Hoofdstuk 2 bouwstenen van het leven
Eiwit structuur en dynamieken
2.1 aminozuren
Aminozuren (behalve Glycine) hebben 4 verschillende functionele groepen. Die zijn alle 4 gebonden
aan een centraal C atoom. Een van deze is een amine groep. Een ander een carboxyl groep. Beide zijn
geïoniseerd op fysiologische PH. Ze verliezen of krijgen een proton en worden geladen. De zijketen
verschilt en bepaalt de chemische verdeling van elk aminozuur.
Met 4 verschillende groepen aan 1 C atoom komt er asymmetrie. Dat verklaart het ontstaan van 2
stereo-isomeren. Een L en een D vorm. Aminozuren in eiwitten komen alleen voor in de L
configuratie.
Door hun zijketens kunnen aminozuren worden ingedeeld op klassen of families. Er zijn ongeveer 20
meest voorkomende aminozuren. Een negatief geladen groep is de -COOH. Die verliest een proton
(H+) en laat daarbij een elektron en dus negatief geladen achter. Positief geladen is -NH2 in de
zijketen. Door zijn hoge elektronegativiteit trekt de nitrogeen elektronen aan van 2 hydrogeen and
verzamelt sufficiënte elektronen densiteit om een extra proton aan te trekken van de oplossing. Het
wordt positief geladen. Ongeladen polair; een nitrogeen of zuurstof atoom in de zijketen polariseert
een binding met hydrogeen. OH groepen zullen niet uiteengaan bij een fysiologische PH. Door de
competitie met omringen O’tjes heeft de tweede amine groep niet genoeg aantrekkings krachten om
een overblijfsel van elektronen te creëren dat een extra proton zal accepteren en daardoor positief
geladen zal worden. Non-polair; zijketens bevatten alleen H en C zonder enige significante polariteit.
, 2.2 eiwit structuren
2.2.1 primaire structuur
Een aantal aminozuren die verbonden zijn door de peptide binding. Een peptide binding ontstaat
door de carboxyl groep van de een en de amine groep van het aminozuur. Hier gaat water uit en
twee protonen van de amine groep gaan en wat overblijft is een gecondenseerd molecuul wat
bestaat uit 2 aminozuren met een peptide binding. Je maakt niet alleen eiwitten zo maar ook
bijvoorbeeld polysachariden. Je haalt er dus water uit, om dit weer terug te laten lopen moet je het
dus weer terug stoppen. Als je een eiwit splits heb je een hydrolyse reactie die de aminozuren splitst
door er water in te stoppen.
De peptidebinding is de amino thermicus en de caroxyl thermicus. Dat is wat er van die groepen over
is. Daartussen heb je een peptide binding. Deze toont de resonantie. Die heeft 2 verschillende
structuren die allebei mogelijk zijn. Je hebt dan te maken met een wandelende dubbele binding die
zich verplaatst. Omdat de peptide binding deels een karakter heeft van een dubbele binding is het
bijna onmogelijk om die peptide binding heen te draaien. Die aminozuren kunnen tegenover elkaar
alleen bepaalde hoekjes aannemen. Een karakteristiek van een dubbele binding is dat die niet echt
kan draaien. Hierdoor heb je de consequentie: de bindingen die bij de ruggengraat horen, tussen de
zijketen en die ruggengraat zijn maar een bepaald aantal hoekjes mogelijk.
Als die teveel draait, treed er een botsing op. De zijketen van de ene aminozuur zal tegen de amine
groep van de andere aankomen. De enige uitzondering is het aminozuur lysine want die is zo klein
dat die kan draaien zonder te botsen tegen een buurman.
Als je naar een peptide kijkt heb je 4 aminozuren met peptide bindingen ertussen en de zijketens
steken van de ruggengraat af. Bij zo een peptide kan je een richting aangeven van de n terminus naar
de c terminus. N terminus is de enige vrij toegankelijke primaire aminogroep in een eiwit en de c
terminus is de enige vrij toegankelijke carboxyl groep. Peptide ketens hebben een n en een c
terminus.
