Samenvatting - Biologie H20 Eiwitten

Hoofdstuk 20

Paragraaf 1
Elke cel kan duizenden verschillende eiwitten vormen (code ligt in DNA). Om die eiwitten op de juiste
BINAS plek te krijgen, krijgen ze een adreslabel.
71J  Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma. Hier
begint de translatie.
 Eerste stukje gevormde polypeptideketens is de adreslabel.
1. Adreslabel bindt aan signaalherkenningsmolecuul (SHM)
2. Translatie stopt tijdelijk
3. SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van het ER
4. Ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER
5. Ribosoom komt precies boven een eiwitpoort in het ER
die open gaat
6. GTP (lijkt op ATP) hecht aan SHM-receptor
7. GTP splitst in GDP en P en SHM komt los van de receptor
8. Adreslabel wordt verwijdert door een enzym
9. Translatie gaat verder -> groeiende polypeptideketen binnen ER
10. Wanneer het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA ->
polypeptideketen wordt losgekoppeld van het ribosoom
11. ER zet het om in een eiwit -> polypeptideketen krijgt een eiwitstructuur en toevoegingen
12. Stukjes ER worden afgesnoerd en zo vormen ze een transportblaasje naar het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem krijgt het de uiteindelijke vorm. -> aaneenkoppelen van verschillende
BINAS polypeptideketens of toevoegingen van o.a. fosfaatgroepen. Golgi-systeem verpakt eiwitten in
79 C&D blaasjes en het adreslabel bepaalt de eindbestemming.
 Door exocytose kunnen de blaasjes hun inhoud afgeven.
 Ook kunnen ze deel uit maken van het celmembraan door het fuseert met het membraan
BINAS
90C Primaire structuur Secundaire structuur Tertiaire structuur Quaternaire structuur
Volgorde van de Vorm van een 3D structuur van een Samenstelling van
moleculen. molecuul als resultaat eiwit door bindingen meerdere
ɑ-helix: spiraalvormig van waterstofbruggen. tussen de restgroepen polypeptideketens;
ß-plaat: heen en weer van aminozuren: OH/S- samen vormen ze één
gevouwen ketens. bruggen en groot molecuul. Bv.
vanderwaalsbindingen. hemogobine.
BINAS
Bij verhitten van een eiwit verliest het zijn oorspronkelijke ruimtelijke structuur, omdat de OH-
67H2
bruggen verbroken worden = denaturatie. Er ontstaan later weer nieuwe Oh-bruggen op een andere
plek. Ook op een andere manier kan dit proces optreden (haar verven).

Paragraaf 2
Valide: te test meet ook wat hij moet meten; kwaliteitsaanduiding.
Zorgen voor geheugenverlies,
Ziekte van Alzheimer; twee waarneembare kenmerken:
 Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen verwarde gedachtes en desoriëntatie.
Hersencellen maken het eiwit APP. Bij de afbraak van verouderd APP kunnen
eiwitfragmenten ontstaan die aaneen klonteren tot plaques. (APP: groei en reparatie)
 Tangles: eiwitkluwens binnen de hersencellen
Samenklonteren van tau-eiwitten. Bij gezonde cellen zijn deze eiwitten oplosbaar en
klonteren ze niet samen. Bij Alzheimer klonteren ze wel samen en vormen ze kluwen. Tau-
eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het cytoskelet van hersencellen.
 Krimpen van de hersenen

, Celskelet bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes, die vanuit de kern
aanwaaieren over de hele cel. ‘’Transportwegen’’.
Motoreiwitten zijn de vrachtwagentjes binnen een cel die de blaasjes met voedingstoffen en hele
organellen vervoeren. Ze hebben twee voeten.
 Bindt één van de twee voeten aan microtubuli, dan laat het ADP los en bindt ATP.
 De vorm verandert hierdoor: de andere voet slingert naar voren en bindt ook.
 Eerste voet splitst ATP in ADP en P.
 P verlaat het eiwitmolecuul
 Tweede voet laat ook ADP los en bindt ATP.
o Hierdoor slingert de andere voet naar voren en zo gaat het door.
Celskelet verandert voortdurend van vorm, doordat eiwitdraden van het celskelet worden
afgebroken en weer worden opgebouwd  flexibel transportsysteem. Werkt het
transportmechanisme niet meer, dan sterft de hersencel af.

Bij veel processen in je lichaam zijn eiwitten betrokken. Bijvoorbeeld bij vertering en het maakt
beweging mogelijk.

Paragraaf 3
Enzymen: eiwitten die chemische reacties in of buiten de cellen katalyseren. Zonder enzymen
verlopen chemische reacties te langzaam en kunnen cellen niet goed functioneren.
Emergente eigenschap1: het geheel kan meer dan valt af te leiden uit een optelsom van de delen.

Enzymen knippen verouderd APP in stukjes. ɑ-secretase knipt als eerste; ℽ-secretase knipt als
tweede. De fragmenten gebruikt de hersencel opnieuw. Maar als ß-secretase als eerste knipt
ontstaat er een ander fragment en ontstaat er plaque. Gezonde mensen kunnen dit nog oplossen
maar mensen met de ziekte van Alzheimer niet meer.

Enzymen verlagen de activeringsenergie van een reactie:
hoeveelheid energie die nodig is om een reactie te laten
plaatsvinden. Een enzymmolecuul versnelt slechts één
chemische reactie. 2 verschillende opvattingen:
Het substraat past als een puzzelstukje in het enzym:
‘slot-sleutel’-model.
De vorm van het actieve centrum van een enzym
verandert als het substraat bindt: ‘induced-fit’-model (soepele handschoen om een hand).

Veel enzymmoleculen bevatten ook een niet-eiwitdeel (Mg): co-factor; nodig voor de binding van het
substraatmolecuul aan het enzymmolecuul. Als het een organisch molecuul is (vitamine): co-enzym.

Competitieve inhibitie (remming): De inhibitor (remstof) bindt dan op dezelfde plaats aan het enzym
als het substraat zou doen, waardoor het substraat niet kan binden.
Non-competitieve inhibitie: de ruimtelijke structuur van het enzym verandert, waardoor het
substraat niet meer kan binden. Dit komt doordat een enzym nog een andere receptorplaats heeft:
allosterische zijde.  allosterische remming.

Eindproduct kan ook aan de allosterische zijde binden, waardoor er geen overproductie ontstaat:
productie-remming. Als het product daar weggaat, dan krijgt het enzym zijn oorspronkelijke vorm
terug -> negatieve terugkoppeling. (laatste stukje P.3, opgave 1).

1
‘’Als we van hout, riet en spijkers een stoel maken (hoger organisatieniveau) dan kan je op het ontstane product ineens
lekker zitten. Lekker zitten is een emergente eigenschap.’’