariteit van de zijketen is heel belangrijk bij de opbouw van de driedimensionale
structuur van het eiwit
➢ Apolaire zijketens: alanine, valine, leucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline en glycine
➢ Polaire zijketens:
- Neutraal: serine, threonine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine en glutamine
- Zuur: asparaginezuur en glutaminezuur (als COO-)
- Basisch: arginine, histidine, lysine en hydroxylysine (als NH3+)
1. Inleiding
Biochemie = de studie van de structuur + de reacties van biomoleculen
De 4 hoofdcomponenten van het leven
→ 2 hoofdonderwerpen: enzymen en biologische katalyse
Alle levensvormen op aarde zijn primair opgebouwd uit dezelfde chemische elementen* (6)
➔ De chemische elementen vormen bij al deze levensvormen dezelfde 4 typen biomoleculen**
→ Uit deze 4 typen wordt heel het leven gevormd
➔ De chemie van het leven is gelijkaardig voor alle organismen
*De 6 chemische elementen waar leven is uit opgebouwd zijn:
▪ Koolstof (C) → vormen de ruggengraat van biomoleculen (koolstofketens)
▪ Waterstof (H) → H2O is het belangrijkste component (de mens bestaat uit 60-70% water)
▪ Stikstof (N)
N- en O-atomen zijn de functionele groepen die aan de C-ketens hangen
▪ Zuurstof (O) → Zij zorgen voor de reacties en chemische activiteit van het molecule
▪ Fosfor (P)
Zijn in mindere mate aanwezig dan de 4 hoofdcomponenten, maar wel in
▪ Zwavel (S) elk organisme aanwezig
➔ Fosfor zien we terug in nucleïnezuren (DNA + RNA) en in
energetische metabolische pathways
➔ Zwavel is ideaal om chemische reacties te laten doorgaan
Naast deze 6 zijn er ook heel veel zouten/ionen aanwezig → Na, K, Cl, Mg en Ca
**De 4 typen biomoleculen die gevormd worden uit de 6 chemische elementen zijn:
1. Nucleïnezuren (DNA en RNA)
→ Functies: opslag, transmissie en expressie van informatie
2. Proteïnen
→ Functies: structuur bieden (bv. keratine in haar), reacties laten doorgaan (enzymen),
transport van intracellulaire componenten, signaaloverdracht (hormonen), …
3. Polysachariden of koolhydraten
→ Functies: opslag van energie en structuur bieden
4. Vetten
→ Functies: isolatie tegen de kou + isolatie van zenuwen (betere zenuwimpulsgeleiding), …
Biomoleculen zijn polymeren → ze bestaan uit verschillende bouwstenen/monomeren
,2. Eiwitten
Functies:
1. Enzymatische katalyse
▪ Zo goed als elke reactie die in ons lichaam plaatsvindt wordt gekatalyseerd/versnelt
door enzymen
▪ Enzymen versnellen reacties met een factor minstens van een miljoen (106)
▪ ➔ Enzymen binden met de startproducten + bieden
geoptimaliseerde reactieomstandigheden aan waardoor
dat de reactie veel sneller en makkelijker kan doorgaan
→ Uiteindelijk komt het product vrij en is het enzym
terug ter beschikking om een volgende reactie te
katalyseren
→ Enzymen worden NIET verbruikt!
2. Transport
▪ Transport in de cel → doorheen de cel moeten er vesikels + eiwitten getransporteerd
worden van punt A naar punt B
▪ Transport doorheen het lichaam (via de bloedbaan)
→ Bv. hemoglobine in RBC bindt aan O-atomen + transporteert ze vanaf de longen
naar allerlei plaatsen in het lichaam
3. Opslag
▪ Eiwitten binden aan ionen om ze op te slaan
▪ Bv. metaalionen binden aan eiwitten om opgeslagen te worden in de lever
4. Bouwstof
▪ Eiwitten zijn de belangrijkste onderdelen van spieren, huid, haar en beenderen
→ Ze zorgen voor elasticiteit + stevigheid
▪ Het cytoskelet in cellen is opgebouwd uit eiwitten
5. Immunologische bescherming
▪ Sommige eiwitten herkennen indringers (bv. virussen, bacteriën, cellen van
andere organismen, …) + binden hieraan om het lichaam te beschermen
6. Signaaltransmissie
▪ = Het creëren + doorgeven van zenuwimpulsen
▪ 2 soorten:
➢ Zenuwtransmissie → receptoreiwitten in zenuwcellen
➢ Hormonale signalisatie → bv. insuline
7. Groeicontrole en differentiatie
▪ Gecontroleerde sequentiële expressie van de genetische informatie is noodzakelijk
voor een geordende groei + differentiatie van de cellen
▪ Groeifactoren = eiwitten die ervoor zorgen dat bepaalde cellen gevormd worden
▪ Hormonen = eiwitten die zorgen voor communicatie tussen totaal verschillende
cellen
8. Nutritioneel aspect
▪ Via voeding krijgen we de essentiële aminozuren binnen die we zelf niet kunnen
aanmaken + andere aminozuren
→ Deze worden door het lichaam afgebroken voor energie of om om te zetten in
andere moleculen
, Eiwitten of proteïnen zijn opgebouwd uit aminozuren (AZ)
➔ Uit deze eenvoudige bouwstenen wordt een driedimensionale structuur opgebouwd
➔ De specifieke taak van een eiwit wordt bepaald door de opeenvolging van AZ + de
driedimensionale structuur die met de AZ kan gevormd worden
➔ Eiwitten komen in 2 belangrijke vormen voor:
- Globulair = opgerolde eiwitketens die (meestal) oplosbaar zijn in water
→ Bv. enzymen, hormonen, transportmoleculen, …
→ Kunnen soms ook niet oplosbaar zijn in water (bv. membraaneiwitten)
- Vezelvormig = niet o pgerolde eiwitketens die niet oplosbaar zijn in water
→ Bv. eiwitten in zijde, wol, haar en spierweefsel
3. Aminozuren
Aminozuren = afilatische verbindingen (verbindingen die C-ketens bevatten maar geen aromatische
ringstructuur hebben) met een aminogroep en een carboxylgroep
➔ Het zijn amino-carbonzuren
➔ ➔ De carboxylgroep, de aminogroep en het waterstofmolecuul zijn
standaard altijd covalent aan de α-koolstof gebonden
➔ De R-groep bepaalt welk aminozuur het is
→ Er zijn 20 verschillende zijketens / functionele groepen
→ Dus er zijn in totaal 20 verschillende α-aminozuren
➔ De functionele groep of zijketen bepaald de eigenschap van een AZ
→ Bv. zure en basische eigenschappen, ester- of amidevorming, …
Een α-aminozuur heeft een asymmetrisch koolstofatoom
→ Er zijn dus 2 stereoisomeren:
➔ In het menselijk lichaam + in bijna alle zoogdieren vinden we
enkel de L-configuratie terug
➔ De D-configuratie komt zeer zelden voor
→ Bv. bij bacteriën
➔ De aminozuren die in eiwitten voorkomen zijn enkel
α-aminozuren met de L-configuratie
Aminozuren kunnen worden onderverdeeld op basis van:
De variabele zijketen
➢ De polariteit van de zijketen is heel belangrijk bij de opbouw van de driedimensionale
structuur van het eiwit
➢ Apolaire zijketens: alanine, valine, leucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline en glycine
➢ Polaire zijketens:
- Neutraal: serine, threonine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine en glutamine
- Zuur: asparaginezuur en glutaminezuur (als COO-)
- Basisch: arginine, histidine, lysine en hydroxylysine (als NH3+)
