Algemene Biochemie
Hoofdstuk 1:
,Hoofdstuk 2:
- Vanderwalsradius: optimale afstand voor interactie tussen 2 atomen
- N-H, O-H en S-H: waterstofbrugdonoren, N, O, S: waterstofbrugacceptor
- Niet-covalente interacties: waterstofbinding, ionaire bindingen, vanderwaalskrachten, hydrofobe interacties
- Ionaire interacties: tussen 2 geladen groepen of atomen bv: COO- en NH3+
- Vanderwaalskrachten: zwakke interacties tussen permanent of geinduceerde dipolen, 3 types:
• Dipool-dipool interacties: tussen moleculen die elektronegatieve atomen bevatten.
• Dipoolgeïnduceerde dipoolinteracties: permanente dipool zal een dipool induceren in en nabije
molecule doordat de verdeling van de elektronen verstoord wordt.
• Geïnduceerde dipool-geïnduceerde dipoolinteracties: Beweging van elektronen in nabije niet-polaire
moleculen veroorzaakt een tijdelijk ladingverstoring in naburige moleculen.
- Glucose sterk oplosbaar in water, 5mM in bloed
- Polair molecule = dipoolmoment in de molecule
- Hidrofoob effect: het zich afsluiten van een waterige oplossing door apolaire stoffen
- Amfifiel: Moleculen die zowel hydrofobe als hydrofiele gedeeltes bevatten
- Micellen: deeltjes die een gesolvateerd oppervlak hebben en een hydrofobe kern
- pH bloed: 7,4
- Hoe hoger Ka (hoe lager pKa) hoe meer neiging van het zuur om te gaan dissociëren en een proton af te
geven aan water.
- Equivalentiepunt: moment dat de helft van de protonen gedisocieerd zijn en dus [HA]=[A -]
- ! De pK van een zuur of base is de pH waarbij het zuur in evenwicht is met zijn geconjugeerde base
Hoofdstuk 3: Aminozuren !
- ! aminozuren ingebouw in eiwitkweten allemaal α aminozuren: aminofunctie (-NH2) en carboxylgroep (-
COOH) op α koolstof atoom uitgezonderd proline
- Basis structuur van een aminozuur (1):
,- Aminozuren zijn amfolieten: kunnen zowel een proton opnemen en een proton afgeven
- Op pH = 7,4 aminogroup geprotoneerd (NH3) en carboxylgroep in geconjugeerde base vorm (carboxylaat:
COO-) (2)
- Zwitterion: moleculen die geladen groepen met tegengestelde polariteit dragen maar globaal gezien
neutraal zijn.
1. Hydrofobe aminozuren
, ! F, W, Y = Aromatische aminozuren
- Hoewel methionine (M, een -S-groep) en tryptofaan (W, een -NH-groep) hebben die H-bruggen kunnen
aangaan zijn de zijkettens globaal apolair.
- ! Proline uniek: amino functie covalent gevonden aan zijketten = secundair aminozuur
- ! Hydrofobe aminozuren zelden betrokken in chemische reacties want geen reactive functionele groepen in
hun zijketen.
2. Polaire, ongeladen aminozuren
Hoofdstuk 1:
,Hoofdstuk 2:
- Vanderwalsradius: optimale afstand voor interactie tussen 2 atomen
- N-H, O-H en S-H: waterstofbrugdonoren, N, O, S: waterstofbrugacceptor
- Niet-covalente interacties: waterstofbinding, ionaire bindingen, vanderwaalskrachten, hydrofobe interacties
- Ionaire interacties: tussen 2 geladen groepen of atomen bv: COO- en NH3+
- Vanderwaalskrachten: zwakke interacties tussen permanent of geinduceerde dipolen, 3 types:
• Dipool-dipool interacties: tussen moleculen die elektronegatieve atomen bevatten.
• Dipoolgeïnduceerde dipoolinteracties: permanente dipool zal een dipool induceren in en nabije
molecule doordat de verdeling van de elektronen verstoord wordt.
• Geïnduceerde dipool-geïnduceerde dipoolinteracties: Beweging van elektronen in nabije niet-polaire
moleculen veroorzaakt een tijdelijk ladingverstoring in naburige moleculen.
- Glucose sterk oplosbaar in water, 5mM in bloed
- Polair molecule = dipoolmoment in de molecule
- Hidrofoob effect: het zich afsluiten van een waterige oplossing door apolaire stoffen
- Amfifiel: Moleculen die zowel hydrofobe als hydrofiele gedeeltes bevatten
- Micellen: deeltjes die een gesolvateerd oppervlak hebben en een hydrofobe kern
- pH bloed: 7,4
- Hoe hoger Ka (hoe lager pKa) hoe meer neiging van het zuur om te gaan dissociëren en een proton af te
geven aan water.
- Equivalentiepunt: moment dat de helft van de protonen gedisocieerd zijn en dus [HA]=[A -]
- ! De pK van een zuur of base is de pH waarbij het zuur in evenwicht is met zijn geconjugeerde base
Hoofdstuk 3: Aminozuren !
- ! aminozuren ingebouw in eiwitkweten allemaal α aminozuren: aminofunctie (-NH2) en carboxylgroep (-
COOH) op α koolstof atoom uitgezonderd proline
- Basis structuur van een aminozuur (1):
,- Aminozuren zijn amfolieten: kunnen zowel een proton opnemen en een proton afgeven
- Op pH = 7,4 aminogroup geprotoneerd (NH3) en carboxylgroep in geconjugeerde base vorm (carboxylaat:
COO-) (2)
- Zwitterion: moleculen die geladen groepen met tegengestelde polariteit dragen maar globaal gezien
neutraal zijn.
1. Hydrofobe aminozuren
, ! F, W, Y = Aromatische aminozuren
- Hoewel methionine (M, een -S-groep) en tryptofaan (W, een -NH-groep) hebben die H-bruggen kunnen
aangaan zijn de zijkettens globaal apolair.
- ! Proline uniek: amino functie covalent gevonden aan zijketten = secundair aminozuur
- ! Hydrofobe aminozuren zelden betrokken in chemische reacties want geen reactive functionele groepen in
hun zijketen.
2. Polaire, ongeladen aminozuren