De peptide binding is de meest voorkomende binding in een eiwit want hij zit altijd tussen 2
aminozuren. Het is een covalente binding. Je hebt nog een andere covalente binding die voorkomt
(dus 2 in totaal). Dat is de di sulfide binding. Die maak je met cysteïnes. Als je daar 2 van tegen over
elkaar plaatst kan je tussen 2 zwavels een di sulfide brug vormen. dat is een redox reactie. Op die
manier zijn de 2 cysteïne gereduceerd. Je haalt de elektronen eruit en zo ontstaat een di sulfide
binding. Ze zorgen bij een eiwit ervoor dat de structuur wordt gestabiliseerd. Je kan ook een di
sulfide brug hebben tussen 2 delen en zorgt ervoor dat het in zijn structuur blijft. De structuur moet
al perfect zijn en dan kan het gestabiliseerd worden met een di sulfide binding, het zorgt er niet voor
dat het ontstaat.
2.2.2 secundaire structuur
De secundaire structuur is eigenlijk de locatie van de ruggengraat. Hoe het eiwit gevouwen is. Als je
naar cellen met antistoffen kijkt heb je draadjes. Dat zijn structurele eiwitten , de alfa keratine. De
alfa keratine zijn stukjes eiwit om elkaar gebonden. Bepaalde soorten aminozuren komen behoorlijk
vaak voor en de rest niet. De stukken eiwit die je samenvoegt zijn een soort schroeven. De
ruggengraat draait. De 2 aminozuren die vaker voorkomen zijn cysteïne en nog een ander . Cysteïne
kijkt weg van het molecuul. De 2 draadjes worden samengehouden door hydrofobe aminozuren. Die
draadjes zijn alfa helixen. Je vindt dit soort alfa keratine die zorgen voor structuur van de cel maar
ook in onderdelen van het lichaam zoals haar en nagels. Die bestaan uit keratine moleculen. De alfa
Eiwit structuur en dynamieken
2.1 aminozuren
Aminozuren (behalve Glycine) hebben 4 verschillende functionele groepen. Die zijn alle 4 gebonden
aan een centraal C atoom. Een van deze is een amine groep. Een ander een carboxyl groep. Beide zijn
geïoniseerd op fysiologische PH. Ze verliezen of krijgen een proton en worden geladen. De zijketen
verschilt en bepaalt de chemische verdeling van elk aminozuur.
Met 4 verschillende groepen aan 1 C atoom komt er asymmetrie. Dat verklaart het ontstaan van 2
stereo-isomeren. Een L en een D vorm. Aminozuren in eiwitten komen alleen voor in de L
configuratie.
Door hun zijketens kunnen aminozuren worden ingedeeld op klassen of families. Er zijn ongeveer 20
meest voorkomende aminozuren. Een negatief geladen groep is de -COOH. Die verliest een proton
(H+) en laat daarbij een elektron en dus negatief geladen achter. Positief geladen is -NH2 in de
zijketen. Door zijn hoge elektronegativiteit trekt de nitrogeen elektronen aan van 2 hydrogeen and
verzamelt sufficiënte elektronen densiteit om een extra proton aan te trekken van de oplossing. Het
wordt positief geladen. Ongeladen polair; een nitrogeen of zuurstof atoom in de zijketen polariseert
een binding met hydrogeen. OH groepen zullen niet uiteengaan bij een fysiologische PH. Door de
competitie met omringen O’tjes heeft de tweede amine groep niet genoeg aantrekkings krachten om
een overblijfsel van elektronen te creëren dat een extra proton zal accepteren en daardoor positief
geladen zal worden. Non-polair; zijketens bevatten alleen H en C zonder enige significante polariteit.
