Hemoglobin: Portrait of a protein in
action
Biochemistry – hoofdstuk 7
7.1
Myoglobine
- Zuurstofbindend eiwit in spieren.
- Globulair eiwit met veel α-helices.
- bevat een heem-groep
- hyperbole curve
Myoglobine van zeehonden heeft veel meer positief geladen aminozuren. Door
meer ladingen op het oppervlak is myoglobine beter oplosbaar in water.
Oplosbaarheid hoger, omdat hun oppervlak sterker geladen is: elektrostatische
afstoting.
Heemgroep
- Prosthetische groep, een molecuul bindt aan een eiwit en is essentieel voor
de functie van dat eiwit.
- In het geval van myoglobine is heem nodig om zuurstof te binden.
- De heemgroep geeft spieren en bloed de rode kleur.
- Heem bestaat uit een organisch component en een centraal Fe 2+-atoom.
Geconjugeerde dubbele bindingen
- Fe2+ 4 equatoriale stikstofatomen gebonden (van de heemgroep)
2 axiale posities over
5e N van histidine uit het eiwit bindt
aan Fe2+
6e voor binding van zuurstof (niet-covalent)
- Het is belangrijk dat zuurstof vrij komt als O 2, en niet
als O2-, omdat O2- schadelijk en reactief is en omdat
ijzer dan in de Fe3+ vorm blijft, waarin het geen
zuurstof kan binden. Om te voorkomen dat zuurstof in de verkeerde vorm
vrijkomt, wordt er met de buitenste O een waterstofbrug gevormd met
histidine uit het eiwit (distal histidine).
Zuurstofradicalen zijn gevaarlijk veroudering
Elektrostatische interactie zuurstofradicaal (negatief geladen) met
positief geladen histidine, histidine kan loslaten als zuurstof niet meer
negatief geladen is, zodat zuurstof los kan laten van myoglobine.
Hemoglobine zuurstof transport in bloed
- Bestaat uit 4 sub eenheden (tetrameer) 2 α en 2 β
- Elk van de 4 sub eenheden van hemoglobine lijkt op myoglobine.
- Hydrofobe interacties en van der Waals interacties, belangrijkste bij eiwit-
eiwit interacties.
- Zuurstofbinding aan hemoglobine veroorzaakt een structuurverandering in
de quaternaire structuur. Door binding aan één heem-groep, wordt al een
structuurverandering veroorzaakt, waardoor aan elke heem-groep
makkelijker zuurstof gaat binden (cooperativiteit). De affiniteit wordt hoger
voor de tweede, derde en vierde.
- Hemoglobine kan in twee toestanden voorkomen:
action
Biochemistry – hoofdstuk 7
7.1
Myoglobine
- Zuurstofbindend eiwit in spieren.
- Globulair eiwit met veel α-helices.
- bevat een heem-groep
- hyperbole curve
Myoglobine van zeehonden heeft veel meer positief geladen aminozuren. Door
meer ladingen op het oppervlak is myoglobine beter oplosbaar in water.
Oplosbaarheid hoger, omdat hun oppervlak sterker geladen is: elektrostatische
afstoting.
Heemgroep
- Prosthetische groep, een molecuul bindt aan een eiwit en is essentieel voor
de functie van dat eiwit.
- In het geval van myoglobine is heem nodig om zuurstof te binden.
- De heemgroep geeft spieren en bloed de rode kleur.
- Heem bestaat uit een organisch component en een centraal Fe 2+-atoom.
Geconjugeerde dubbele bindingen
- Fe2+ 4 equatoriale stikstofatomen gebonden (van de heemgroep)
2 axiale posities over
5e N van histidine uit het eiwit bindt
aan Fe2+
6e voor binding van zuurstof (niet-covalent)
- Het is belangrijk dat zuurstof vrij komt als O 2, en niet
als O2-, omdat O2- schadelijk en reactief is en omdat
ijzer dan in de Fe3+ vorm blijft, waarin het geen
zuurstof kan binden. Om te voorkomen dat zuurstof in de verkeerde vorm
vrijkomt, wordt er met de buitenste O een waterstofbrug gevormd met
histidine uit het eiwit (distal histidine).
Zuurstofradicalen zijn gevaarlijk veroudering
Elektrostatische interactie zuurstofradicaal (negatief geladen) met
positief geladen histidine, histidine kan loslaten als zuurstof niet meer
negatief geladen is, zodat zuurstof los kan laten van myoglobine.
Hemoglobine zuurstof transport in bloed
- Bestaat uit 4 sub eenheden (tetrameer) 2 α en 2 β
- Elk van de 4 sub eenheden van hemoglobine lijkt op myoglobine.
- Hydrofobe interacties en van der Waals interacties, belangrijkste bij eiwit-
eiwit interacties.
- Zuurstofbinding aan hemoglobine veroorzaakt een structuurverandering in
de quaternaire structuur. Door binding aan één heem-groep, wordt al een
structuurverandering veroorzaakt, waardoor aan elke heem-groep
makkelijker zuurstof gaat binden (cooperativiteit). De affiniteit wordt hoger
voor de tweede, derde en vierde.
- Hemoglobine kan in twee toestanden voorkomen:
