Enzymes: Basic Concepts and
Kinetics
Biochemistry – hoofdstuk 8
8.1
Alleen reacties waarvoor er enzymen aanwezig zijn zullen plaatsvinden met een
snelheid die relevant is voor het leven.
Eiwitten (enzymen) kunnen niets veranderen aan de
thermodynamica, entropie en ∆G. Eiwitten kunnen wel
iets veranderen aan kinetiek en snelheidsconstanten.
In praktijk verloopt een gunstige reactie zo langzaam dat
je er niets aan hebt, tenzij er een enzym aanwezig is dat de reactie versnelt. Een
reactie verloopt dus alleen als de ∆G negatief is en er een enzym is. Een enzym
verlaagt de activeringsenergie (bobbel). Kinetiek enzymen.
Enzymen kunnen ook ongunstige reacties ∆G positief koppelen aan gunstige. Als
de totale ∆G negatief is, dan kan de gecombineerde reactie verlopen. Koppelen
kan alleen met een enzym, omdat de reacties fysiek dicht bij elkaar moeten
liggen.
8.2
1. Een reactie kan spontaan plaatsvinden als de ∆G negatief is. De reactie is
dan exotherm.
2. Een systeem is in evenwicht als ∆G = 0.
3. Een reactie kan niet spontaan plaatsvinden als de ∆G positief is. De reactie
is dan endotherm en er moet vrije energie toegevoegd worden om de
reactie te laten plaatsvinden.
4. De ∆G van een reactie hangt alleen af van de vrije energie van de
producten – de vrije energie van de reactanten. De ∆G hangt niet af van de
manier waarop het substraat wordt omgezet in het product.
5. De ∆G geeft geen informatie over de ‘rate’ van een reactie.
8.3
Enzymen versnellen reacties door de
overgangstoestand (transitietoestand) te stabiliseren,
waardoor de ∆G‡, de activerings-energie barrière wordt
verlaagd. Specifieke binding (stabilisatie) van de
overgangstoestand.
De transitietoestand is de moeilijkst bereikbare
ruimtelijke structuur van een molecuul die aangenomen
MOET worden onderweg van substraat naar product
(paraplu horizontaal).
Een molecuul kan niet stabiel zijn in de hoogst
energetische toestand (transitietoestand). Enzymen
binden niet een specifiek substraat of product, maar de
overgangsfase.
Essentie van enzymatische katalyse binding van substraat aan enzym,
vorming van een Enzym-Substraat complex (ES).
Kinetics
Biochemistry – hoofdstuk 8
8.1
Alleen reacties waarvoor er enzymen aanwezig zijn zullen plaatsvinden met een
snelheid die relevant is voor het leven.
Eiwitten (enzymen) kunnen niets veranderen aan de
thermodynamica, entropie en ∆G. Eiwitten kunnen wel
iets veranderen aan kinetiek en snelheidsconstanten.
In praktijk verloopt een gunstige reactie zo langzaam dat
je er niets aan hebt, tenzij er een enzym aanwezig is dat de reactie versnelt. Een
reactie verloopt dus alleen als de ∆G negatief is en er een enzym is. Een enzym
verlaagt de activeringsenergie (bobbel). Kinetiek enzymen.
Enzymen kunnen ook ongunstige reacties ∆G positief koppelen aan gunstige. Als
de totale ∆G negatief is, dan kan de gecombineerde reactie verlopen. Koppelen
kan alleen met een enzym, omdat de reacties fysiek dicht bij elkaar moeten
liggen.
8.2
1. Een reactie kan spontaan plaatsvinden als de ∆G negatief is. De reactie is
dan exotherm.
2. Een systeem is in evenwicht als ∆G = 0.
3. Een reactie kan niet spontaan plaatsvinden als de ∆G positief is. De reactie
is dan endotherm en er moet vrije energie toegevoegd worden om de
reactie te laten plaatsvinden.
4. De ∆G van een reactie hangt alleen af van de vrije energie van de
producten – de vrije energie van de reactanten. De ∆G hangt niet af van de
manier waarop het substraat wordt omgezet in het product.
5. De ∆G geeft geen informatie over de ‘rate’ van een reactie.
8.3
Enzymen versnellen reacties door de
overgangstoestand (transitietoestand) te stabiliseren,
waardoor de ∆G‡, de activerings-energie barrière wordt
verlaagd. Specifieke binding (stabilisatie) van de
overgangstoestand.
De transitietoestand is de moeilijkst bereikbare
ruimtelijke structuur van een molecuul die aangenomen
MOET worden onderweg van substraat naar product
(paraplu horizontaal).
Een molecuul kan niet stabiel zijn in de hoogst
energetische toestand (transitietoestand). Enzymen
binden niet een specifiek substraat of product, maar de
overgangsfase.
Essentie van enzymatische katalyse binding van substraat aan enzym,
vorming van een Enzym-Substraat complex (ES).