, 2.2 eiwit structuren
2.2.1 primaire structuur
Een aantal aminozuren die verbonden zijn door de peptide binding. Een peptide binding ontstaat
door de carboxyl groep van de een en de amine groep van het aminozuur. Hier gaat water uit en
twee protonen van de amine groep gaan en wat overblijft is een gecondenseerd molecuul wat
bestaat uit 2 aminozuren met een peptide binding. Je maakt niet alleen eiwitten zo maar ook
bijvoorbeeld polysachariden. Je haalt er dus water uit, om dit weer terug te laten lopen moet je het
dus weer terug stoppen. Als je een eiwit splits heb je een hydrolyse reactie die de aminozuren splitst
door er water in te stoppen.
De peptidebinding is de amino thermicus en de caroxyl thermicus. Dat is wat er van die groepen over
is. Daartussen heb je een peptide binding. Deze toont de resonantie. Die heeft 2 verschillende
structuren die allebei mogelijk zijn. Je hebt dan te maken met een wandelende dubbele binding die
zich verplaatst. Omdat de peptide binding deels een karakter heeft van een dubbele binding is het
bijna onmogelijk om die peptide binding heen te draaien. Die aminozuren kunnen tegenover elkaar
alleen bepaalde hoekjes aannemen. Een karakteristiek van een dubbele binding is dat die niet echt
kan draaien. Hierdoor heb je de consequentie: de bindingen die bij de ruggengraat horen, tussen de
zijketen en die ruggengraat zijn maar een bepaald aantal hoekjes mogelijk.
Als die teveel draait, treed er een botsing op. De zijketen van de ene aminozuur zal tegen de amine
groep van de andere aankomen. De enige uitzondering is het aminozuur lysine want die is zo klein
dat die kan draaien zonder te botsen tegen een buurman.
Als je naar een peptide kijkt heb je 4 aminozuren met peptide bindingen ertussen en de zijketens
steken van de ruggengraat af. Bij zo een peptide kan je een richting aangeven van de n terminus naar
de c terminus. N terminus is de enige vrij toegankelijke primaire aminogroep in een eiwit en de c
terminus is de enige vrij toegankelijke carboxyl groep. Peptide ketens hebben een n en een c
terminus.
De peptide binding is de meest voorkomende binding in een eiwit want hij zit altijd tussen 2
aminozuren. Het is een covalente binding. Je hebt nog een andere covalente binding die voorkomt
(dus 2 in totaal). Dat is de di sulfide binding. Die maak je met cysteïnes. Als je daar 2 van tegen over
elkaar plaatst kan je tussen 2 zwavels een di sulfide brug vormen. dat is een redox reactie. Op die
manier zijn de 2 cysteïne gereduceerd. Je haalt de elektronen eruit en zo ontstaat een di sulfide
binding. Ze zorgen bij een eiwit ervoor dat de structuur wordt gestabiliseerd. Je kan ook een di
sulfide brug hebben tussen 2 delen en zorgt ervoor dat het in zijn structuur blijft. De structuur moet
al perfect zijn en dan kan het gestabiliseerd worden met een di sulfide binding, het zorgt er niet voor
dat het ontstaat.
2.2.2 secundaire structuur
De secundaire structuur is eigenlijk de locatie van de ruggengraat. Hoe het eiwit gevouwen is. Als je
naar cellen met antistoffen kijkt heb je draadjes. Dat zijn structurele eiwitten , de alfa keratine. De
alfa keratine zijn stukjes eiwit om elkaar gebonden. Bepaalde soorten aminozuren komen behoorlijk
vaak voor en de rest niet. De stukken eiwit die je samenvoegt zijn een soort schroeven. De
ruggengraat draait. De 2 aminozuren die vaker voorkomen zijn cysteïne en nog een ander . Cysteïne
kijkt weg van het molecuul. De 2 draadjes worden samengehouden door hydrofobe aminozuren. Die
draadjes zijn alfa helixen. Je vindt dit soort alfa keratine die zorgen voor structuur van de cel maar
ook in onderdelen van het lichaam zoals haar en nagels. Die bestaan uit keratine moleculen. De alfa
